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- EMDB-61000: Structure of the human GluN1-N2B NMDA receptors in the Mg2+ bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61000
タイトルStructure of the human GluN1-N2B NMDA receptors in the Mg2+ bound state
マップデータ
試料
  • 複合体: Human GluN1-N2B receptors in the Mg2+-bond state
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
  • リガンド: GLYCINE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: (2R)-4-(3-phosphonopropyl)piperazine-2-carboxylic acid
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードGluN1-N2B NMDA receptors / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine-gated cation channel activity / excitatory chemical synaptic transmission / Activated NTRK2 signals through FYN / Synaptic adhesion-like molecules / response to glycine / propylene metabolic process / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity ...glycine-gated cation channel activity / excitatory chemical synaptic transmission / Activated NTRK2 signals through FYN / Synaptic adhesion-like molecules / response to glycine / propylene metabolic process / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity / neurotransmitter receptor complex / NMDA selective glutamate receptor complex / Neurexins and neuroligins / ligand-gated sodium channel activity / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate receptor signaling pathway / glutamate binding / protein heterotetramerization / glycine binding / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / Long-term potentiation / monoatomic cation transport / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / monoatomic ion channel complex / synaptic cleft / calcium ion homeostasis / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / EPHB-mediated forward signaling / sodium ion transmembrane transport / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / postsynaptic density membrane / brain development / terminal bouton / visual learning / calcium ion transmembrane transport / regulation of synaptic plasticity / long-term synaptic potentiation / late endosome / synaptic vesicle / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / RAF/MAP kinase cascade / chemical synaptic transmission / dendritic spine / response to ethanol / postsynaptic membrane / cytoskeleton / learning or memory / lysosome / calmodulin binding / neuron projection / postsynaptic density / synapse / calcium ion binding / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Huang X / Sun X / Zhu S
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2022ZD0212700 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32221003 中国
Chinese Academy of Sciencesto S.Z. 中国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2025
タイトル: Structural insights into the diverse actions of magnesium on NMDA receptors.
著者: Xuejing Huang / Xiaole Sun / Qinrui Wang / Jilin Zhang / Han Wen / Wan-Jin Chen / Shujia Zhu /
要旨: Magnesium (Mg) is a key regulatory ion of N-methyl-ᴅ-aspartate (NMDA) receptors, including conferring them to function as coincidence detectors for excitatory synaptic transmission. However, the ...Magnesium (Mg) is a key regulatory ion of N-methyl-ᴅ-aspartate (NMDA) receptors, including conferring them to function as coincidence detectors for excitatory synaptic transmission. However, the structural basis underlying the Mg action on NMDA receptors remains unclear. Here, we report the cryo-EM structures of GluN1-N2B receptors and identify three distinct Mg-binding pockets. Specifically, site Ⅰ is located at the selectivity filter where an asparagine ring forms coordination bonds with Mg and is responsible for the voltage-dependent block. Sites Ⅱ and Ⅲ are located at the N-terminal domain (NTD) of the GluN2B subunit and involved in the allosteric potentiation and inhibition, respectively. Site Ⅱ consists of three acidic residues, and the combination of three mutations abolishes the GluN2B-specific Mg potentiation, while site Ⅲ overlaps with the Zn pocket, and mutations here significantly reduce the inhibition. Our study enhances the understanding of multifaceted roles of Mg in NMDA receptors and synaptic plasticity.
履歴
登録2024年7月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年4月16日-
現状2025年4月16日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61000.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61000.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 350 pix.
= 259. Å		0.74 Å/pix.
x 350 pix.
= 259. Å		0.74 Å/pix.
x 350 pix.
= 259. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.74 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.007
最小 - 最大-0.019695124 - 0.041425083
平均 (標準偏差)0.00016603002 (±0.00193881)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 259.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61000_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61000_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61000_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human GluN1-N2B receptors in the Mg2+-bond state

全体名称: Human GluN1-N2B receptors in the Mg2+-bond state
要素
  • 複合体: Human GluN1-N2B receptors in the Mg2+-bond state
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
  • リガンド: GLYCINE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: (2R)-4-(3-phosphonopropyl)piperazine-2-carboxylic acid
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Human GluN1-N2B receptors in the Mg2+-bond state

超分子名称: Human GluN1-N2B receptors in the Mg2+-bond state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 91.55157 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: VNIGAVLSTR KHEQMFREAV NQANKRHGSW KIQLNATSVT HKPNAIQMAL SVCEDLISSQ VYAILVSHPP TPNDHFTPTP VSYTAGFYR IPVLGLTTRM SIYSDKSIHL SFLRTVPPYS HQSSVWFEMM RVYSWNHIIL LVSDDHEGRA AQKRLETLLE E RESKAEKV ...文字列:
VNIGAVLSTR KHEQMFREAV NQANKRHGSW KIQLNATSVT HKPNAIQMAL SVCEDLISSQ VYAILVSHPP TPNDHFTPTP VSYTAGFYR IPVLGLTTRM SIYSDKSIHL SFLRTVPPYS HQSSVWFEMM RVYSWNHIIL LVSDDHEGRA AQKRLETLLE E RESKAEKV LQFDPGTKNV TALLMEAKEL EARVIILSAS EDDAATVYRA AAMLNMTGSG YVWLVGEREI SGNALRYAPD GI LGLQLIN GKNESAHISD AVGVVAQAVH ELLEKENITD PPRGCVGNTN IWKTGPLFKR VLMSSKYADG VTGRVEFNED GDR KFANYS IMNLQNRKLV QVGIYNGTHV IPNDRKIIWP GGETEKPRGY QMSTRLKIVT IHQEPFVYVK PTLSDGTCKE EFTV NGDPV KKVICTGPND TSPGSPRHTV PQCCYGFCID LLIKLARTMN FTYEVHLVAD GKFGTQERVN NSNKKEWNGM MGELL SGQA DMIVAPLTIN NERAQYIEFS KPFKYQGLTI LVKKEIPRST LDSFMQPFQS TLWLLVGLSV HVVAVMLYLL DRFSPF GRF KVNSEEEEED ALTLSSAMWF SWGVLLNSGI GEGAPRSFSA RILGMVWAGF AMIIVASYTA NLAAFLVLDR PEERITG IN DPRLRNPSDK FIYATVKQSS VDIYFRRQVE LSTMYRHMEK HNYESAAEAI QAVRDNKLHA FIWDSAVLEF EASQKCDL V TTGELFFRSG FGIGMRKDSP WKQNVSLSIL KSHENGFMED LDKTWVRYQE CDSRSNAPAT LTFENMAGVF MLVAGGIVA GIFLIFIEIA YKRH

UniProtKB: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1

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分子 #2: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 90.688602 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: IGIAVILVGT SDEVAIKDAH EKDDFHHLSV VPRVELVAMN ETDPKSIITR ICDLMSDRKI QGVVFADDTD QEAIAQILDF ISAQTLTPI LGIHGGSSMI MADKDESSMF FQFGPSIEQQ ASVMLNIMEE YDWYIFSIVT TYFPGYQDFV NKIRSTIENS F VGWELEEV ...文字列:
IGIAVILVGT SDEVAIKDAH EKDDFHHLSV VPRVELVAMN ETDPKSIITR ICDLMSDRKI QGVVFADDTD QEAIAQILDF ISAQTLTPI LGIHGGSSMI MADKDESSMF FQFGPSIEQQ ASVMLNIMEE YDWYIFSIVT TYFPGYQDFV NKIRSTIENS F VGWELEEV LLLDMSLDDG DSKIQNQLKK LQSPIILLYC TKEEATYIFE VANSVGLTGY GYTWIVPSLV AGDTDTVPAE FP TGLISVS YDEWDYGLPA RVRDGIAIIT TAASDMLSEH SFIPEPKSSC YNTHEKRIYQ SNMLNRYLIN VTFEGRNLSF SED GYQMHP KLVIILLNKE RKWERVGKWK DKSLQMKYYV WPRMCPETEE QEDDHLSIVT LEEAPFVIVE SVDPLSGTCM RNTV PCQKR IVTENKTDEE PGYIKKCCKG FCIDILKKIS KSVKFTYDLY LVTNGKHGKK INGTWNGMIG EVVMKRAYMA VGSLT INEE RSEVVDFSVP FIETGISVMV SRSNGTVSPS AFLEPFSADV WVMMFVMLLI VSAVAVFVFE YFSPVGYNRC LADGRE PGG PSFTIGKAIW LLWGLVFNNS VPVQNPKGTT SKIMVSVWAF FAVIFLASYT ANLAAFMIQE EYVDQVSGLS DKKFQRP ND FSPPFRFGTV PNGSTERNIR NNYAEMHAYM GKFNQRGVDD ALLSLKTGKL DAFIYDAAVL NYMAGRDEGC KLVTIGSG K VFASTGYGIA IQKDSGWKRQ VDLAILQLFG DGEMEELEAL WLTGICHNEK NEVMSSQLDI DNMAGVFYML GAAMALSLI TFICEHLF

UniProtKB: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B

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分子 #3: GLYCINE

分子名称: GLYCINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: GLY
分子量理論値: 75.067 Da
Chemical component information

ChemComp-GLY:
GLYCINE / グリシン

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #5: (2R)-4-(3-phosphonopropyl)piperazine-2-carboxylic acid

分子名称: (2R)-4-(3-phosphonopropyl)piperazine-2-carboxylic acid
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: 7RC
分子量理論値: 252.205 Da
Chemical component information

ChemComp-7RC:
(2R)-4-(3-phosphonopropyl)piperazine-2-carboxylic acid / (-)-CPP

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 7 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 51.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7eu8

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 157704
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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