[日本語] English
万見
- EMDB-60935: Structure of Adenovirus serotype 2 100K -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60935
タイトルStructure of Adenovirus serotype 2 100K
マップデータ
試料
  • 複合体: Adenovirus serotype2 100K dimer
    • タンパク質・ペプチド: Shutoff protein
キーワードViral encoded chaperone / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


viral translational shunt / intracellular transport of viral protein in host cell / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / host cell / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Shutoff protein L4 / Late 100kD protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
手法単粒子再構成法 / 解像度: 3.79 Å
データ登録者Liu Q / Li H / Xiang Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular mechanisms of the viral encoded chaperone 100K in capsid folding and assembly of adenovirus.
著者: Haining Li / Luyuan Shao / Zhe Liu / Qi Liu / Ye Xiang /
要旨: Adenovirus is an icosahedral, non-enveloped DNA virus that infects humans and other animals. The capsid of adenovirus is mainly assembled by the major capsid protein hexon. Folding and assembly of ...Adenovirus is an icosahedral, non-enveloped DNA virus that infects humans and other animals. The capsid of adenovirus is mainly assembled by the major capsid protein hexon. Folding and assembly of hexon require the viral encoded chaperone 100K, of which the detailed structure and chaperoning mechanism remain unknown. Here, we report the cryoEM structure of 100K in complex with a pre-mature hexon trimer. The structure shows that 100K dimers bind to the bottom double jelly-roll domains of the pre-mature hexon, mainly through a hook-like domain and a loop extruded from the dimerization domain. Additionally, a groove formed at the dimerization interface of 100K accommodates the N-terminal fragment 49-53 of an adjacent hexon protomer. Mutagenesis studies indicate that the interactions at the jelly-roll domain and the N-terminus of hexon are all essential for the proper folding and assembly of hexon. 100K binds and stabilizes the partially folded hexon, preventing premature aggregation of hexon, promoting the folding of the hexon top insertion loops, and facilitating hexon trimerization.
履歴
登録2024年7月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月14日-
マップ公開2025年5月14日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_60935.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60935.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 240 pix.
= 300. Å		1.25 Å/pix.
x 240 pix.
= 300. Å		1.25 Å/pix.
x 240 pix.
= 300. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0108
最小 - 最大-0.042188097 - 1.8016052
平均 (標準偏差)0.0011999012 (±0.025307065)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 300.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_60935_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_60935_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Adenovirus serotype2 100K dimer

全体名称: Adenovirus serotype2 100K dimer
要素
  • 複合体: Adenovirus serotype2 100K dimer
    • タンパク質・ペプチド: Shutoff protein

-
超分子 #1: Adenovirus serotype2 100K dimer

超分子名称: Adenovirus serotype2 100K dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)

-
分子 #1: Shutoff protein

分子名称: Shutoff protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
分子量理論値: 94.85493 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MESVEKEDSL TAPFEFATTA STDAANAPTT FPVEAPPLEE EEVIIEQDPG FVSEDDEDRS VPTEDKKQDQ DDAEANEEQV GRGDQRHGD YLDVGDDVLL KHLQRQCAII CDALQERSDV PLAIADVSLA YERHLFSPRV PPKRQENGTC EPNPRLNFYP V FAVPEVLA ...文字列:
MESVEKEDSL TAPFEFATTA STDAANAPTT FPVEAPPLEE EEVIIEQDPG FVSEDDEDRS VPTEDKKQDQ DDAEANEEQV GRGDQRHGD YLDVGDDVLL KHLQRQCAII CDALQERSDV PLAIADVSLA YERHLFSPRV PPKRQENGTC EPNPRLNFYP V FAVPEVLA TYHIFFQNCK IPLSCRANRS RADKQLALRQ GAVIPDIASL DEVPKIFEGL GRDEKRAANA LQQENSENES HC GVLVELE GDNARLAVLK RSIEVTHFAY PALNLPPKVM STVMSELIVR RARPLERDAN LQEQTEEGLP AVGDEQLARW LET REPADL EERRKLMMAA VLVTVELECM QRFFADPEMQ RKLEETLHYT FRQGYVRQAC KISNVELCNL VSYLGILHEN RLGQ NVLHS TLKGEARRDY VRDCVYLFLC YTWQTAMGVW QQCLEERNLK ELQKLLKQNL KDLWTAFNER SVAAHLADII FPERL LKTL QQGLPDFTSQ SMLQNFRNFI LERSGILPAT CCALPSDFVP IKYRECPPPL WGHCYLLQLA NYLAYHSDIM EDVSGD GLL ECHCRCNLCT PHRSLVCNSQ LLSESQIIGT FELQGPSPDE KSAAPGLKLT PGLWTSAYLR KFVPEDYHAH EIRFYED QS RPPNAELTAC VITQGHILGQ LQAINKARQE FLLRKGRGVY LDPQSGEELN PIPPPPQPYQ QPRALASQDG TQKEAAAA A AATHGRGGIL GQSGRGGFGR GGGDDGRLGQ PRRSFRGRRG VRRNTVTLGR IPLAGAPEIG NRSQHRYNLR SSGAAGTAC SPTQPGSLEV LFQGPRSMGW SHPQFEKGGG ARGGSGGGSW SHPQFEKGF

UniProtKB: Shutoff protein

-
実験情報

-
構造解析

解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 251682
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る