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- EMDB-60923: Cryo-EM structure of the full-length Nipah Virus L Protein bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60923
タイトルCryo-EM structure of the full-length Nipah Virus L Protein bound by Phosphoprotein Tetramer
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the full-length Nipah Virus L Protein bound by Phosphoprotein Tetramer
    • タンパク質・ペプチド: RNA-directed RNA polymerase L
    • タンパク質・ペプチド: Phosphoprotein
  • リガンド: ZINC ION
キーワードRNA polymerase / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative stranded viral RNA transcription / NNS virus cap methyltransferase / GDP polyribonucleotidyltransferase / negative stranded viral RNA replication / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / virion component / molecular adaptor activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response ...negative stranded viral RNA transcription / NNS virus cap methyltransferase / GDP polyribonucleotidyltransferase / negative stranded viral RNA replication / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / virion component / molecular adaptor activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase activity / GTPase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P region PNT disordered / Paramyxovirus structural protein P/V, N-terminal domain / Paramyxovirus structural protein V/P N-terminus / Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / RNA-directed RNA polymerase, paramyxovirus / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain ...Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P region PNT disordered / Paramyxovirus structural protein P/V, N-terminal domain / Paramyxovirus structural protein V/P N-terminus / Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / RNA-directed RNA polymerase, paramyxovirus / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain / Mononegavirus L protein 2-O-ribose methyltransferase / Mononegavirales mRNA-capping domain V / RNA-directed RNA polymerase L, C-terminal / Mononegavirales RNA dependent RNA polymerase / Mononegavirales mRNA-capping region V / RdRp of negative ssRNA viruses with non-segmented genomes catalytic domain profile. / Mononegavirus L protein 2'-O-ribose methyltransferase domain profile. / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-directed RNA polymerase L / Phosphoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Henipavirus nipahense (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Xue L / Chang T / Gui J / Li Z / Zhao H / Zou B / Li M / He J / Chen X / Xiong X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82341085 to X.X. 中国
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures of Nipah virus polymerase complex reveal highly varied interactions between L and P proteins among paramyxoviruses.
著者: Lu Xue / Tiancai Chang / Jiacheng Gui / Zimu Li / Heyu Zhao / Bingqian Zou / Junnan Lu / Mei Li / Xin Wen / Shenghua Gao / Peng Zhan / Lijun Rong / Liqiang Feng / Peng Gong / Jun He / Xinwen ...著者: Lu Xue / Tiancai Chang / Jiacheng Gui / Zimu Li / Heyu Zhao / Bingqian Zou / Junnan Lu / Mei Li / Xin Wen / Shenghua Gao / Peng Zhan / Lijun Rong / Liqiang Feng / Peng Gong / Jun He / Xinwen Chen / Xiaoli Xiong /
要旨: Nipah virus (NiV) and related viruses form a distinct henipavirus genus within the Paramyxoviridae family. NiV continues to spillover into the humans causing deadly outbreaks with increasing human- ...Nipah virus (NiV) and related viruses form a distinct henipavirus genus within the Paramyxoviridae family. NiV continues to spillover into the humans causing deadly outbreaks with increasing human-bat interaction. NiV encodes the large protein (L) and phosphoprotein (P) to form the viral RNA polymerase machinery. Their sequences show limited homologies to those of non-henipavirus paramyxoviruses. We report two cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the Nipah virus (NiV) polymerase L-P complex, expressed and purified in either its full-length or truncated form. The structures resolve the RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) and polyribonucleotidyl transferase (PRNTase) domains of the L protein, as well as a tetrameric P protein bundle bound to the L-RdRp. L-protein C-terminal regions are unresolved, indicating flexibility. Two PRNTase domain zinc-binding sites, conserved in most Mononegavirales, are confirmed essential for NiV polymerase activity. The structures further reveal anchoring of the P protein bundle and P protein X domain (XD) linkers on L, via an interaction pattern distinct among Paramyxoviridae. These interactions facilitate binding of a P protein XD linker in the nucleotide entry channel and distinct positioning of other XD linkers. We show that the disruption of the L-P interactions reduces NiV polymerase activity. The reported structures should facilitate rational antiviral-drug discovery and provide a guide for the functional study of NiV polymerase.
履歴
登録2024年7月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月21日-
マップ公開2025年5月21日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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添付画像

emd_60923.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60923.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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0.91 Å/pix.
x 288 pix.
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x 288 pix.
= 262.8 Å		0.91 Å/pix.
x 288 pix.
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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9125 Å
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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-1.0524101 - 2.0716996
平均 (標準偏差)0.00064248126 (±0.051509596)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 262.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_60923_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60923_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_60923_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the full-length Nipah Virus L Protein bound ...

全体名称: Cryo-EM structure of the full-length Nipah Virus L Protein bound by Phosphoprotein Tetramer
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the full-length Nipah Virus L Protein bound by Phosphoprotein Tetramer
    • タンパク質・ペプチド: RNA-directed RNA polymerase L
    • タンパク質・ペプチド: Phosphoprotein
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the full-length Nipah Virus L Protein bound ...

超分子名称: Cryo-EM structure of the full-length Nipah Virus L Protein bound by Phosphoprotein Tetramer
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Henipavirus nipahense (ウイルス)

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分子 #1: RNA-directed RNA polymerase L

分子名称: RNA-directed RNA polymerase L / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA-directed RNA polymerase
由来(天然)生物種: Henipavirus nipahense (ウイルス)
分子量理論値: 257.565156 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MADELSISDI IYPECHLDSP IVSGKLISAI EYAQLRHNQP SDDKRLSENI RLNLHGKRKS LYILRQSKQG DYIRNNIKNL KEFMHIAYP ECNNILFSIT SQGMTSKLDN IMKKSFKAYN IISKKVIGML QNITRNLITQ DRRDEIINIH ECRRLGDLGK N MSQSKWYE ...文字列:
MADELSISDI IYPECHLDSP IVSGKLISAI EYAQLRHNQP SDDKRLSENI RLNLHGKRKS LYILRQSKQG DYIRNNIKNL KEFMHIAYP ECNNILFSIT SQGMTSKLDN IMKKSFKAYN IISKKVIGML QNITRNLITQ DRRDEIINIH ECRRLGDLGK N MSQSKWYE CFLFWFTIKT EMRAVIKNSQ KPKFRSDSCI IHMRDKSTEI ILNPNLICIF KSDKTGKKCY YLTPEMVLMY CD VLEGRMM METTVKSDIK YQPLISRSNA LWGLIDPLFP VMGNRIYNIV SMIEPLVLAL LQLKDEARIL RGAFLHHCIK EMH QELSEC GFTDQKIRSM FIDDLLSILN IDNIHLLAEF FSFFRTFGHP ILEAKVAAEK VREHMLADKV LEYAPIMKAH AIFC GTIIN GYRDRHGGAW PPLYLPAHAS KHIIRLKNSG ESLTIDDCVK NWESFCGIQF DCFMELKLDS DLSMYMKDKA LSPIK DEWD SVYPREVLSY TPPKSTEPRR LVDVFVNDEN FDPYNMLEYV LSGAYLEDEQ FNVSYSLKEK ETKQAGRLFA KMTYKM RAC QVIAEALIAS GVGKYFKENG MVKDEHELLK TLFQLSISSV PRGNSQGNDP QSINNIERDF QYFKGVTTNV KDKKNNS FN KVKSALNNPC QADGVHHNMS PNTRNRYKCS NTSKSFLDYH TEFNPHNHYK SDNTEAAVLS RYEDNTGTKF DTVSAFLT T DLKKFCLNWR YESMAIFAER LDEIYGLPGF FNWMHKRLER SVIYVADPNC PPNIDKHMEL EKTPEDDIFI HYPKGGIEG YSQKTWTIAT IPFLFLSAYE TNTRIAAIVQ GDNESIAITQ KVHPNLPYKV KKEICAKQAQ LYFERLRMNL RALGHNLKAT ETIISTHLF IYSKKIHYDG AVLSQALKSM SRCCFWSETL VDETRSACSN ISTTIAKAIE NGLSRNVGYC INILKVIQQL L ISTEFSIN ETLTLDVTSP ISNNLDWLIT AALIPAPIGG FNYLNLSRIF VRNIGDPVTA SLADLKRMID HSIMTESVLQ KV MNQEPGD ASFLDWASDP YSGNLPDSQS ITKTIKNITA RTILRNSPNP MLKGLFHDKS FDEDLELASF LMDRRVILPR AAH EILDNS LTGAREEIAG LLDTTKGLIR SGLRKSGLQP KLVSRLSHHD YNQFLILNKL LSNRRQNDLI SSNTCSVDLA RALR SHMWR ELALGRVIYG LEVPDALEAM VGRYITGSLE CQICEQGNTM YGWFFVPRDS QLDQVDREHS SIRVPYVGSS TDERS DIKL GNVKRPTKAL RSAIRIATVY TWAYGDNEEC WYEAWYLASQ RVNIDLDVLK AITPVSTSNN LSHRLRDKST QFKFAG SVL NRVSRYVNIS NDNLDFRIEG EKVDTNLIYQ QAMLLGLSVL EGKFRLRLET DDYNGIYHLH VKDNCCVKEV ADVGQVD AE LPIPEYTEVD NNHLIYDPDP VSEIDCSRLS NQESKSRELD FPLWSTEELH DVLAKTVAQT VLEIITKADK DVLKQHLA I DSDDNINSLI TEFLIVDPEL FALYLGQSIS IKWAFEIHHR RPRGRHTMVD LLSDLVSNTS KHTYKVLSNA LSHPRVFKR FVNCGLLLPT QGPYLHQQDF EKLSQNLLVT SYMIYLMNWC DFKKSPFLIA EQDETVISLR EDIITSKHLC VIIDLYANHH KPPWIIDLN PQEKICVLRD FISKSRHVDT SSRSWNTSDL DFVIFYASLT YLRRGIIKQL RIRQVTEVID TTTMLRDNII V ENPPIKTG VLDIRGCIIY NLEEILSMNT KSASKKIFNL NSRPSVENHK YRRIGLNSSS CYKALNLSPL IQRYLPSGAQ RL FIGEGSG SMMLLYQSTL GQSISFYNSG IDGDYIPGQR ELKLFPSEYS IAEEDPSLTG KLKGLVVPLF NGRPETTWIG NLD SYEYII NRTAGRSIGL VHSDMESGID KNVEEILVEH SHLISIAINV MMEDGLLVSK IAYTPGFPIS RLFNMYRSYF GLVL VCFPV YSNPDSTEVY LLCLQKTVKT IVPPQKVLEH SNLHDEVNDQ GITSVIFKIK NSQSKQFHDD LKKYYQIDQP FFVPT KITS DEQVLLQAGL KLNGPEILKS EISYDIGSDI NTLRDTIIIM LNEAMNYFDD NRSPSHHLEP YPVLERTRIK TIMNCV TKK VIVYSLIKFK DTKSSELYHI KNNIRRKVLI LDFRSKLMTK TLPKGMQERR EKNGFKEVWI VDLSNREVKI WWKIIGY IS II

UniProtKB: RNA-directed RNA polymerase L

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分子 #2: Phosphoprotein

分子名称: Phosphoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Henipavirus nipahense (ウイルス)
分子量理論値: 78.39032 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDKLELVNDG LNIIDFIQKN QKEIQKTYGR SSIQQPSIKD QTKAWEDFLQ CTSGESEQVE GGMSKDDGDV ERRNLEDLSS TSPTDGTIG KRVSNTRDWA EGSDDIQLDP VVTDVVYHDH GGECTGYGFT SSPERGWSDY TSGANNGNVC LVSDAKMLSY A PEIAVSKE ...文字列:
MDKLELVNDG LNIIDFIQKN QKEIQKTYGR SSIQQPSIKD QTKAWEDFLQ CTSGESEQVE GGMSKDDGDV ERRNLEDLSS TSPTDGTIG KRVSNTRDWA EGSDDIQLDP VVTDVVYHDH GGECTGYGFT SSPERGWSDY TSGANNGNVC LVSDAKMLSY A PEIAVSKE DRETDLVHLE NKLSTTGLNP TAVPFTLRNL SDPAKDSPVI AEHYYGLGVK EQNVGPQTSR NVNLDSIKLY TS DDEEADQ LEFEDEFAGS SSEVIVGISP EDEEPSSVGG KPNESIGRTI EGQSIRDNLQ AKDNKSTDVP GAGPKDSAVK EEP PQKRLP MLAEEFECSG SEDPIIRELL KENSLINCQQ GKDAQPPYHW SIERSISPDK TEIVNGAVQT ADRQRPGTPM PKSR GIPIK KGTDAKYPSA GTENVPGSKS GATRHVRGSP PYQEGKSVNA ENVQLNASTA VKETDKSEVN PVDDNDSLDD KYIMP SDDF SNTFFPHDTD RLNYHADHLG DYDLETLCEE SVLMGVINSI KLINLDMRLN HIEEQVKEIP KIINKLESID RVLAKT NTA LSTIEGHLVS MMIMIPGKGK GERKGKNNPE LKPVIGRDIL EQQSLFSFDN VKNFRDGSLT NEPYGAAVQL REDLILP EL NFEETNASQF VPMADDSSRD VIKTLIRTHI KDRELRSELI GYLNKAENDE EIQEIANTVN DIIDGNI

UniProtKB: Phosphoprotein

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 224424
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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