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- EMDB-6075: Reconstruction of the N-terminal domain of C. elegans TFG -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6075
タイトルReconstruction of the N-terminal domain of C. elegans TFG
マップデータReconstruction of the N-terminal domain of C. elegans TFG
試料
  • 試料: N-terminal domain of C. elegans TFG
  • 細胞器官・細胞要素: TFG
キーワードTFG / COPII / Sec16 / secretory pathway
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Johnson A / Bhattacharya N / Hanna M / Schuh AL / Pennington JG / Otegui MS / Stagg SM / Audhya A
引用ジャーナル: EMBO J / : 2015
タイトル: TFG clusters COPII-coated transport carriers and promotes early secretory pathway organization.
著者: Adam Johnson / Nilakshee Bhattacharya / Michael Hanna / Janice G Pennington / Amber L Schuh / Lei Wang / Marisa S Otegui / Scott M Stagg / Anjon Audhya /
要旨: In mammalian cells, cargo-laden secretory vesicles leave the endoplasmic reticulum (ER) en route to ER-Golgi intermediate compartments (ERGIC) in a manner dependent on the COPII coat complex. We ...In mammalian cells, cargo-laden secretory vesicles leave the endoplasmic reticulum (ER) en route to ER-Golgi intermediate compartments (ERGIC) in a manner dependent on the COPII coat complex. We report here that COPII-coated transport carriers traverse a submicron, TFG (Trk-fused gene)-enriched zone at the ER/ERGIC interface. The architecture of TFG complexes as determined by three-dimensional electron microscopy reveals the formation of flexible, octameric cup-like structures, which are able to self-associate to generate larger polymers in vitro. In cells, loss of TFG function dramatically slows protein export from the ER and results in the accumulation of COPII-coated carriers throughout the cytoplasm. Additionally, the tight association between ER and ERGIC membranes is lost in the absence of TFG. We propose that TFG functions at the ER/ERGIC interface to locally concentrate COPII-coated transport carriers and link exit sites on the ER to ERGIC membranes. Our findings provide a new mechanism by which COPII-coated carriers are retained near their site of formation to facilitate rapid fusion with neighboring ERGIC membranes upon uncoating, thereby promoting interorganellar cargo transport.
履歴
登録2014年8月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年9月24日-
マップ公開2015年9月2日-
更新2015年9月2日-
現状2015年9月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.74
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.74
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6075.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 5.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the N-terminal domain of C. elegans TFG
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.5 Å/pix.
x 112 pix.
= 168. Å
1.5 Å/pix.
x 112 pix.
= 168. Å
1.5 Å/pix.
x 112 pix.
= 168. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.5 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.74 / ムービー #1: 0.74
最小 - 最大-3.11628175 - 3.35940194
平均 (標準偏差)-0.00824904 (±0.45885888)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-56-56-56
サイズ112112112
Spacing112112112
セルA=B=C: 168.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.51.51.5
M x/y/z112112112
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z168.000168.000168.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-56-56-56
NC/NR/NS112112112
D min/max/mean-3.1163.359-0.008

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : N-terminal domain of C. elegans TFG

全体名称: N-terminal domain of C. elegans TFG
要素
  • 試料: N-terminal domain of C. elegans TFG
  • 細胞器官・細胞要素: TFG

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超分子 #1000: N-terminal domain of C. elegans TFG

超分子名称: N-terminal domain of C. elegans TFG / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: octamer / Number unique components: 1
分子量理論値: 1.4 MDa

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超分子 #1: TFG

超分子名称: TFG / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / コピー数: 8 / 集合状態: octamer / 組換発現: Yes / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 1.4 MDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 20 mM HEPES, 100 mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Stained with 2% uranyl formate
グリッド詳細: carbon grids
凍結凍結剤: NITROGEN / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2012年6月6日
撮影カテゴリ: FILM
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - スキャナー: TEMSCAN
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 37000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Tilt angle min: -55

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画像解析

詳細RCT
CTF補正詳細: whole image
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MRC, EMAN / 使用した粒子像数: 30000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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