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万見
- EMDB-60594: Cryo-EM structure of hetero-bacterioferritin SoBfr12 from Shewane... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60594
タイトルCryo-EM structure of hetero-bacterioferritin SoBfr12 from Shewanella oneidensis
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of Shewanelle oneidensis bacterioferritin SoBfr12 in C1 symmetry
    • タンパク質・ペプチド: Bacterioferritin
    • タンパク質・ペプチド: Bacterioferritin
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
キーワード24-mer bacterioferritin / metal transport / oxidoreductase / heme-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ferroxidase / ferroxidase activity / ferric iron binding / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / iron ion binding / heme binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterioferritin signature. / Bacterioferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bacterioferritin / Bacterioferritin
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gao HC / Chen JH / Li YX
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31930003 中国
引用ジャーナル: Adv Sci (Weinh) / 年: 2025
タイトル: Unveiling Structural Heterogeneity and Evolutionary Adaptations of Heteromultimeric Bacterioferritin Nanocages.
著者: Yingxi Li / Weiwei Wang / Wei Wang / Xing Zhang / Jinghua Chen / Haichun Gao /
要旨: Iron-storage bacterioferritins (Bfrs), existing in either homo- or hetero-multimeric form, play a crucial role in iron homeostasis. While the structure and function of homo-multimeric ...Iron-storage bacterioferritins (Bfrs), existing in either homo- or hetero-multimeric form, play a crucial role in iron homeostasis. While the structure and function of homo-multimeric bacterioferritins (homo-Bfrs) have been extensively studied, little is known about the assembly, distinctive characteristics, or evolutionary adaptations of hetero-multimeric bacterioferritins (hetero-Bfrs). Here, the cryo-EM structure and functional characterization of a bacterial hetero-Bfr (SoBfr12) are reported. Compared to homo-Bfrs, although SoBfr12 exhibits a conserved spherical cage-like dodecahedron, its pores through which ions traverse exhibit substantially increased diversity. Importantly, the heterogeneity has significant impacts on sites for ion entry, iron oxidation, and reduction. Moreover, evolutionary analyses reveal that hetero-Bfrs may represent a new class within the Bfr subfamily, consisting of two different types that may have evolved from homo-Bfr through tandem duplication and directly from ferritin (Ftn) via dispersed duplication, respectively. These results reveal remarkable structural and functional features of a hetero-Bfr, enabling the rational design of nanocages for enhanced iron-storing efficiency and for other specific purposes, such as drug delivery vehicles and nanozymes.
履歴
登録2024年6月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月30日-
マップ公開2025年4月30日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60594.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60594.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.47 Å/pix.
x 440 pix.
= 204.6 Å		0.47 Å/pix.
x 440 pix.
= 204.6 Å		0.47 Å/pix.
x 440 pix.
= 204.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.465 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.105
最小 - 最大-0.323005 - 0.8501598
平均 (標準偏差)0.0009335122 (±0.026441565)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 204.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_60594_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_60594_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of Shewanelle oneidensis bacterioferritin SoBfr...

全体名称: Cryo-EM structure of Shewanelle oneidensis bacterioferritin SoBfr12 in C1 symmetry
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of Shewanelle oneidensis bacterioferritin SoBfr12 in C1 symmetry
    • タンパク質・ペプチド: Bacterioferritin
    • タンパク質・ペプチド: Bacterioferritin
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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超分子 #1: Cryo-EM structure of Shewanelle oneidensis bacterioferritin SoBfr...

超分子名称: Cryo-EM structure of Shewanelle oneidensis bacterioferritin SoBfr12 in C1 symmetry
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)

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分子 #1: Bacterioferritin

分子名称: Bacterioferritin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase
由来(天然)生物種: Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
分子量理論値: 17.997393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MKGDKDVIDA LNRLLTGELS AMDQYFVHAH MYEDWGLNEL YERIAHESDD EKGHAAKLVQ RILFLEGVPN VAAREALNIG SNVEEMLRN DLAYEYKVAD DLRKVIALCE QKKDYQTREI LEVLLDDTES DHMYWLEKQL GLIDRIGLAN YLQTKM

UniProtKB: Bacterioferritin

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分子 #2: Bacterioferritin

分子名称: Bacterioferritin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase
由来(天然)生物種: Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
分子量理論値: 18.408 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MKGHPKVVGQ LNRVLTCELT AINQYFLHAR MFKHWGLEKL NHVEYKKSIE DMKHADKLIE RVLFLEGLPN LQQLEKLRIG EHAQEMLDC DLAMVQEQLT LLRDAITLCE AEQDYVSRDL LEDILEDEEE HLDWLESQRE LIGLTGIQNY LQSQISES

UniProtKB: Bacterioferritin

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分子 #3: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6
分子量理論値: 22.99 Da

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分子 #4: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6940 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: alphafold3.0
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 使用した粒子像数: 736353
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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