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- PDB-9iig: Cryo-EM structure of hetero-bacterioferritin SoBfr12 from Shewane... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9iig
タイトルCryo-EM structure of hetero-bacterioferritin SoBfr12 from Shewanella oneidensis
要素(Bacterioferritin) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / 24-mer bacterioferritin / metal transport / heme-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ferroxidase / ferroxidase activity / ferric iron binding / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / iron ion binding / heme binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterioferritin signature. / Bacterioferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Bacterioferritin / Bacterioferritin
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gao, H.C. / Chen, J.H. / Li, Y.X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31930003 中国
引用ジャーナル: Adv Sci (Weinh) / 年: 2025
タイトル: Unveiling Structural Heterogeneity and Evolutionary Adaptations of Heteromultimeric Bacterioferritin Nanocages.
著者: Yingxi Li / Weiwei Wang / Wei Wang / Xing Zhang / Jinghua Chen / Haichun Gao /
要旨: Iron-storage bacterioferritins (Bfrs), existing in either homo- or hetero-multimeric form, play a crucial role in iron homeostasis. While the structure and function of homo-multimeric ...Iron-storage bacterioferritins (Bfrs), existing in either homo- or hetero-multimeric form, play a crucial role in iron homeostasis. While the structure and function of homo-multimeric bacterioferritins (homo-Bfrs) have been extensively studied, little is known about the assembly, distinctive characteristics, or evolutionary adaptations of hetero-multimeric bacterioferritins (hetero-Bfrs). Here, the cryo-EM structure and functional characterization of a bacterial hetero-Bfr (SoBfr12) are reported. Compared to homo-Bfrs, although SoBfr12 exhibits a conserved spherical cage-like dodecahedron, its pores through which ions traverse exhibit substantially increased diversity. Importantly, the heterogeneity has significant impacts on sites for ion entry, iron oxidation, and reduction. Moreover, evolutionary analyses reveal that hetero-Bfrs may represent a new class within the Bfr subfamily, consisting of two different types that may have evolved from homo-Bfr through tandem duplication and directly from ferritin (Ftn) via dispersed duplication, respectively. These results reveal remarkable structural and functional features of a hetero-Bfr, enabling the rational design of nanocages for enhanced iron-storing efficiency and for other specific purposes, such as drug delivery vehicles and nanozymes.
履歴
登録2024年6月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22025年6月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacterioferritin
B: Bacterioferritin
C: Bacterioferritin
D: Bacterioferritin
E: Bacterioferritin
F: Bacterioferritin
G: Bacterioferritin
H: Bacterioferritin
I: Bacterioferritin
J: Bacterioferritin
K: Bacterioferritin
L: Bacterioferritin
M: Bacterioferritin
N: Bacterioferritin
O: Bacterioferritin
P: Bacterioferritin
Q: Bacterioferritin
R: Bacterioferritin
S: Bacterioferritin
T: Bacterioferritin
U: Bacterioferritin
V: Bacterioferritin
W: Bacterioferritin
X: Bacterioferritin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)440,70236
ポリマ－436,86524
非ポリマー3,83712
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Bacterioferritin


分子量: 17997.393 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
遺伝子: brf1, SO_1112 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8EHV0, ferroxidase
#2: タンパク質
Bacterioferritin


分子量: 18408.000 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
遺伝子: brf2, SO_1111 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8EHV1, ferroxidase
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of Shewanelle oneidensis bacterioferritin SoBfr12 in C1 symmetry
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6940

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
10cryoSPARC4初期オイラー角割当
11cryoSPARC4最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.4３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 736353 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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