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- EMDB-60587: The piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ complex witho... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60587
タイトルThe piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ complex without Ac-CoA at pre-H2A.Z-acetylation state
マップデータ
試料
  • 複合体: The piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ complex without Ac-CoA at pre-H2A.Z-acetylation state
キーワードNua4 / nucleosome / GENE REGULATION
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Wang L / Zhang H / Zhu H / Zhu P
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)E2VK311RA1 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures reveal the acetylation process of piccolo NuA4.
著者: Lin Wang / Haonan Zhang / Qi Jia / Wenyan Li / Chenguang Yang / Lijuan Ma / Ming Li / Ying Lu / Hongtao Zhu / Ping Zhu /
要旨: NuA4 is the only essential acetyltransferase in yeast that can catalyze the acetylation of the histones H2A, H2A.Z, and H4, thereby affecting gene transcription. However, the acetylation process of ...NuA4 is the only essential acetyltransferase in yeast that can catalyze the acetylation of the histones H2A, H2A.Z, and H4, thereby affecting gene transcription. However, the acetylation process of NuA4, such as how NuA4 acetylates H4 and H2A.Z differently, remains largely elusive. Here, using cryoelectron microscopy (cryo-EM) single particle analysis, we present seven cryo-EM structures of piccolo NuA4 (pNuA4) in complex with wild-type H2A.Z or H2A.Z-mutant-containing nucleosomes in the absence or presence of acetyl coenzyme A (Ac-CoA). We revealed that, in the absence of Ac-CoA, pNuA4 adopts multiple conformations to search for its substrates. After adding Ac-CoA, the single-molecule Förster resonance energy transfer (smFRET) and cryo-EM data indicated that pNuA4 prefers to bind H4 and undergoes a dynamic conformational change to complete the acetylation. We also obtained previously unseen structures in states associated with the acetylation of H2A.Z. These cryo-EM structures and smFRET results suggest a complex acetylation process on H4 and H2A.Z by pNuA4. The results provide a comprehensive picture of the mechanism by which pNuA4 acetylates its substrates within an H2A.Z-containing nucleosome.
履歴
登録2024年6月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月19日-
マップ公開2025年3月19日-
更新2025年4月2日-
現状2025年4月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60587.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60587.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 312. Å		1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 312. Å		1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 312. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00838
最小 - 最大-0.003231691 - 0.025638934
平均 (標準偏差)0.00016061391 (±0.0015724023)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 312.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_60587_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60587_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60587_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ complex witho...

全体名称: The piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ complex without Ac-CoA at pre-H2A.Z-acetylation state
要素
  • 複合体: The piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ complex without Ac-CoA at pre-H2A.Z-acetylation state

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超分子 #1: The piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ complex witho...

超分子名称: The piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ complex without Ac-CoA at pre-H2A.Z-acetylation state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE
詳細10 mM HEPES,50 mM Nacl

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 2046
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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