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- PDB-8x32: The piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ Complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x32
タイトルThe piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ Complex with Ac-CoA at resetting state
要素
  • Chromatin modification-related protein
  • DNA (146-MER)
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone acetyltransferase
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Chromatin modification-related protein EAF6
  • glutathione transferase,Enhancer of polycomb-like protein
キーワードGENE REGULATION / Nua4 / nucleosome
機能・相同性
機能・相同性情報


: / NuA4 histone acetyltransferase complex / detection of maltose stimulus / histone acetyltransferase activity / maltose transport complex / carbohydrate transport / rRNA transcription / glutathione transferase / histone acetyltransferase complex / glutathione transferase activity ...: / NuA4 histone acetyltransferase complex / detection of maltose stimulus / histone acetyltransferase activity / maltose transport complex / carbohydrate transport / rRNA transcription / glutathione transferase / histone acetyltransferase complex / glutathione transferase activity / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / histone acetyltransferase / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / glutathione metabolic process / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Chromatin modification-related protein Eaf6 / Histone acetyltransferase subunit NuA4 / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain ...Chromatin modification-related protein Eaf6 / Histone acetyltransferase subunit NuA4 / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Acyl-CoA N-acyltransferase / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Thioredoxin-like superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Chromatin modification-related protein EAF6 / Histone H2B / Histone H4 / Histone acetyltransferase ESA1 / Histone H3 / : / : ...DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Chromatin modification-related protein EAF6 / Histone H2B / Histone H4 / Histone acetyltransferase ESA1 / Histone H3 / : / : / : / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / glutathione transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Wang, L. / Zhang, H. / Zhu, H. / Zhu, P.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)E2VK311RA1 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures reveal the acetylation process of piccolo NuA4.
著者: Lin Wang / Haonan Zhang / Qi Jia / Wenyan Li / Chenguang Yang / Lijuan Ma / Ming Li / Ying Lu / Hongtao Zhu / Ping Zhu /
要旨: NuA4 is the only essential acetyltransferase in yeast that can catalyze the acetylation of the histones H2A, H2A.Z, and H4, thereby affecting gene transcription. However, the acetylation process of ...NuA4 is the only essential acetyltransferase in yeast that can catalyze the acetylation of the histones H2A, H2A.Z, and H4, thereby affecting gene transcription. However, the acetylation process of NuA4, such as how NuA4 acetylates H4 and H2A.Z differently, remains largely elusive. Here, using cryoelectron microscopy (cryo-EM) single particle analysis, we present seven cryo-EM structures of piccolo NuA4 (pNuA4) in complex with wild-type H2A.Z or H2A.Z-mutant-containing nucleosomes in the absence or presence of acetyl coenzyme A (Ac-CoA). We revealed that, in the absence of Ac-CoA, pNuA4 adopts multiple conformations to search for its substrates. After adding Ac-CoA, the single-molecule Förster resonance energy transfer (smFRET) and cryo-EM data indicated that pNuA4 prefers to bind H4 and undergoes a dynamic conformational change to complete the acetylation. We also obtained previously unseen structures in states associated with the acetylation of H2A.Z. These cryo-EM structures and smFRET results suggest a complex acetylation process on H4 and H2A.Z by pNuA4. The results provide a comprehensive picture of the mechanism by which pNuA4 acetylates its substrates within an H2A.Z-containing nucleosome.
履歴
登録2023年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Chromatin modification-related protein EAF6
N: Chromatin modification-related protein
K: Histone acetyltransferase
M: glutathione transferase,Enhancer of polycomb-like protein
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)398,76214
ポリマ－398,76214
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 8種, 12分子 LNKMAEBFCGDH

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Chromatin modification-related protein EAF6


分子量: 59471.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: K12 / 遺伝子: malE, EAF6
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: A0A6A5PYU5
#2: タンパク質 Chromatin modification-related protein


分子量: 13828.894 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YNG2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A8H4C0Q6
#3: タンパク質 Histone acetyltransferase


分子量: 55419.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ESA1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A6A5Q414
#4: タンパク質 glutathione transferase,Enhancer of polycomb-like protein


分子量: 69285.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GSTM1, EPL1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q540A3, UniProt: A0A8H8UL58
#6: タンパク質 Histone H3


分子量: 15391.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HHT2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A6A5Q536
#7: タンパク質 Histone H4


分子量: 11338.338 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HHF1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A6A5Q1V3
#8: タンパク質 Histone H2A


分子量: 14313.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HTZ1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A6A5Q818
#9: タンパク質 Histone H2B


分子量: 14280.362 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HTB1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A6A5PZQ7

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DNA鎖 , 1種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45054.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The piccolo NuA4 bound to the H2A.Z nucleosome-H4KQ Complex with Ac-CoA at resetting state
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 10 mM HEPES,50 mM Nacl
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 36946 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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