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万見
- EMDB-60548: Cryo-EM structure of TmaT-TMA complexes -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60548
タイトルCryo-EM structure of TmaT-TMA complexes
マップデータ
試料
  • 複合体: sodium-trimethylamine symporter TmaT binding with TMA
    • タンパク質・ペプチド: Trimethylamine transporter
  • リガンド: N,N-dimethylmethanamine
キーワードTMA / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性BCCT transporter family / BCCT, betaine/carnitine/choline family transporter / transmembrane transporter activity / plasma membrane / Trimethylamine transporter
機能・相同性情報
生物種Myroides profundi (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Chao G
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: mBio / 年: 2025
タイトル: Structural basis of a microbial trimethylamine transporter.
著者: Chao Gao / Hai-Tao Ding / Kang Li / Hai-Yan Cao / Ning Wang / Zeng-Tian Gu / Qing Wang / Mei-Ling Sun / Xiu-Lan Chen / Yin Chen / Yu-Zhong Zhang / Hui-Hui Fu / Chun-Yang Li /
要旨: Trimethylamine (TMA), a simple trace biogenic amine resulting from the decomposition of proteins and other macromolecules, is ubiquitous in nature. It is found in the human gut as well as in various ...Trimethylamine (TMA), a simple trace biogenic amine resulting from the decomposition of proteins and other macromolecules, is ubiquitous in nature. It is found in the human gut as well as in various terrestrial and marine ecosystems. While the role of TMA in promoting cardiovascular diseases and depolarizing olfactory sensory neurons in humans has only recently been explored, many microbes are well known for their ability to utilize TMA as a carbon, nitrogen, and energy source. Here, we report the first structure of a TMA transporter, TmaT, originally identified from a marine bacterium. TmaT is a member of the betaine-choline-carnitine transporter family, and we show that TmaT is an Na/TMA symporter, which possessed high specificity and binding affinity toward TMA. Furthermore, the structures of TmaT and two TmaT-TMA complexes were solved by cryo-EM. TmaT forms a homotrimer structure in solution. Each TmaT monomer has 12 transmembrane helices, and the TMA transport channel is formed by a four-helix bundle. TMA can move between different aromatic boxes, which provides the structural basis of TmaT importing TMA. When TMA is bound in location I, residues Trp146, Trp151, Tyr154, and Trp326 form an aromatic box to accommodate TMA. Moreover, Met105 also plays an important role in the binding of TMA. When TMA is transferred to location II, it is bound in the aromatic box formed by Trp325, Trp326, and Trp329. Based on our results, we proposed the TMA transport mechanism by TmaT. This study provides novel insights into TMA transport across biological membranes.
IMPORTANCE: The volatile trimethylamine (TMA) plays an important role in promoting cardiovascular diseases and depolarizing olfactory sensory neurons in humans and serves as a key nutrient source for ...IMPORTANCE: The volatile trimethylamine (TMA) plays an important role in promoting cardiovascular diseases and depolarizing olfactory sensory neurons in humans and serves as a key nutrient source for a variety of ubiquitous marine microbes. While the TMA transporter TmaT has been identified from a marine bacterium, the structure of TmaT and the molecular mechanism involved in TMA transport remain unclear. In this study, we elucidated the high-resolution cryo-EM structures of TmaT and TmaT-TMA complexes and revealed the TMA binding and transport mechanisms by structural and biochemical analyses. The results advance our understanding of the TMA transport processes across biological membranes.
履歴
登録2024年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月6日-
マップ公開2024年11月6日-
更新2025年7月23日-
現状2025年7月23日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60548.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60548.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.31
最小 - 最大-1.1800587 - 1.9030557
平均 (標準偏差)0.0042946953 (±0.047624603)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60548_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60548_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : sodium-trimethylamine symporter TmaT binding with TMA

全体名称: sodium-trimethylamine symporter TmaT binding with TMA
要素
  • 複合体: sodium-trimethylamine symporter TmaT binding with TMA
    • タンパク質・ペプチド: Trimethylamine transporter
  • リガンド: N,N-dimethylmethanamine

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超分子 #1: sodium-trimethylamine symporter TmaT binding with TMA

超分子名称: sodium-trimethylamine symporter TmaT binding with TMA
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Myroides profundi (バクテリア)

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分子 #1: Trimethylamine transporter

分子名称: Trimethylamine transporter / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Myroides profundi (バクテリア)
分子量理論値: 59.955051 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFKKLLDNKN LVINPPVFIT SILLIVALIL TCVLFPEKVG VWFPAAQLAV TSNFGWFFVV TVNVILIFAI YLAFSKFGRI RLGGDDAEP EFTKASWFAM LFSTGMGIGI MFFSIAEPVS HFFNTPRPVD TDIEAAVQAM QFTSLHWGLH AWGIYAMVGL A LAFFGFNR ...文字列:
MFKKLLDNKN LVINPPVFIT SILLIVALIL TCVLFPEKVG VWFPAAQLAV TSNFGWFFVV TVNVILIFAI YLAFSKFGRI RLGGDDAEP EFTKASWFAM LFSTGMGIGI MFFSIAEPVS HFFNTPRPVD TDIEAAVQAM QFTSLHWGLH AWGIYAMVGL A LAFFGFNR KLPMTFRSLF YPFWGERIHG WWGHIIDILS ALATVFGLST SLGLGVIQIT AGLEYLYGWE ISPMMQAGII LF VIGIATI SVFSGLDKGV KILSNANMYI AASFMLLIFI LGPTLFIMKG YVENTGAYLA NFIDISTWND TYLGSGWQNV WTI FYWAWW IAWSPFVGSF IARISKGRTV KEFVLGVLIV PGLITLLWMN VFGGSALHTI LSGDVTMIAA VKADVSTALF VFLE NFPFT KFLSIVAIIL IFSFFITSSD SGSLVVDNIT SGSNGESPVW QRVFWSFAQG IIAIVLLWGG GLDALQTAVI ITGLP FAVI LLVMCYSLQK GLKEELAKSS KKAKSKEEKS YKEIIAELLD EPQSKHHHHH HHHHH

UniProtKB: Trimethylamine transporter

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分子 #2: N,N-dimethylmethanamine

分子名称: N,N-dimethylmethanamine / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 3 / 式: KEN
分子量理論値: 59.11 Da
Chemical component information

ChemComp-KEN:
N,N-dimethylmethanamine / ジメチルアミノメチリジンラジカル

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.23 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: 4D-STEM / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 148358
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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