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万見
- EMDB-60010: The cryoEM reconstruction of H5N1 HA symmetric filament in confor... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60010
タイトルThe cryoEM reconstruction of H5N1 HA symmetric filament in conformation A class 1
マップデータ
試料
  • 複合体: Split trimer of H5N1 HA-FabH5M9 complex
    • 複合体: FabH5M9
    • 複合体: H5N1 hemagglutinin
キーワードInfluenza / glycosylation / sialic acid / VIRAL PROTEIN
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.99 Å
データ登録者Li R / Gao J / Wang L / Gui M / Xiang Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Npj Viruses / 年: 2024
タイトル: Multivalent interactions between fully glycosylated influenza virus hemagglutinins mediated by glycans at distinct N-glycosylation sites.
著者: Ruofan Li / Jingjing Gao / Lin Wang / Miao Gui / Ye Xiang /
要旨: The hemagglutinin (HA) glycoprotein of influenza virus binds host cell receptors and mediates viral entry. Here we present cryo-EM structures of fully glycosylated HAs from H5N1 and H5N8 influenza ...The hemagglutinin (HA) glycoprotein of influenza virus binds host cell receptors and mediates viral entry. Here we present cryo-EM structures of fully glycosylated HAs from H5N1 and H5N8 influenza viruses. We find that the H5N1 HA can form filaments that comprise two head-to-head HA trimers. Multivalent interactions between the two HA trimers are mediated by glycans attached to N158. The distal Sia1-Gal2-NAG3 sugar moiety of N158 interacts with the receptor binding site on the opposing HA trimer. Additional interactions are observed between NAG3 and residues K222 and K193. The H5N8 HA lacks the N158 glycosylation site and does not form the filamentous structure. However, the H5N8 HA exhibits an auto-inhibition conformation, where the receptor binding site is occupied by the glycan chain attached to residue N169 from a neighboring protomer. These structures represent native HA-glycan interactions, which may closely mimic the receptor-HA interactions on the cell surface.
履歴
登録2024年5月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月25日-
マップ公開2024年9月25日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60010.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60010.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 400 pix.
= 528. Å		1.32 Å/pix.
x 400 pix.
= 528. Å		1.32 Å/pix.
x 400 pix.
= 528. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.448
最小 - 最大-0.0012156881 - 2.3637483
平均 (標準偏差)0.0026684508 (±0.040854383)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 528.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60010_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60010_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Split trimer of H5N1 HA-FabH5M9 complex

全体名称: Split trimer of H5N1 HA-FabH5M9 complex
要素
  • 複合体: Split trimer of H5N1 HA-FabH5M9 complex
    • 複合体: FabH5M9
    • 複合体: H5N1 hemagglutinin

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超分子 #1: Split trimer of H5N1 HA-FabH5M9 complex

超分子名称: Split trimer of H5N1 HA-FabH5M9 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
分子量理論値: 200 KDa

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超分子 #2: FabH5M9

超分子名称: FabH5M9 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #3: H5N1 hemagglutinin

超分子名称: H5N1 hemagglutinin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4mhh

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 38100
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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