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- EMDB-5879: Single-particle reconstruction of conformation I of NO-bound sGC -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5879
タイトルSingle-particle reconstruction of conformation I of NO-bound sGC
マップデータSingle-particle reconstruction of conformation I of NO-bound sGC
試料
  • 試料: Soluble Guanylate Cyclase, NO-bound
  • タンパク質・ペプチド: Soluble Guanylate Cyclase
キーワードsoluble guanylate cyclase / conformational heterogeneity
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Campbell MG / Underbakke ES / Potter CS / Carragher B / Marletta MA
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2014
タイトル: Single-particle EM reveals the higher-order domain architecture of soluble guanylate cyclase.
著者: Melody G Campbell / Eric S Underbakke / Clinton S Potter / Bridget Carragher / Michael A Marletta /
要旨: Soluble guanylate cyclase (sGC) is the primary nitric oxide (NO) receptor in mammals and a central component of the NO-signaling pathway. The NO-signaling pathways mediate diverse physiological ...Soluble guanylate cyclase (sGC) is the primary nitric oxide (NO) receptor in mammals and a central component of the NO-signaling pathway. The NO-signaling pathways mediate diverse physiological processes, including vasodilation, neurotransmission, and myocardial functions. sGC is a heterodimer assembled from two homologous subunits, each comprised of four domains. Although crystal structures of isolated domains have been reported, no structure is available for full-length sGC. We used single-particle electron microscopy to obtain the structure of the complete sGC heterodimer and determine its higher-order domain architecture. Overall, the protein is formed of two rigid modules: the catalytic dimer and the clustered Per/Art/Sim and heme-NO/O2-binding domains, connected by a parallel coiled coil at two hinge points. The quaternary assembly demonstrates a very high degree of flexibility. We captured hundreds of individual conformational snapshots of free sGC, NO-bound sGC, and guanosine-5'-[(α,β)-methylene]triphosphate-bound sGC. The molecular architecture and pronounced flexibility observed provides a significant step forward in understanding the mechanism of NO signaling.
履歴
登録2014年1月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年3月19日-
マップ公開2014年3月19日-
更新2014年3月19日-
現状2014年3月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5879.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5879.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 41.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Single-particle reconstruction of conformation I of NO-bound sGC
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 224 pix.
= 237.44 Å		1.06 Å/pix.
x 224 pix.
= 237.44 Å		1.06 Å/pix.
x 224 pix.
= 237.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.05 / ムービー #1: 1.05
最小 - 最大-1.4559741 - 3.93606067
平均 (標準偏差)0.0033389 (±0.29038781)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-112-112-112
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 237.43999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z224224224
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z237.440237.440237.440
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-95-75153
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-112-112-112
NC/NR/NS224224224
D min/max/mean-1.4563.9360.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Soluble Guanylate Cyclase, NO-bound

全体名称: Soluble Guanylate Cyclase, NO-bound
要素
  • 試料: Soluble Guanylate Cyclase, NO-bound
  • タンパク質・ペプチド: Soluble Guanylate Cyclase

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超分子 #1000: Soluble Guanylate Cyclase, NO-bound

超分子名称: Soluble Guanylate Cyclase, NO-bound / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Heterodimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 150 KDa / 理論値: 150 KDa

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分子 #1: Soluble Guanylate Cyclase

分子名称: Soluble Guanylate Cyclase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: sGC / コピー数: 1 / 集合状態: Heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Norwegian rat
分子量実験値: 150 KDa / 理論値: 150 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: Sf9
組換プラスミド: pFastBac1/sGCALPHA1 and pFastBac1/sGCBETA1

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM TEA, 150 mM NaCl, 5 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 3 microliters of sample were applied to grid. The specimen was stained twice with 2% uranyl formate, then allowed to air-dry.
グリッド詳細: Glow discharged C-flat grid with 2-micron-diameter holes overlaid by thin 1.5 nm continuous carbon
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 298 K
日付2013年3月9日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 2236 / 平均電子線量: 35 e/Å2
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle min: -55
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細See publication
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 276
最終 2次元分類クラス数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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