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- EMDB-56583: XBP1u-stalled RPL4 RNC in complex with NAC (locally refined on 40... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-56583
タイトルXBP1u-stalled RPL4 RNC in complex with NAC (locally refined on 40S head)
マップデータ
試料
  • 複合体: XBP1u-stalled RPL4 RNC in complex with NAC
キーワードNAC / chaperone / cotranslational folding / RNC / human 80S / TRANSLATION
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Predin M / Jang J / Ban N
資金援助European Union, ドイツ, 米国, スイス, 7件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)SyG-101072047European Union
German Research Foundation (DFG)KR3593/4-1 ドイツ
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM136321 米国
National Science Foundation (NSF, United States)2219287 米国
Swiss National Science Foundation310030_212308 スイス
European Molecular Biology Organization (EMBO)European Union
Boehringer Ingelheim Fonds (BIF) ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2026
タイトル: NAC promotes co-translational protein folding at the ribosomal tunnel exit.
著者: Jaime Santos / Manuel Günnigmann / Radoslaw J Gora / Marija Iljina / Masa Predin / Ilgin Eser Kotan / Pratiman De / Dhawal Choudhary / Juwon Jang / Frank Tippmann / Christopher Hins / Nenad ...著者: Jaime Santos / Manuel Günnigmann / Radoslaw J Gora / Marija Iljina / Masa Predin / Ilgin Eser Kotan / Pratiman De / Dhawal Choudhary / Juwon Jang / Frank Tippmann / Christopher Hins / Nenad Ban / Sander J Tans / Shu-Ou Shan / Günter Kramer / Bernd Bukau /
要旨: The nascent polypeptide-associated complex (NAC) coordinates enzymatic modifications and membrane targeting of nascent chains during translation. While the role of NAC as a dynamic hub for other ...The nascent polypeptide-associated complex (NAC) coordinates enzymatic modifications and membrane targeting of nascent chains during translation. While the role of NAC as a dynamic hub for other factors is well established, its direct role in co-translational folding is unclear. By proteome-wide profiling of co-translational NAC interactions in human cells, we found that NAC recognizes emerging segments enriched in hydrophobicity and α-helical propensity within folded domains of cytonuclear proteins. Single-molecule and structural analyses reveal that NAC, via its β-barrel domain, dynamically interacts with nascent chains at the ribosomal tunnel exit and is capable of promoting on-pathway folding. Compartment-specific nascent chain interactions of NAC further elucidate its role in targeting to the endoplasmic reticulum and in mitochondrial membrane protein biogenesis. Together, these findings show that human NAC acts as a bona fide co-translational chaperone that directly promotes early protein folding at the ribosomal tunnel exit, expanding its functional repertoire in protein biogenesis.
履歴
登録2026年2月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年4月1日-
マップ公開2026年4月1日-
更新2026年4月15日-
現状2026年4月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_56583.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_56583.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 560 pix.
= 586.32 Å		1.05 Å/pix.
x 560 pix.
= 586.32 Å		1.05 Å/pix.
x 560 pix.
= 586.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.047 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.45321313 - 0.96588105
平均 (標準偏差)0.000100097255 (±0.024988959)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 586.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_56583_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_56583_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : XBP1u-stalled RPL4 RNC in complex with NAC

全体名称: XBP1u-stalled RPL4 RNC in complex with NAC
要素
  • 複合体: XBP1u-stalled RPL4 RNC in complex with NAC

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超分子 #1: XBP1u-stalled RPL4 RNC in complex with NAC

超分子名称: XBP1u-stalled RPL4 RNC in complex with NAC / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#86
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.3 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8qoi

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 104588
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

8qoi

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model80S

6r7q

source_name: PDB, initial_model_type: experimental modeltRNA-Xbp1u

7qwr

source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelNAC
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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