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- EMDB-56444: CryoEM map of tetrameric non-photosynthetic NADP(+)-dependent mal... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-56444
タイトルCryoEM map of tetrameric non-photosynthetic NADP(+)-dependent malic enzyme
マップデータ
試料
  • 複合体: nonC4-NADP-malic enzyme (tetramer)
    • タンパク質・ペプチド: nonC4-NADP-malic enzyme (tetramer)
キーワードdecarboxylation / malate / C4 pathway / C4 carbon concentrating mechanism / PHOTOSYNTHESIS
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.5 Å
データ登録者Drakonaki A / Gatsogiannis C
資金援助 ドイツ, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)441941117 ドイツ
German Research Foundation (DFG)424228829 ドイツ
Other governmentPICT-2019-00079
German Research Foundation (DFG)496113311 ドイツ
引用ジャーナル: Mol Biol Evol / 年: 2026
タイトル: A milestone in C4 carbon concentration mechanism evolution: structural remodeling of NADP-malic enzyme in Poaceae.
著者: Jonas M Böhm / Simone Willms / Oja Ferrao / Martin Buitrago-Arango / Meike Hüdig / Gereon Poschmann / Nazanin Fazelnia / Luitgard Nagel-Steger / Sebastián Klinke / Athina Drakonaki / ...著者: Jonas M Böhm / Simone Willms / Oja Ferrao / Martin Buitrago-Arango / Meike Hüdig / Gereon Poschmann / Nazanin Fazelnia / Luitgard Nagel-Steger / Sebastián Klinke / Athina Drakonaki / Christos Gatsogiannis / Marcos A Tronconi / Clarisa E Alvarez / Veronica G Maurino /
要旨: The evolution of C4 photosynthesis required extensive modification of ancestral enzymes enabling the development of an efficient carbon concentrating mechanism. A key example is NADP-malic enzyme ...The evolution of C4 photosynthesis required extensive modification of ancestral enzymes enabling the development of an efficient carbon concentrating mechanism. A key example is NADP-malic enzyme (NADP-ME), which, in maize and sorghum-members of the same C4 lineage-underwent gene duplication and neofunctionalization, resulting in 2 plastidic isoforms with distinct oligomeric states: a tetrameric C4-specific isoform and a dimeric housekeeping (nonC4) isoform. In this study, we resolve the structural basis of this oligomeric divergence using X-ray crystallography, cryo-electron microscopy, and molecular modeling combined with targeted biochemical analysis. Our findings demonstrate that the N-terminal region of nonC4-NADP-ME is involved in its oligomeric organization, whereas a suite of adaptive substitutions at the dimer interface drives the transition to the stable tetramer characteristic of the C4 isoform. Moreover, the C-terminal region stabilizes the oligomeric states of C4- and nonC4-NADP-ME through specific interactions with adaptive residues. We propose that tetramerization mitigates aggregation at the high expression levels demanded by the C4 cycle and likely creates a scaffold for the emergence of regulatory properties. Collectively, the data show that remodeling of terminal domains and inter-subunit interfaces rewires the quaternary architecture of the enzymes, illustrating how subtle structural changes can drive the evolution of complex innovations such as C4 photosynthesis.
履歴
登録2026年1月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年5月6日-
マップ公開2026年5月6日-
更新2026年5月6日-
現状2026年5月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_56444.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_56444.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.14 Å/pix.
x 224 pix.
= 255.808 Å		1.14 Å/pix.
x 224 pix.
= 255.808 Å		1.14 Å/pix.
x 224 pix.
= 255.808 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.142 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0716
最小 - 最大-0.09224254 - 0.26331595
平均 (標準偏差)0.0011078335 (±0.013728409)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 255.80798 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_56444_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_56444_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : nonC4-NADP-malic enzyme (tetramer)

全体名称: nonC4-NADP-malic enzyme (tetramer)
要素
  • 複合体: nonC4-NADP-malic enzyme (tetramer)
    • タンパク質・ペプチド: nonC4-NADP-malic enzyme (tetramer)

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超分子 #1: nonC4-NADP-malic enzyme (tetramer)

超分子名称: nonC4-NADP-malic enzyme (tetramer) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Zea mays (トウモロコシ)

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分子 #1: nonC4-NADP-malic enzyme (tetramer)

分子名称: nonC4-NADP-malic enzyme (tetramer) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Zea mays (トウモロコシ)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGS HMAAEMEQEE AEVAAAAAGV VVEDHYGEDS ATEELPILPW AFSVASGYTL LRDPHHNKGL AFMEKERDAH HLRGLLPPAV V PQELQIKK IMHNLRQYQV PLQRYMAMMD LQERNERLFY KLLIDNVEEL LPVVYTPTVG EACQKYGSIF ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGS HMAAEMEQEE AEVAAAAAGV VVEDHYGEDS ATEELPILPW AFSVASGYTL LRDPHHNKGL AFMEKERDAH HLRGLLPPAV V PQELQIKK IMHNLRQYQV PLQRYMAMMD LQERNERLFY KLLIDNVEEL LPVVYTPTVG EACQKYGSIF RQPQGLYVSL RDKGKVLEVL RNWPHRNIQV IC VTDGERI LGLGDLGSQG MGIPVGKLAL YTALGGVRPS ACLPITIDVG TNNEKLLNDE FYIGLRQKRA TGEEYHELME EFMAAVKQIY GEKVLIQFED FAN HNAFNL LAKYSKSHLV FNDDIQGTAS VVLAGLLAAL KVVGGTLAEH TYLFLGAGEA GTGIAELIAL EISKQTSAPI EECRKKIWLV DSKGLIVDSR KNSV QSFKK PWAHEHEPLT TLYDAVQSIK PTVLIGTSGV GRTFTKEVVE AMASFNERPI IFSLSNPTSH SECTAEEAYN WTQGRAIFAS GSPFDPVEYD GKVFV PGQS NNAYIFPGFG LGLVISGAIR VHEDMLLAAS EALAAQATQE NFDKGSIFPP FTNIRKISAR IAAAVAAKAY ELGLATRLPP PRDLVKYAQS CMYTPV YRN YR

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
5.0 mMMgCl2Magnesium chloride
40.0 mMPyruvate
2.0 mMNADPNicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate

詳細: 20 mM Tris-HCl
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 215000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 447513
詳細: These particles were picked using Blob picker in cryoSPARC.
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.6.2) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab-initio was generated using cryoSPARC.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.6.2) / 使用した粒子像数: 17272
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.6.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.6.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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