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万見
- EMDB-5564: Compact conformation of human crm1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5564
タイトルCompact conformation of human crm1
マップデータCompact human crm1
試料
  • 試料: Compact conformation of human crm1
  • タンパク質・ペプチド: xpo-1
キーワードcompact conformation / crm1 / xpo1
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Doelker N / Blanchet CE / Haselbach D / Voss B / Kappel C / Monecke T / Svergun D / Stark H / Ficner R / Zacharie U ...Doelker N / Blanchet CE / Haselbach D / Voss B / Kappel C / Monecke T / Svergun D / Stark H / Ficner R / Zacharie U / Grubmueller H / Dickmanns A
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structural determinants and mechanism of mammalian CRM1 allostery.
著者: Nicole Dölker / Clement E Blanchet / Béla Voß / David Haselbach / Christian Kappel / Thomas Monecke / Dmitri I Svergun / Holger Stark / Ralf Ficner / Ulrich Zachariae / Helmut Grubmüller / Achim Dickmanns /
要旨: Proteins carrying nuclear export signals cooperatively assemble with the export factor CRM1 and the effector protein RanGTP. In lower eukaryotes, this cooperativity is coupled to CRM1 conformational ...Proteins carrying nuclear export signals cooperatively assemble with the export factor CRM1 and the effector protein RanGTP. In lower eukaryotes, this cooperativity is coupled to CRM1 conformational changes; however, it is unknown if mammalian CRM1 maintains its compact conformation or shows similar structural flexibility. Here, combinations of small-angle X-ray solution scattering and electron microscopy experiments with molecular dynamics simulations reveal pronounced conformational flexibility in mammalian CRM1 and demonstrate that RanGTP binding induces association of its N- and C-terminal regions to form a toroid structure. The CRM1 toroid is stabilized mainly by local interactions between the terminal regions, rather than by global strain. The CRM1 acidic loop is key in transmitting the effect of this RanGTP-induced global conformational change to the NES-binding cleft by shifting its population to the open state, which displays enhanced cargo affinity. Cooperative CRM1 export complex assembly thus constitutes a highly dynamic process, encompassing an intricate interplay of global and local structural changes.
履歴
登録2013年1月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年6月5日-
マップ公開2013年10月16日-
更新2013年10月16日-
現状2013年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.18
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.18
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5564_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5564.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 602.5 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Compact human crm1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.7 Å/pix.
x 54 pix.
= 199.8 Å		3.7 Å/pix.
x 54 pix.
= 199.8 Å		3.7 Å/pix.
x 54 pix.
= 199.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.7 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.28 / ムービー #1: 0.18
最小 - 最大-0.5959112 - 2.60678411
平均 (標準偏差)-0.00034445 (±0.13915393)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ545454
Spacing545454
セルA=B=C: 199.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.73.73.7
M x/y/z545454
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z199.800199.800199.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS545454
D min/max/mean-0.5962.607-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Compact conformation of human crm1

全体名称: Compact conformation of human crm1
要素
  • 試料: Compact conformation of human crm1
  • タンパク質・ペプチド: xpo-1

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超分子 #1000: Compact conformation of human crm1

超分子名称: Compact conformation of human crm1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量理論値: 110 KDa

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分子 #1: xpo-1

分子名称: xpo-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: crm1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 110 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM NaCl, 50 mM HEPES/NaOH, pH 7.5, 2 mM MgOAc, 2 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein were floated on 2% w/v uranyl acetate for 20 seconds.
グリッド詳細: 200 mesh copper grid with thin carbon support
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
日付2012年9月28日
撮影実像数: 250
電子線加速電圧: 160 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: imagic / 使用した粒子像数: 22854

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3gb8

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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