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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5553 | |||||||||
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タイトル | Molecular structure of the native HIV-1 Env trimer bound to m36: Membrane region | |||||||||
マップデータ | Molecular structure of native HIV-1 Env trimer bound to m36: Membrane regions | |||||||||
試料 |
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キーワード | gp120 / gp41 / cryoelectron microscopy / AIDS vaccine / virus entry | |||||||||
生物種 | Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) | |||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 | |||||||||
データ登録者 | Meyerson JR / Tran EEH / Kuybeda O / Chen W / Dimitrov DS / Gorlani A / Verrips T / Lifson JD / Subramaniam S | |||||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013 タイトル: Molecular structures of trimeric HIV-1 Env in complex with small antibody derivatives. 著者: Joel R Meyerson / Erin E H Tran / Oleg Kuybeda / Weizao Chen / Dimiter S Dimitrov / Andrea Gorlani / Theo Verrips / Jeffrey D Lifson / Sriram Subramaniam / 要旨: The extensive carbohydrate coat, the variability of protein structural features on HIV-1 envelope glycoproteins (Env), and the steric constraints of the virus-cell interface during infection, present ...The extensive carbohydrate coat, the variability of protein structural features on HIV-1 envelope glycoproteins (Env), and the steric constraints of the virus-cell interface during infection, present challenges to the elicitation of effective full-length (~150 kDa), neutralizing antibodies against HIV. These hurdles have motivated the engineering of smaller antibody derivatives that can bind Env and neutralize the virus. To further understand the mechanisms by which these proteins neutralize HIV-1, we carried out cryoelectron tomography of native HIV-1 BaL virions complexed separately to two small (~15 kDa) HIV-neutralizing proteins: A12, which binds the CD4-binding site on Env, and m36, whose binding to Env is enhanced by CD4 binding. We show that despite their small size, the presence of these proteins and their effects on the quaternary conformation of trimeric Env can be visualized in molecular structures derived by cryoelectron tomography combined with subvolume averaging. Binding of Env to A12 results in a conformational change that is comparable to changes observed upon its binding to the CD4-binding site antibody, b12. In contrast, binding of Env to m36 results in an "open" quaternary conformation similar to that seen with binding of soluble CD4 or the CD4i antibody, 17b. Because these small neutralizing proteins are less sterically hindered than full-length antibodies at zones of virus-cell contact, the finding that their binding has the same structural consequences as that of other broadly neutralizing antibodies highlights their potential for use in therapeutic applications. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_5553.map.gz | 850 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-5553-v30.xml emd-5553.xml | 9.7 KB 9.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_5553_1.png | 51.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5553 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5553 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_5553_validation.pdf.gz | 78 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_5553_full_validation.pdf.gz | 77.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_5553_validation.xml.gz | 497 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5553 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5553 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_5553.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Molecular structure of native HIV-1 Env trimer bound to m36: Membrane regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : m36 in complex with HIV-1 Bal Env
全体 | 名称: m36 in complex with HIV-1 Bal Env |
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要素 |
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-超分子 #1000: m36 in complex with HIV-1 Bal Env
超分子 | 名称: m36 in complex with HIV-1 Bal Env / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
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-分子 #1: HIV-1 envelope glycoprotein
分子 | 名称: HIV-1 envelope glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: HIV-1 surface spike / 組換発現: No / データベース: NCBI |
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由来(天然) | 生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | サブトモグラム平均法 |
-試料調製
緩衝液 | 詳細: HIV-1 BaL virions in TNE buffer treated with 1 mM Aldrithiol-2, 16mg/mL m36 in PBS buffer, pH 7.4 |
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グリッド | 詳細: Quantifoil Multi-A, 200 mesh |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: Gatan エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV |
日付 | 2010年7月11日 |
撮影 | カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / 平均電子線量: 100 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 倍率(公称値): 34000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 ° |
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
詳細 | Average number of tilts used in the 3D reconstructions: 61. Average tomographic tilt angle increment: 2. |
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最終 再構成 | ソフトウェア - 名称: IMOD |