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- EMDB-5532: Single particle tomography of TRiC chaperonin with internalized s... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5532
タイトルSingle particle tomography of TRiC chaperonin with internalized substrate
マップデータSingle Particle Tomography average of TRiC chaperonin incubated with mhttQ51
試料
  • 試料: TRiC chaperonin + mhttQ51
  • タンパク質・ペプチド: TCP-1 Ring Complex with mutant huntingtin Q51 exon-1
キーワードMutant huntingtin / TRiC chaperonin / Single Particle Tomography / cryo electron microscopy / amyloid
生物種Bos taurus (ウシ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 50.0 Å
データ登録者Shahmoradian SH / Galaz JG / Schmid MF / Cong Y / Ma B / Spiess C / Frydman J / Ludtke SJ / Chiu W
引用ジャーナル: Elife / : 2013
タイトル: TRiC's tricks inhibit huntingtin aggregation.
著者: Sarah H Shahmoradian / Jesus G Galaz-Montoya / Michael F Schmid / Yao Cong / Boxue Ma / Christoph Spiess / Judith Frydman / Steven J Ludtke / Wah Chiu /
要旨: In Huntington's disease, a mutated version of the huntingtin protein leads to cell death. Mutant huntingtin is known to aggregate, a process that can be inhibited by the eukaryotic chaperonin TRiC ...In Huntington's disease, a mutated version of the huntingtin protein leads to cell death. Mutant huntingtin is known to aggregate, a process that can be inhibited by the eukaryotic chaperonin TRiC (TCP1-ring complex) in vitro and in vivo. A structural understanding of the genesis of aggregates and their modulation by cellular chaperones could facilitate the development of therapies but has been hindered by the heterogeneity of amyloid aggregates. Using cryo-electron microscopy (cryoEM) and single particle cryo-electron tomography (SPT) we characterize the growth of fibrillar aggregates of mutant huntingtin exon 1 containing an expanded polyglutamine tract with 51 residues (mhttQ51), and resolve 3-D structures of the chaperonin TRiC interacting with mhttQ51. We find that TRiC caps mhttQ51 fibril tips via the apical domains of its subunits, and also encapsulates smaller mhtt oligomers within its chamber. These two complementary mechanisms provide a structural description for TRiC's inhibition of mhttQ51 aggregation in vitro. DOI:http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00710.001.
履歴
登録2012年12月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年12月19日-
マップ公開2013年7月17日-
更新2013年9月25日-
現状2013年9月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.425
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.425
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5532.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Single Particle Tomography average of TRiC chaperonin incubated with mhttQ51
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.401 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.425 / ムービー #1: 0.425
最小 - 最大-0.66890943 - 1.06296468
平均 (標準偏差)0.00280593 (±0.1433346)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ969696
Spacing969696
セルA=B=C: 422.496 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.4014.4014.401
M x/y/z969696
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z422.496422.496422.496
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS969696
D min/max/mean-0.6691.0630.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TRiC chaperonin + mhttQ51

全体名称: TRiC chaperonin + mhttQ51
要素
  • 試料: TRiC chaperonin + mhttQ51
  • タンパク質・ペプチド: TCP-1 Ring Complex with mutant huntingtin Q51 exon-1

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超分子 #1000: TRiC chaperonin + mhttQ51

超分子名称: TRiC chaperonin + mhttQ51 / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量理論値: 1.01 MDa

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分子 #1: TCP-1 Ring Complex with mutant huntingtin Q51 exon-1

分子名称: TCP-1 Ring Complex with mutant huntingtin Q51 exon-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TRiC with mhtt / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: bovine / 組織: Testis
分子量理論値: 1.01 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

グリッド詳細: 200 mesh copper Quantifoil grid, glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2100
詳細Serial EM software
日付2009年3月19日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / デジタル化 - サンプリング間隔: 2 µm / 実像数: 121 / 平均電子線量: 62 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 倍率(公称値): 25000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 50.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用したサブトモグラム数: 7
最終 3次元分類クラス数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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