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- EMDB-54892: consensus map of Neddylated CUL5-ARIH2-L3A2-1 bound to ASB9-EloB/C-CKB -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54892
タイトルconsensus map of Neddylated CUL5-ARIH2-L3A2-1 bound to ASB9-EloB/C-CKB
マップデータ
試料
  • 複合体: NEDD8-CUL5-RBX2-ARIH2-E2V
キーワードComplex / Ligase
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Schulman BA / Du J
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SCHU3196/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2026
タイトル: E2 variants for probing E3 ubiquitin ligase activities.
著者: Jiale Du / Gisele A Andree / Daniel Horn-Ghetko / Luca Stier / Jaspal Singh / Sebastian Kostrhon / Leo Kiss / Matthias Mann / Sachdev S Sidhu / Brenda A Schulman /
要旨: E3 ligases partner with E2 enzymes to regulate vast eukaryotic biology. The hierarchical nature of these pairings, with >600 E3s and ~40 E2s in humans, necessitates that E2s cofunction with numerous ...E3 ligases partner with E2 enzymes to regulate vast eukaryotic biology. The hierarchical nature of these pairings, with >600 E3s and ~40 E2s in humans, necessitates that E2s cofunction with numerous different E3s. Here, focusing on E3s in the RING-between-RING (RBR) family and their partner UBE2L3 and UBE2D-family E2s, we report an approach to interrogate selected pathways. We screened phage-displayed libraries of structure-based E2 variants (E2Vs) to discover enzymes with enhanced affinity and specificity toward half of all RBR E3 ligases (ARIH1, ARIH2, ANKIB1, CUL9, HOIL1, HOIP, and RNF14). Collectively, these E2Vs allowed distinguishing actions of different cofunctioning E3s, obtaining high-resolution cryogenic Electron Microscopy (cryo-EM) structures of an RBR E3 in the context of a substrate-bound multiprotein complex, and profiling an endogenous RBR E3 response to an extracellular stimulus. Overall, we anticipate that E2V technology will be a generalizable tool to enable in-depth mechanistic and structural analysis of E3 ligase functions, and mapping their activity states and protein partners in cellular signaling cascades.
履歴
登録2025年8月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月24日-
マップ公開2025年12月24日-
更新2026年1月14日-
現状2026年1月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54892.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54892.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 432 pix.
= 367.718 Å		0.85 Å/pix.
x 432 pix.
= 367.718 Å		0.85 Å/pix.
x 432 pix.
= 367.718 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8512 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.27915102 - 0.5406152
平均 (標準偏差)-0.00049524993 (±0.009168105)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 367.71838 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_54892_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_54892_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_54892_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NEDD8-CUL5-RBX2-ARIH2-E2V

全体名称: NEDD8-CUL5-RBX2-ARIH2-E2V
要素
  • 複合体: NEDD8-CUL5-RBX2-ARIH2-E2V

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超分子 #1: NEDD8-CUL5-RBX2-ARIH2-E2V

超分子名称: NEDD8-CUL5-RBX2-ARIH2-E2V / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 200 kDa/nm

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8oni

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 191502
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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