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- EMDB-5467: 4.2 Angstrom Cryo-EM structure of Ad5F35 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5467
タイトル4.2 Angstrom Cryo-EM structure of Ad5F35
マップデータ4.2 Angstrom Cryo-EM reconstruction of Ad5F35
試料
  • 試料: Ad5F35--human adenovirus type 5 (Ad5) capsid pseudo-typed with an Ad35 fiber
  • ウイルス: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
キーワードhuman adenovirus / fiber / cryo-EM / near-atomic resolution
生物種Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Cao C / Dong X / Wu X / Ji G / Cheng L / Liu H
引用ジャーナル: J Virol / : 2012
タイトル: Conserved fiber-penton base interaction revealed by nearly atomic resolution cryo-electron microscopy of the structure of adenovirus provides insight into receptor interaction.
著者: Changchun Cao / Xiaoyan Dong / Xiaobing Wu / Boyun Wen / Gang Ji / Lingpeng Cheng / Hongrong Liu /
要旨: Adenovirus (Ad) cell attachment is initiated by the attachment of the fiber protein to a primary receptor (usually CAR or CD46). This event is followed by the engagement of the penton base protein ...Adenovirus (Ad) cell attachment is initiated by the attachment of the fiber protein to a primary receptor (usually CAR or CD46). This event is followed by the engagement of the penton base protein with a secondary receptor (integrin) via its loop region, which contains an Arg-Gly-Asp (RGD) motif, to trigger virus internalization. To understand the well-orchestrated adenovirus cell attachment process that involves the fiber and the penton base, we reconstructed the structure of an Ad5F35 capsid, comprising an adenovirus type 5 (Ad5) capsid pseudotyped with an Ad35 fiber, at a resolution of approximately 4.2 Å. The fiber-penton base interaction in the cryo-electron microscopic (cryo-EM) structure of Ad5F35 is similar to that in the cryo-EM structure of Ad5, indicating that the fiber-penton base interaction of adenovirus is conserved. Our structure also confirms that the C-terminal segment of the fiber tail domain constitutes the bottom trunk of the fiber shaft. Based on the conserved fiber-penton base interaction, we have proposed a model for the interaction of Ad5F35 with its primary and secondary receptors. This model could provide insight for designing adenovirus gene delivery vectors.
履歴
登録2012年8月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年7月3日-
マップ公開2013年10月16日-
更新2013年10月16日-
現状2013年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 13
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 13
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5467.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 897.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈4.2 Angstrom Cryo-EM reconstruction of Ad5F35
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度
表面レベル登録者による: 13.0 / ムービー #1: 13
最小 - 最大-66.919540409999996 - 89.600265500000006
平均 (標準偏差)1.78658485 (±7.64361334)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-392-3920
サイズ784784392
Spacing784784392
セルA: 901.6 Å / B: 901.6 Å / C: 450.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.151.151.15
M x/y/z784784392
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z901.600901.600450.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-1500
NX/NY/NZ301301151
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-392-3920
NC/NR/NS784784392
D min/max/mean-66.92089.6001.787

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添付データ

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セグメンテーションマップ: Ad5F35 monomer averaged from the 12 hexon monomers...

注釈Ad5F35 monomer averaged from the 12 hexon monomers in an asymmetric unit of the icosahedron
ファイルemd_5467_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Ad5F35--human adenovirus type 5 (Ad5) capsid pseudo-typed with an...

全体名称: Ad5F35--human adenovirus type 5 (Ad5) capsid pseudo-typed with an Ad35 fiber
要素
  • 試料: Ad5F35--human adenovirus type 5 (Ad5) capsid pseudo-typed with an Ad35 fiber
  • ウイルス: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)

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超分子 #1000: Ad5F35--human adenovirus type 5 (Ad5) capsid pseudo-typed with an...

超分子名称: Ad5F35--human adenovirus type 5 (Ad5) capsid pseudo-typed with an Ad35 fiber
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 7

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超分子 #1: Human adenovirus 5

超分子名称: Human adenovirus 5 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 28285 / 生物種: Human adenovirus 5 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 930 Å

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: NITROGEN / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2010年10月9日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 4500 / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Viruses in the grid with thin ice were imaged with an FEI 300-kV Titan Krios cryoelectron microscope equipped with a Gatan UltraScan4000 (model 895) 16-megapixel CCD.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMIRS, recISAFs / 使用した粒子像数: 2100

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3iyn
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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