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万見
- EMDB-5463: Electron cryo-microscopy of WHAMM coiled-coil domain and MTs -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5463
タイトルElectron cryo-microscopy of WHAMM coiled-coil domain and MTs
マップデータReconstruction of WHAMM coiled-coil domain with MTs
試料
  • 試料: Helical structures of WHAMM coiled-coil and MTs
  • タンパク質・ペプチド: WHAMM coiled-coil with MTs
キーワードactin nucleation / cryo-EM / membrane tubulation / microtubules / WHAMM
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22.0 Å
データ登録者Shen QT / Hsiue PP / Sinderlar CV / Welch MD / Wang HW / Campellone KG
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2012
タイトル: Structural insights into WHAMM-mediated cytoskeletal coordination during membrane remodeling.
著者: Qing-Tao Shen / Peter P Hsiue / Charles V Sindelar / Matthew D Welch / Kenneth G Campellone / Hong-Wei Wang /
要旨: The microtubule (MT) and actin cytoskeletons drive many essential cellular processes, yet fairly little is known about how their functions are coordinated. One factor that mediates important cross ...The microtubule (MT) and actin cytoskeletons drive many essential cellular processes, yet fairly little is known about how their functions are coordinated. One factor that mediates important cross talk between these two systems is WHAMM, a Golgi-associated protein that utilizes MT binding and actin nucleation activities to promote membrane tubulation during intracellular transport. Using cryoelectron microscopy and other biophysical and biochemical approaches, we unveil the underlying mechanisms for how these activities are coordinated. We find that WHAMM bound to the outer surface of MT protofilaments via a novel interaction between its central coiled-coil region and tubulin heterodimers. Upon the assembly of WHAMM onto MTs, its N-terminal membrane-binding domain was exposed at the MT periphery, where it can recruit vesicles and remodel them into tubular structures. In contrast, MT binding masked the C-terminal portion of WHAMM and prevented it from promoting actin nucleation. These results give rise to a model whereby distinct MT-bound and actin-nucleating populations of WHAMM collaborate during membrane tubulation.
履歴
登録2012年8月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年9月26日-
マップ公開2012年9月26日-
更新2012年9月26日-
現状2012年9月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5463_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5463.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of WHAMM coiled-coil domain with MTs
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
7.8 Å/pix.
x 200 pix.
= 1560. Å		7.8 Å/pix.
x 200 pix.
= 1560. Å		7.8 Å/pix.
x 200 pix.
= 1560. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 7.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.05469069 - 0.18331087
平均 (標準偏差)0.007509 (±0.02738204)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 1560.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z7.87.87.8
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1560.0001560.0001560.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-1500
NX/NY/NZ301301151
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0550.1830.008

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Helical structures of WHAMM coiled-coil and MTs

全体名称: Helical structures of WHAMM coiled-coil and MTs
要素
  • 試料: Helical structures of WHAMM coiled-coil and MTs
  • タンパク質・ペプチド: WHAMM coiled-coil with MTs

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超分子 #1000: Helical structures of WHAMM coiled-coil and MTs

超分子名称: Helical structures of WHAMM coiled-coil and MTs / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: WHAMM coiled-coil with MTs

分子名称: WHAMM coiled-coil with MTs / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: helical / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET28a

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1.1 mg/mL
緩衝液pH: 6.8 / 詳細: 80mM PIPES, pH 6.8, 1mM MgCl2, 1mM EGTA, 0.5mM DTT
グリッド詳細: 200 mesh holy carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: load 2-3 uL and blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 90 K / 最高: 110 K / 平均: 100 K
日付2011年3月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / 実像数: 110 / 平均電子線量: 15 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 32000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider
CTF補正詳細: each particle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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