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- EMDB-54174: D. melanogaster Augmin TII N-clamp bound to a microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54174
タイトルD. melanogaster Augmin TII N-clamp bound to a microtubule
マップデータCryo-EM reconstruction of the microtubule-bound D. melanogaster Augmin TII N-clamp filtered to local resolution.
試料
  • 複合体: Microtubule decorated with D. melanogaster N-clamp
    • 複合体: Heterotetrameric Augmin TII N-clamp complex
    • 細胞器官・細胞要素: Microtubule
キーワードaugmin / N-clamp / TII / microtubule / branching / nucleation / HAUS / HAUS augmin-like complex subunit / HAUS6 / HAUS7 / HAUS2 / HAUS8 / Dgt6 / Msd5 / Dgt4 / Msd1 / Drosophila / melanogaster / complex / CH domain / calponin homology domain / CELL CYCLE
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) / Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Wuertz M / Vermeulen BJA / Tonon G / Pfeffer S
資金援助 ドイツ, 12件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)Sch Baden-Wuerttemberg ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/1314-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/1503-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/1134-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG Schi 295/4-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHI 295/11-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHI 295/9-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG PF 963/1-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG PF 963/4-1 ドイツ
Other private
Other private
Other government
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Conserved function of the HAUS6 calponin homology domain in anchoring augmin for microtubule branching.
著者: Martin Würtz / Giulia Tonon / Bram J A Vermeulen / Maja Zezlina / Qi Gao / Annett Neuner / Angelika Seidl / Melanie König / Maximilian Harkenthal / Sebastian Eustermann / Sylvia Erhardt / ...著者: Martin Würtz / Giulia Tonon / Bram J A Vermeulen / Maja Zezlina / Qi Gao / Annett Neuner / Angelika Seidl / Melanie König / Maximilian Harkenthal / Sebastian Eustermann / Sylvia Erhardt / Fabio Lolicato / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
要旨: Branching microtubule nucleation is a key mechanism for mitotic and meiotic spindle assembly and requires the hetero-octameric augmin complex. Augmin recruits the major microtubule nucleator, the γ- ...Branching microtubule nucleation is a key mechanism for mitotic and meiotic spindle assembly and requires the hetero-octameric augmin complex. Augmin recruits the major microtubule nucleator, the γ-tubulin ring complex, to pre-existing microtubules to direct the formation of new microtubules in a defined orientation. Although recent structural work has provided key insights into the structural organization of augmin, molecular details of its interaction with microtubules remain elusive. Here, we identify the minimal conserved microtubule-binding unit of augmin across species and demonstrate that stable microtubule anchoring is predominantly mediated via the calponin homology (CH) domain in Dgt6/HAUS6. Comparative sequence and functional analyses in vitro and in vivo reveal a highly conserved functional role of the HAUS6 CH domain in microtubule binding. Using cryo-electron microscopy and molecular dynamics simulations in combination with AlphaFold structure predictions, we show that the D. melanogaster Dgt6/HAUS6 CH domain binds microtubules at the inter-protofilament groove between two adjacent β-tubulin subunits and thereby orients augmin on microtubules. Altogether, our findings reveal how augmin binds microtubules to pre-determine the branching angle during microtubule nucleation and facilitate the rapid assembly of complex microtubule networks.
履歴
登録2025年6月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月27日-
マップ公開2025年8月27日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54174.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54174.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM reconstruction of the microtubule-bound D. melanogaster Augmin TII N-clamp filtered to local resolution.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 432 pix.
= 461.808 Å		1.07 Å/pix.
x 432 pix.
= 461.808 Å		1.07 Å/pix.
x 432 pix.
= 461.808 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.069 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.117
最小 - 最大-0.32897013 - 0.6063111
平均 (標準偏差)0.008043983 (±0.045612045)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 461.808 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 2 for the cryo-EM reconstruction of...

ファイルemd_54174_half_map_1.map
注釈Half map 2 for the cryo-EM reconstruction of the microtubule-bound D. melanogaster Augmin TII N-clamp.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1 for the cryo-EM reconstruction of...

ファイルemd_54174_half_map_2.map
注釈Half map 1 for the cryo-EM reconstruction of the microtubule-bound D. melanogaster Augmin TII N-clamp.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Microtubule decorated with D. melanogaster N-clamp

全体名称: Microtubule decorated with D. melanogaster N-clamp
要素
  • 複合体: Microtubule decorated with D. melanogaster N-clamp
    • 複合体: Heterotetrameric Augmin TII N-clamp complex
    • 細胞器官・細胞要素: Microtubule

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超分子 #1: Microtubule decorated with D. melanogaster N-clamp

超分子名称: Microtubule decorated with D. melanogaster N-clamp / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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超分子 #2: Heterotetrameric Augmin TII N-clamp complex

超分子名称: Heterotetrameric Augmin TII N-clamp complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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超分子 #3: Microtubule

超分子名称: Microtubule / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 器官: Brain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 49.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Synthetic reference provided under https://github.com/moores-lab/MiRPv2/tree/main/data/protofilament_sorting_references
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / 使用した粒子像数: 469266
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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