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タイトルConserved function of the HAUS6 calponin homology domain in anchoring augmin for microtubule branching.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 7845, Year 2025
掲載日2025年8月22日
著者Martin Würtz / Giulia Tonon / Bram J A Vermeulen / Maja Zezlina / Qi Gao / Annett Neuner / Angelika Seidl / Melanie König / Maximilian Harkenthal / Sebastian Eustermann / Sylvia Erhardt / Fabio Lolicato / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
PubMed 要旨Branching microtubule nucleation is a key mechanism for mitotic and meiotic spindle assembly and requires the hetero-octameric augmin complex. Augmin recruits the major microtubule nucleator, the γ- ...Branching microtubule nucleation is a key mechanism for mitotic and meiotic spindle assembly and requires the hetero-octameric augmin complex. Augmin recruits the major microtubule nucleator, the γ-tubulin ring complex, to pre-existing microtubules to direct the formation of new microtubules in a defined orientation. Although recent structural work has provided key insights into the structural organization of augmin, molecular details of its interaction with microtubules remain elusive. Here, we identify the minimal conserved microtubule-binding unit of augmin across species and demonstrate that stable microtubule anchoring is predominantly mediated via the calponin homology (CH) domain in Dgt6/HAUS6. Comparative sequence and functional analyses in vitro and in vivo reveal a highly conserved functional role of the HAUS6 CH domain in microtubule binding. Using cryo-electron microscopy and molecular dynamics simulations in combination with AlphaFold structure predictions, we show that the D. melanogaster Dgt6/HAUS6 CH domain binds microtubules at the inter-protofilament groove between two adjacent β-tubulin subunits and thereby orients augmin on microtubules. Altogether, our findings reveal how augmin binds microtubules to pre-determine the branching angle during microtubule nucleation and facilitate the rapid assembly of complex microtubule networks.
リンクNat Commun / PubMed:40846850 / PubMed Central
手法EM (らせん対称) / EM (単粒子)
解像度3.9 - 4.9 Å
構造データ

EMDB-52832: Helical reconstruction of a D. melanogaster N-clamp-decorated microtubule
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 4.0 Å

EMDB-54160: D. melanogaster augmin TII N-clamp (GST-fusion) bound to a microtubule
PDB-9rpd: D. melanogaster Augmin TII N-clamp (GST-fusion) bound to a microtubule, well-defined subset of particles
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

EMDB-54161, PDB-9rpd:
D. melanogaster Augmin TII N-clamp (GST-fusion) bound to a microtubule, well-defined subset of particles
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.9 Å

EMDB-54174: D. melanogaster Augmin TII N-clamp bound to a microtubule
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.7 Å

由来
  • drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
  • sus scrofa (ブタ)
  • schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう)
  • aequorea victoria (オワンクラゲ)
キーワードCELL CYCLE / augmin / N-clamp / TII / microtubule / branching / nucleation / HAUS / HAUS augmin-like complex subunit / HAUS6 / HAUS7 / HAUS2 / HAUS8 / Dgt6 / Msd5 / Dgt4 / Msd1 / Drosophila melanogaster / complex / CH domain / calponin homology domain / MAP / cell division

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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