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万見
- EMDB-54170: Cryo-EM structure of Shigella flexneri LptDE in complex with RTP4... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54170
タイトルCryo-EM structure of Shigella flexneri LptDE in complex with RTP45 superinfection exclusion protein from RTP bacteriophage and endogenous LptM
マップデータ
試料
  • 複合体: LptDEM-RTP45 complex
    • 複合体: LptDE
      • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly protein LptD
      • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptE
    • 複合体: LptM
      • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptM
    • 複合体: RTP45
      • タンパク質・ペプチド: Phage lipoprotein
  • リガンド: PALMITIC ACID
  • リガンド: (2S)-propane-1,2-diyl dihexadecanoate
キーワードlipopolysaccharide transport / outer membrane complex / beta-barrel / superinfection exclusion / bacteriophage / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


transporter complex / lipopolysaccharide transport / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / cell outer membrane / lipopolysaccharide binding
類似検索 - 分子機能
: / Phage lipoprotein family / Prokaryotic lipoprotein-attachment site / LPS-assembly lipoprotein LptM, conserved region / LptD, C-terminal / LPS-assembly protein LptD / : / LPS transport system D / LPS-assembly lipoprotein LptE / Lipopolysaccharide-assembly ...: / Phage lipoprotein family / Prokaryotic lipoprotein-attachment site / LPS-assembly lipoprotein LptM, conserved region / LptD, C-terminal / LPS-assembly protein LptD / : / LPS transport system D / LPS-assembly lipoprotein LptE / Lipopolysaccharide-assembly / Organic solvent tolerance-like, N-terminal / LptA/(LptD N-terminal domain) LPS transport protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
LPS-assembly lipoprotein LptM / Phage lipoprotein / LPS-assembly lipoprotein LptE / LPS-assembly protein LptD
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌) / Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia phage Rtp (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Dunbar E / Basle A / van den Berg B
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U-016275 IAA-CiC 英国
Other private
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Small siphophage binding to an open state of the LptDE outer membrane lipopolysaccharide translocon.
著者: Emily Dunbar / Robert Clark / Arnaud Baslé / Shenaz Allyjaun / Hector Newman / Julia Hubbard / Syma Khalid / Bert van den Berg /
要旨: Bacteriophages are bacterial viruses that provide alternatives to small-molecule drugs to combat infections by antibiotic-resistant bacteria. To infect a bacterial host, a phage needs to bind to the ...Bacteriophages are bacterial viruses that provide alternatives to small-molecule drugs to combat infections by antibiotic-resistant bacteria. To infect a bacterial host, a phage needs to bind to the bacterial surface via receptor binding proteins (RBPs), which are critical for determining host specificity. For functionally important receptors, the RBP-receptor interaction could be exploited via phage steering, where emerging bacterial resistance due to receptor modification could make bacteria less fit or virulent. Despite this, relatively little is known about RBP-receptor interactions. Here, we build on the recent discovery of coliphages that have the outer membrane (OM) lipopolysaccharide translocon LptDE as their terminal receptor and show via cryogenic electron microscopy that, surprisingly, the RBP of the small siphophage Oekolampad binds to a hitherto unobserved, open state of LptDE. The open lateral gate of LptD is occupied by a β-strand peptide originating from the degraded N-terminal jellyroll domain of LptD, suggesting the possibility of LptD inhibition via peptidomimetics. A structure of LptDE in complex with the superinfection exclusion (SE) protein Rtp45 of the Oekolampad-related phage Rtp shows a mechanism of SE where Rtp45-induced conformational changes in LptD resulting from steric clashes preclude RBP binding. Finally, analysis of spontaneous Oekolampad-resistant mutants identifies mutations in LptD that abolish the LptDE-RBP interaction in vitro. SDS-EDTA sensitivity assays of the mutants show no major OM defects, consistent with largely preserved LptDE function, and suggesting that phage steering via LptDE might be challenging.
履歴
登録2025年6月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月10日-
マップ公開2025年12月10日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54170.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54170.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 384 pix.
= 284.16 Å		0.74 Å/pix.
x 384 pix.
= 284.16 Å		0.74 Å/pix.
x 384 pix.
= 284.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.74 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.23055029 - 0.4759936
平均 (標準偏差)0.00047449014 (±0.011545214)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 284.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_54170_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_54170_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_54170_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : LptDEM-RTP45 complex

全体名称: LptDEM-RTP45 complex
要素
  • 複合体: LptDEM-RTP45 complex
    • 複合体: LptDE
      • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly protein LptD
      • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptE
    • 複合体: LptM
      • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptM
    • 複合体: RTP45
      • タンパク質・ペプチド: Phage lipoprotein
  • リガンド: PALMITIC ACID
  • リガンド: (2S)-propane-1,2-diyl dihexadecanoate

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超分子 #1: LptDEM-RTP45 complex

超分子名称: LptDEM-RTP45 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
分子量理論値: 20.3 KDa

+
超分子 #2: LptDE

超分子名称: LptDE / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)

+
超分子 #3: LptM

超分子名称: LptM / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #4: RTP45

超分子名称: RTP45 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Escherichia phage Rtp (ファージ)

+
分子 #1: LPS-assembly protein LptD

分子名称: LPS-assembly protein LptD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
分子量理論値: 89.740602 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEKRIPTLLA TMIATALYSQ QGLAADLASQ CMLGVPSYDR PLVQGDTNDL PVTINADHAK GDYPDDAVFT GSVDIMQGNS RLQADEVQL HQKEAPGQPE PVRTVDALGN VHYDDNQVIL KGPKGWANLN TKDTNVWEGD YQMVGRQGRG KADLMKQRGE N RYTILDNG ...文字列:
MEKRIPTLLA TMIATALYSQ QGLAADLASQ CMLGVPSYDR PLVQGDTNDL PVTINADHAK GDYPDDAVFT GSVDIMQGNS RLQADEVQL HQKEAPGQPE PVRTVDALGN VHYDDNQVIL KGPKGWANLN TKDTNVWEGD YQMVGRQGRG KADLMKQRGE N RYTILDNG SFTSCLPGSD TWSVVGSEII HDREEQVAEI WNARFKVGPV PIFYSPYLQL PVGDKRRSGF LIPNAKYTTT NY FEFYLPY YWNIAPNMDA TITPHYMHRR GNIMWENEFR YLSQAGAGLM ELDYLPSDKV YEDEHPNDDS SRRWLFYWNH SGV MDQVWR FNVDYTKVSD PSYFNDFDNK YGSSTDGYAT QKFSVGYAVQ NFNATVSTKQ FQVFSEQNTS SYSAEPQLDV NYYQ NDVGP FDTRIYGQAV HFVNTRDDMP EATRVHLEPT INLPLSNNWG SINTEAKFLA THYQQTNLDW YNSRNTTKLD ESVNR VMPQ FKVDGKMVFE RDMEMLAPGY TQTLEPRAQY LYVPYRDQSD IYNYDSSLLQ SDYSGLFRDR TYGGLDRIAS ANQVTT GVT SRIYDDAAVE RFNISVGQIY YFTESRTGDD NITWENDDKT GSLVWAGDTY WRISERWGLR GGIQYDTRLD NVATSNS SI EYRRDEDRLV QLNYHYASPE YIQATLPKYY STAEQYKNGI SQVGAVASRP IADRWSIVGA YYYDTNANKQ ADSMLGVQ Y SSCCYAIRVG YERKLNGWDN DKQHAVYDNA IGFNIELRGL SSNYGLGTQE MLRSNILPYQ NTL

UniProtKB: LPS-assembly protein LptD

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分子 #2: LPS-assembly lipoprotein LptE

分子名称: LPS-assembly lipoprotein LptE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
分子量理論値: 22.2405 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRYLATLLLS LAVLITAGCG WHLRDTTQVP STMKVMILDS GDPNGPLSRA VRNQLRLNGV ELLDKETTRK DVPSLRLGKV SIAKDTASV FRNGQTAEYQ MIMTVNATVL IPGRDIYPIS AKVFRSFFDN PQMALAKDNE QDMIVKEMYD RAAEQLIRKL P SIRAADIR ...文字列:
MRYLATLLLS LAVLITAGCG WHLRDTTQVP STMKVMILDS GDPNGPLSRA VRNQLRLNGV ELLDKETTRK DVPSLRLGKV SIAKDTASV FRNGQTAEYQ MIMTVNATVL IPGRDIYPIS AKVFRSFFDN PQMALAKDNE QDMIVKEMYD RAAEQLIRKL P SIRAADIR SDEEQTSTTT DTPATPARVS TMLGNHHHHH H

UniProtKB: LPS-assembly lipoprotein LptE

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分子 #3: Phage lipoprotein

分子名称: Phage lipoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage Rtp (ファージ)
分子量理論値: 8.754979 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MTNLIKLSII AAAAIMMVGC SSGPRPDGWC ATQASGVCVA KWKNGVVVPA GEVDVRYDGI KGSSGSVRDY GSKEWNHHHH HH

UniProtKB: Phage lipoprotein

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分子 #4: LPS-assembly lipoprotein LptM

分子名称: LPS-assembly lipoprotein LptM / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 5.103607 KDa
配列文字列:
CGLKGPLYFP PADKNAPPPT KPVETQTQST VPDKNDRATG DGPSQVNY

UniProtKB: LPS-assembly lipoprotein LptM

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分子 #5: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID

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分子 #6: (2S)-propane-1,2-diyl dihexadecanoate

分子名称: (2S)-propane-1,2-diyl dihexadecanoate / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: PXS
分子量理論値: 552.912 Da
Chemical component information

ChemComp-PXS:
(2S)-propane-1,2-diyl dihexadecanoate

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMNaClsodium chloride
0.05 (w/v) %C24H46O11DDM

詳細: 10mM HEPES, pH7.5, 100mM NaCl, 0.05% (w/v) DDM
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11586 / 平均電子線量: 50.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 165000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2178355
CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 71548
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
得られたモデル

PDB-9rps:
Cryo-EM structure of Shigella flexneri LptDE in complex with RTP45 superinfection exclusion protein from RTP bacteriophage and endogenous LptM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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