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万見
- EMDB-53267: Cryo-EM structure of TTYH3 in GDN after incubation with ApoE, map1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53267
タイトルCryo-EM structure of TTYH3 in GDN after incubation with ApoE, map1
マップデータTTYH3 low resolution class
試料
  • 複合体: TTYH3 dimer purified in GDN
    • タンパク質・ペプチド: TTYH3 homodimer
キーワードMembrane protein / lipid interactions
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.59 Å
データ登録者Sukalskaia A / Pugnetti A / Dutzler R / Plochberger B / Weber F / Karner A
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Interactions between TTYH2 and ApoE facilitate endosomal lipid transfer
著者: Sukalskaia A / Pugnetti AS / Dutzler R / Plochberger B / Weber F / Karner A
履歴
登録2025年3月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月21日-
マップ公開2025年5月21日-
更新2025年6月11日-
現状2025年6月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53267.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53267.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈TTYH3 low resolution class
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 220 pix.
= 286.44 Å		1.3 Å/pix.
x 220 pix.
= 286.44 Å		1.3 Å/pix.
x 220 pix.
= 286.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.302 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.27719706 - 0.5781576
平均 (標準偏差)-0.00007095837 (±0.018420355)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 286.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: halfmap1

ファイルemd_53267_half_map_1.map
注釈halfmap1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap2

ファイルemd_53267_half_map_2.map
注釈halfmap2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TTYH3 dimer purified in GDN

全体名称: TTYH3 dimer purified in GDN
要素
  • 複合体: TTYH3 dimer purified in GDN
    • タンパク質・ペプチド: TTYH3 homodimer

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超分子 #1: TTYH3 dimer purified in GDN

超分子名称: TTYH3 dimer purified in GDN / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 130 KDa

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分子 #1: TTYH3 homodimer

分子名称: TTYH3 homodimer / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: contains C-terminal Myc-tag followed by SBP-tag / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSAGVSYAAP WWVSLLHRLP HFDLSWEATS SQFRPEDTDY QQALLLLGAA ALACLALDLL FLLFYSFWLC CRRRKSEEHL DADCCCTAWC VIIATLVCSA GIAVGFYGNG ETSDGIHRAT YSLRHANRTV AGVQDRVWDT AVGLNHTAEP SLQTLERQLA GRPEPLRAVQ ...文字列:
MSAGVSYAAP WWVSLLHRLP HFDLSWEATS SQFRPEDTDY QQALLLLGAA ALACLALDLL FLLFYSFWLC CRRRKSEEHL DADCCCTAWC VIIATLVCSA GIAVGFYGNG ETSDGIHRAT YSLRHANRTV AGVQDRVWDT AVGLNHTAEP SLQTLERQLA GRPEPLRAVQ RLQGLLETLL GYTAAIPFWR NTAVSLEVLA EQVDLYDWYR WLGYLGLLLL DVIICLLVLV GLIRSSKGIL VGVCLLGVLA LVISWGALGL ELAVSVGSSD FCVDPDAYVT KMVEEYSVLS GDILQYYLAC SPRAANPFQQ KLSGSHKALV EMQDVVAELL RTVPWEQPAT KDPLLRVQEV LNGTEVNLQH LTALVDCRSL HLDYVQALTG FCYDGVEGLI YLALFSFVTA LMFSSIVCSV PHTWQQKRGP DEDGEEEAAP GPRQAHDSLY RVHMPSLYSC GSSYGSETSI PAAAHTVSNA PVTEYMSQNA NFQNPRCENT PLIGRESPPP SYTSSMRAKY LATSQPRPDS SGSHALEVLF QGPQGTEQKL ISEEDLRGAS MDEKTTGWRG GHVVEGLAGE LEQLRARLEH HPQGQREP

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
200.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMHepeshepes
50.0 mMGDNglycodiosgenin
凍結凍結剤: NITROGEN / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample contained TTYH3 mixed with apolipoprotein E. No complex formation between the two proteins was detected. The resulting maps display only TTYH3 density.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 68.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 5526
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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