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- EMDB-53109: The composite map of of the AMPAR complex GluA3- TARP gamma2 in t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53109
タイトルThe composite map of of the AMPAR complex GluA3- TARP gamma2 in the apo state.
マップデータComposite map of the AMPAR complex GluA3-TARP gamma 2 in the apo state.
試料
  • 複合体: homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subunit TARP gamma2
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Flip of Glutamate receptor 3,Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
キーワードAMPAR / ion channels / neurotransmission / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic depolarization and calcium channel opening / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / regulation of AMPA receptor activity / channel regulator activity / Trafficking of AMPA receptors / LGI-ADAM interactions / membrane hyperpolarization ...Presynaptic depolarization and calcium channel opening / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / regulation of AMPA receptor activity / channel regulator activity / Trafficking of AMPA receptors / LGI-ADAM interactions / membrane hyperpolarization / nervous system process / Synaptic adhesion-like molecules / protein targeting to membrane / voltage-gated calcium channel complex / protein heterotetramerization / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / neuromuscular junction development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / response to lithium ion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor complex / asymmetric synapse / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of receptor recycling / membrane depolarization / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / synaptic cleft / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / voltage-gated calcium channel activity / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / ionotropic glutamate receptor binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / dendritic shaft / regulation of membrane potential / calcium channel regulator activity / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / response to calcium ion / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / perikaryon / protein homotetramerization / dendritic spine / postsynaptic membrane / postsynaptic density / neuronal cell body / dendrite / glutamatergic synapse / cell surface / protein-containing complex / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 3 / Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus (ネズミ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Pokharna A / Krieger J / Greger I / Ho H / Yamashita K / Cais O / Singh B
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust223194/Z/21/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Architecture, dynamics and biogenesis of GluA3 AMPA glutamate receptors.
著者: Aditya Pokharna / Imogen Stockwell / Josip Ivica / Bishal Singh / Johannes Schwab / Carlos Vega-Gutiérrez / Beatriz Herguedas / Ondrej Cais / James M Krieger / Ingo H Greger /
要旨: AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory neurotransmission in the brain. Assembled from combinations of four core subunits, GluA1-4 and around 20 auxiliary subunits, ...AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory neurotransmission in the brain. Assembled from combinations of four core subunits, GluA1-4 and around 20 auxiliary subunits, their molecular diversity tunes information transfer and storage in a brain-circuit-specific manner. GluA3, a subtype strongly associated with disease, functions as both a fast-transmitting Ca-permeable AMPAR at sensory synapses, and as a Ca-impermeable receptor at cortical synapses. Here we present cryo-electron microscopy structures of the Ca-permeable GluA3 homomer, which substantially diverges from other AMPARs. The GluA3 extracellular domain tiers (N-terminal domain (NTD) and ligand-binding domain (LBD)) are closely coupled throughout gating states, creating interfaces that impact signalling and contain human disease-associated mutations. Central to this architecture is a stacking interaction between two arginine residues (Arg163) in the NTD dimer interface, trapping a unique NTD dimer conformation that enables close contacts with the LBD. Rupture of the Arg163 stack not only alters the structure and dynamics of the GluA3 extracellular region, but also increases receptor trafficking and the expression of GluA3 heteromers at the synapse. We further show that a mammalian-specific GluA3 trafficking checkpoint determines the conformational stability of the LBD tier. Thus, specific design features define communication and biogenesis of GluA3, offering a framework to examine this disease-associated glutamate receptor.
履歴
登録2025年3月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月9日-
マップ公開2025年7月9日-
更新2025年9月24日-
現状2025年9月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53109.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53109.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of the AMPAR complex GluA3-TARP gamma 2 in the apo state.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 422.912 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 422.912 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 422.912 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 9.0
最小 - 最大-0.7656952 - 66.083619999999996
平均 (標準偏差)1.7437553 (±1.3089122)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 422.912 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Low-resolution consensus map of the AMPAR complex GluA3-TARP...

ファイルemd_53109_additional_1.map
注釈Low-resolution consensus map of the AMPAR complex GluA3-TARP gamma 2 in the apo state corresponding to the composite map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subuni...

全体名称: homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subunit TARP gamma2
要素
  • 複合体: homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subunit TARP gamma2
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Flip of Glutamate receptor 3,Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

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超分子 #1: homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subuni...

超分子名称: homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subunit TARP gamma2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus (ネズミ)

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分子 #1: Isoform Flip of Glutamate receptor 3,Voltage-dependent calcium ch...

分子名称: Isoform Flip of Glutamate receptor 3,Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 131.711859 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: FPNTISIGGL FMRNTVQEHS AFRFAVQLYN TNQNTTEKPF HLNYHVDHLD SSNSFSVTNA FCSQFSRGVY AIFGFYDQMS MNTLTSFCG ALHTSFVTPS FPTDADVQFV IQMRPALKGA ILSLLSYYKW EKFVYLYDTE RGFSVLQAIM EAAVQNNWQV T ARSVGNIK ...文字列:
FPNTISIGGL FMRNTVQEHS AFRFAVQLYN TNQNTTEKPF HLNYHVDHLD SSNSFSVTNA FCSQFSRGVY AIFGFYDQMS MNTLTSFCG ALHTSFVTPS FPTDADVQFV IQMRPALKGA ILSLLSYYKW EKFVYLYDTE RGFSVLQAIM EAAVQNNWQV T ARSVGNIK DVQEFRRIIE EMDRRQEKRY LIDCEVERIN TILEQVVILG KHSRGYHYML ANLGFTDILL ERVMHGGANI TG FQIVNNE NPMVQQFIQR WVRLDEREFP EAKNAPLKYT SALTHDAILV IAEAFRYLRR QRVDVSRRGS AGDCLANPAV PWS QGIDIE RALKMVQVQG MTGNIQFDTY GRRTNYTIDV YEMKVSGSRK AGYWNEYERF VPFSDQQISN DSSSSENRTI VVTT ILESP YVMYKKNHEQ LEGNERYEGY CVDLAYEIAK HVRIKYKLSI VGDGKYGARD PETKIWNGMV GELVYGRADI AVAPL TITL VREEVIDFSK PFMSLGISIM IKKPQKSKPG VFSFLDPLAY EIWMCIVFAY IGVSVVLFLV SRFSPYEWHL EDNNEE PRD PQSPPDPPNE FGIFNSLWFS LGAFMQQGCD ISPRSLSGRI VGGVWWFFTL IIISSYTANL AAFLTVERMV SPIESAE DL AKQTEIAYGT LDSGSTKEFF RRSKIAVYEK MWSYMKSAEP SVFTKTTADG VARVRKSKGK FAFLLESTMN EYIEQRKP C DTMKVGGNLD SKGYGVATPK GSALGTPVNL AVLKLSEQGI LDKLKNKWWY DKGECGAKDS GSKDKTSALS LSNVAGVFY ILVGGLGLAM MVALIEFCYK SRAESKRMKL TKNTQNFKPA PAGGSGSGGL FDRGVQMLLT TVGAFAAFSL MTIAVGTDYW LYSRGVCKT KSVSENETSK KNEEVMTHSG LWRTCCLEGN FKGLCKQIDH FPEDADYEAD TAEYFLRAVR ASSIFPILSV I LLFMGGLC IAASEFYKTR HNIILSAGIF FVSAGLSNII GIIVYISANA GDPSKSDSKK NSYSYGWSFY FGALSFIIAE MV GVLAVHM FIDRHKQLRA TARATDYLQA SAITRIPSYR YRYQRRSRSS SRSTEPSHSR DASPVGVKGF NTLPSTEISM YTL SRDPLK AATTPTATYN SDRDNSFLQV HNCIQKDSKD SLHANTANRR TTPV

UniProtKB: Glutamate receptor 3, Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用した粒子像数: 1184304
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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