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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Consensus dimer structure of human telomerase | |||||||||||||||||||||||||||
マップデータ | Sharpened cryoEM map for the consensus telomerase dimer. | |||||||||||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Telomerase / dimer / H/ACA RNP / catalytic core / reverse transcriptase / DNA BINDING PROTEIN | |||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Balch S / Sekne Z / Franco-Echevarria E / Ludzia P / Kretsch RC / Sun W / Yu H / Ghanim GE / Sigurdur TR / Ding Y ...Balch S / Sekne Z / Franco-Echevarria E / Ludzia P / Kretsch RC / Sun W / Yu H / Ghanim GE / Sigurdur TR / Ding Y / Das R / Nguyen THD | |||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 英国, 米国, European Union, 中国, 8件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2025タイトル: Cryo-EM structure of human telomerase dimer reveals H/ACA RNP-mediated dimerization. 著者: Sebastian Balch / Zala Sekne / Elsa Franco-Echevarría / Patryk Ludzia / Rachael C Kretsch / Wenqing Sun / Haopeng Yu / George E Ghanim / Sigurdur Thorkelsson / Yiliang Ding / Rhiju Das / Thi ...著者: Sebastian Balch / Zala Sekne / Elsa Franco-Echevarría / Patryk Ludzia / Rachael C Kretsch / Wenqing Sun / Haopeng Yu / George E Ghanim / Sigurdur Thorkelsson / Yiliang Ding / Rhiju Das / Thi Hoang Duong Nguyen / ![]() 要旨: Telomerase ribonucleoprotein (RNP) synthesizes telomeric repeats at chromosome ends using a telomerase reverse transcriptase (TERT) and a telomerase RNA (hTR in humans). Previous structural work ...Telomerase ribonucleoprotein (RNP) synthesizes telomeric repeats at chromosome ends using a telomerase reverse transcriptase (TERT) and a telomerase RNA (hTR in humans). Previous structural work showed that human telomerase is typically monomeric, containing a single copy of TERT and hTR. Evidence for dimeric complexes exists, although the composition, high-resolution structure, and function remain elusive. Here, we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of a human telomerase dimer bound to telomeric DNA. The structure reveals a 26-subunit assembly and a dimerization interface mediated by the Hinge and ACA box (H/ACA) RNP of telomerase. Premature aging disease mutations map to this interface. Disrupting dimer formation affects RNP assembly, bulk telomerase activity, and telomere maintenance in cells. Our findings address a long-standing enigma surrounding the telomerase dimer and suggest a role for the dimer in telomerase assembly. | |||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_52976.map.gz | 55.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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| ヘッダ (付随情報) | emd-52976-v30.xml emd-52976.xml | 33.8 KB 33.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_52976_fsc.xml | 8.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_52976.png | 51.9 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-52976.cif.gz | 9.1 KB | ||
| その他 | emd_52976_additional_1.map.gz emd_52976_half_map_1.map.gz emd_52976_half_map_2.map.gz | 29.5 MB 55.3 MB 55.3 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-52976 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-52976 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_52976_validation.pdf.gz | 760.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_52976_full_validation.pdf.gz | 760.3 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_52976_validation.xml.gz | 14.8 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_52976_validation.cif.gz | 21.5 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-52976 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-52976 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_52976.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 注釈 | Sharpened cryoEM map for the consensus telomerase dimer. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.118 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: CryoEM map for the consensus telomerase dimer.
| ファイル | emd_52976_additional_1.map | ||||||||||||
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| 注釈 | CryoEM map for the consensus telomerase dimer. | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2 for the consensus telomerase dimer.
| ファイル | emd_52976_half_map_1.map | ||||||||||||
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| 注釈 | Half map 2 for the consensus telomerase dimer. | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1 for the consensus telomerase dimer.
| ファイル | emd_52976_half_map_2.map | ||||||||||||
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| 注釈 | Half map 1 for the consensus telomerase dimer. | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Consensus dimer of human telomerase
+超分子 #1: Consensus dimer of human telomerase
+分子 #1: TERT, telomerase reverse transcriptase
+分子 #3: Histone H2A
+分子 #4: Histone H2B
+分子 #5: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1, Dyskerin
+分子 #6: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1, GAR1
+分子 #7: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2, NHP2
+分子 #8: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3, NOP10
+分子 #9: Telomerase Cajal body protein 1, TCAB1
+分子 #11: Adrenocortical dysplasia homolog, TPP1
+分子 #2: hTR, human telomerase RNA
+分子 #10: DNA (5'-D(P*GP*TP*TP*AP*GP*GP*G)-3')
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
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試料調製
| 緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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| グリッド | モデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 5 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 12 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | |||||||||||||||||||||
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
|---|---|
| 温度 | 最低: 78.0 K |
| 特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 66992 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率(補正後): 45872 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 81000 |
| 試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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万見について




キーワード
Homo sapiens (ヒト)
データ登録者
英国,
米国, European Union,
中国, 8件
引用











Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)












































Spodoptera (蝶・蛾)
解析
FIELD EMISSION GUN



