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万見
- PDB-9qb3: Dimer structure of H/ACA RNP lobe of human telomerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qb3
タイトルDimer structure of H/ACA RNP lobe of human telomerase
要素
  • (H/ACA ribonucleoprotein complex subunit ...) x 4
  • Telomerase Cajal body protein 1
  • hTR, human telomerase RNA
キーワードRNA BINDING PROTEIN / telomerase / H/ACA / RNA-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


telomere formation via telomerase / box H/ACA scaRNP complex / box H/ACA telomerase RNP complex / protein localization to Cajal body / snoRNA guided rRNA pseudouridine synthesis / enzyme-directed rRNA pseudouridine synthesis / rRNA pseudouridine synthesis / box H/ACA snoRNP complex / box H/ACA sno(s)RNA 3'-end processing / pseudouridine synthesis ...telomere formation via telomerase / box H/ACA scaRNP complex / box H/ACA telomerase RNP complex / protein localization to Cajal body / snoRNA guided rRNA pseudouridine synthesis / enzyme-directed rRNA pseudouridine synthesis / rRNA pseudouridine synthesis / box H/ACA snoRNP complex / box H/ACA sno(s)RNA 3'-end processing / pseudouridine synthesis / 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの / Cajal body organization / telomerase RNA stabilization / snRNA pseudouridine synthesis / regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / mRNA pseudouridine synthesis / box H/ACA snoRNA binding / pseudouridine synthase activity / protein carrier chaperone / telomerase RNA localization to Cajal body / telomerase activity / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / RNA folding chaperone / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / U3 snoRNA binding / rRNA modification in the nucleus and cytosol / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of double-strand break repair / telomerase holoenzyme complex assembly / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Telomere Extension By Telomerase / RNA folding / RNA processing / telomere maintenance via telomerase / Cajal body / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of DNA repair / mRNA 3'-UTR binding / fibrillar center / rRNA processing / protein-folding chaperone binding / site of double-strand break / histone binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Gar1/Naf1 / H/ACA RNP complex subunit Gar1/Naf1, Cbf5-binding domain / Gar1/Naf1 RNA binding region / tRNA pseudouridine synthase B family / Dyskerin-like / DKCLD (NUC011) domain / DKCLD (NUC011) domain / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 superfamily ...: / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Gar1/Naf1 / H/ACA RNP complex subunit Gar1/Naf1, Cbf5-binding domain / Gar1/Naf1 RNA binding region / tRNA pseudouridine synthase B family / Dyskerin-like / DKCLD (NUC011) domain / DKCLD (NUC011) domain / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 superfamily / Nucleolar RNA-binding protein, Nop10p family / tRNA pseudouridylate synthase B, C-terminal / tRNA pseudouridylate synthase B C-terminal domain / Pseudouridine synthase II, N-terminal / TruB family pseudouridylate synthase (N terminal domain) / Uncharacterised domain CHP00451 / PUA domain / Pseudouridine synthase, catalytic domain superfamily / Putative RNA-binding Domain in PseudoUridine synthase and Archaeosine transglycosylase / PUA domain / PUA domain superfamily / PUA domain profile. / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nhp2-like / PUA-like superfamily / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / : / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / WD domain, G-beta repeat / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1 / Telomerase Cajal body protein 1 / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3 / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2 / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Balch, S. / Sekne, Z. / Franco-Echevarria, E. / Ludzia, P. / Kretsch, R.C. / Sun, W. / Yu, H. / Ghanim, G.E. / Sigurdur, T.R. / Ding, Y. ...Balch, S. / Sekne, Z. / Franco-Echevarria, E. / Ludzia, P. / Kretsch, R.C. / Sun, W. / Yu, H. / Ghanim, G.E. / Sigurdur, T.R. / Ding, Y. / Das, R. / Nguyen, T.H.D.
資金援助 英国, 米国, European Union, 中国, 9件
組織認可番号国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_UP_1201/19 英国
Jane Coffin Childs (JCC) Fund 米国
European Molecular Biology Organization (EMBO)European Union
Wellcome Trust226015/Z/22/Z 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)2R35GM122579 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/X01102X/1 英国
Chinese Scholarship Council202206620047 中国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/X01102X/1 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure of human telomerase dimer reveals H/ACA RNP-mediated dimerization.
著者: Sebastian Balch / Zala Sekne / Elsa Franco-Echevarría / Patryk Ludzia / Rachael C Kretsch / Wenqing Sun / Haopeng Yu / George E Ghanim / Sigurdur Thorkelsson / Yiliang Ding / Rhiju Das / Thi ...著者: Sebastian Balch / Zala Sekne / Elsa Franco-Echevarría / Patryk Ludzia / Rachael C Kretsch / Wenqing Sun / Haopeng Yu / George E Ghanim / Sigurdur Thorkelsson / Yiliang Ding / Rhiju Das / Thi Hoang Duong Nguyen /
要旨: Telomerase ribonucleoprotein (RNP) synthesizes telomeric repeats at chromosome ends using a telomerase reverse transcriptase (TERT) and a telomerase RNA (hTR in humans). Previous structural work ...Telomerase ribonucleoprotein (RNP) synthesizes telomeric repeats at chromosome ends using a telomerase reverse transcriptase (TERT) and a telomerase RNA (hTR in humans). Previous structural work showed that human telomerase is typically monomeric, containing a single copy of TERT and hTR. Evidence for dimeric complexes exists, although the composition, high-resolution structure, and function remain elusive. Here, we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of a human telomerase dimer bound to telomeric DNA. The structure reveals a 26-subunit assembly and a dimerization interface mediated by the Hinge and ACA box (H/ACA) RNP of telomerase. Premature aging disease mutations map to this interface. Disrupting dimer formation affects RNP assembly, bulk telomerase activity, and telomere maintenance in cells. Our findings address a long-standing enigma surrounding the telomerase dimer and suggest a role for the dimer in telomerase assembly.
履歴
登録2025年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1
D: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
E: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2
F: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3
G: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1
H: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
I: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2
J: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3
K: Telomerase Cajal body protein 1
c: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1
d: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
e: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2
f: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3
g: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1
h: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
i: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2
j: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3
k: Telomerase Cajal body protein 1
B: hTR, human telomerase RNA
b: hTR, human telomerase RNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)830,12320
ポリマ－830,12320
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, Not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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H/ACA ribonucleoprotein complex subunit ... , 4種, 16分子 CGcgDHdhEIeiFJfj

#1: タンパク質
H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1 / CBF5 homolog / Dyskerin / Nopp140-associated protein of 57 kDa / Nucleolar protein NAP57 / ...CBF5 homolog / Dyskerin / Nopp140-associated protein of 57 kDa / Nucleolar protein NAP57 / Nucleolar protein family A member 4 / snoRNP protein DKC1


分子量: 57779.211 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: 293T / 器官: Kidney / Plasmid details: Endogenous
参照: UniProt: O60832, 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの
#2: タンパク質
H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1 / Nucleolar protein family A member 1 / snoRNP protein GAR1


分子量: 22387.963 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: 293T / 器官: Kidney / Plasmid details: Endogenous / 参照: UniProt: Q9NY12
#3: タンパク質
H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2 / Nucleolar protein family A member 2 / snoRNP protein NHP2


分子量: 17226.070 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: 293T / 器官: Kidney / Plasmid details: Endogenous / 参照: UniProt: Q9NX24
#4: タンパク質
H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3 / Nucleolar protein 10 / Nucleolar protein family A member 3 / snoRNP protein NOP10


分子量: 7719.989 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: 293T / 器官: Kidney / Plasmid details: Endogenous / 参照: UniProt: Q9NPE3

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タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 4分子 KkBb

#5: タンパク質 Telomerase Cajal body protein 1 / WD repeat-containing protein 79 / WD40 repeat-containing protein antisense to TP53 gene / WRAP53beta


分子量: 59357.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: 293T / 器官: Kidney / Plasmid details: Endogenous / 参照: UniProt: Q9BUR4
#6: RNA鎖 hTR, human telomerase RNA


分子量: 145477.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pcDNA 3.1 / 細胞株 (発現宿主): 293T / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 1932797

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dimer structure of human telomerase H/ACA RNA lobe / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120.0 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150.0 mMSodium ChlorideNaCl1
32.0 mMMagnesium ChlorideMgCl21
40.05 %Igepal CA630(C2H4O)nC14H22O1
51.0 %TrehaloseC12H22O111
61.0 mMDTTC4H10O2S21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 倍率（補正後）: 45872 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最低温度: 78 K
撮影平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 48 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 66992
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4粒子像選択
2EPU2.13.0.3175REL画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Coot0.9.8.1モデルフィッティング
8UCSF ChimeraX1.5モデルフィッティング
10RELION4初期オイラー角割当
11RELION5最終オイラー角割当
12RELION5分類
13RELION5３次元再構成
14REFMAC5.8モデル精密化
15Servalcat0.4.70モデル精密化
画像処理詳細: All images were processed using RELION 4.0, RELION 5.0 and CryoSPARC 4.1.2
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1871285
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 88419 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 8OUE

8oue


Accession code: 8OUE / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 3.9→173.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / SU B: 45.885 / SU ML: 0.602 / ESU R: 1.407
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rwork0.32597 --
obs0.32597 167282 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 282.671 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 34736
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0050.01236258
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.01630138
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.291.84350866
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.581.75969948
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.32953322
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg3.6545212
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg11.645104942
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0610.25930
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.0236442
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.027662
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it22.15825.39713366
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other22.15725.39713366
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it36.35745.72616662
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other36.35745.72816663
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it23.47431.722892
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other23.47331.722892
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other39.87657.78834205
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined62.078350.95141529
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other62.078350.95141530
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.9→4.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork1.269 12313 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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