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万見
- EMDB-52969: Cryo-EM Map of the membrane arm of respiratory complex I V96P/N14... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52969
タイトルCryo-EM Map of the membrane arm of respiratory complex I V96P/N142M (nuoE) used for the creation of a composite map
マップデータFocused Map of the membrane arm of respiratory complex I used for construction of a composite Map
試料
  • 複合体: Respiratory complex I
キーワードRespiratory chain / Complex I / NADH ubiquinone oxidoreductase / electron transport / proton transport / MEMBRANE PROTEIN
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Seifermann T / Wohlwend D / Friedrich T
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)FR 1140/11-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)278002225 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2026
タイトル: Structural changes shifting the redox potential of the outlying cluster N1a in respiratory complex I.
著者: Daniel Wohlwend / Thilo Seifermann / Emmanuel Gnandt / Marta Vranas / Stefan Gerhardt / Thorsten Friedrich /
要旨: Energy-converting NADH:ubiquinone oxidoreductase, respiratory complex I, is central to energy metabolism by coupling NADH oxidation and quinone reduction with proton translocation across the membrane. ...Energy-converting NADH:ubiquinone oxidoreductase, respiratory complex I, is central to energy metabolism by coupling NADH oxidation and quinone reduction with proton translocation across the membrane. Electrons are transferred from the primary acceptor flavin mononucleotide via a chain of iron-sulfur clusters to quinone. The enigmatic cluster N1a is conserved, but not part of this electron transfer chain. We reported on variants of the complex in which N1a is not detectable by EPR spectroscopy. This was tentatively attributed to the lower redox potential of the variant N1a. However, it remained an open question, whether the variants contain this cluster at all. Here, we determined the structures of these variants by X-ray crystallography and cryogenic-electron microscopy. Cluster N1a is present in all variants and the shift of its redox potential is explained by nearby structural changes. A role of the cluster for the mechanism of the complex is discussed.
履歴
登録2025年2月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月5日-
マップ公開2025年11月5日-
更新2026年1月21日-
現状2026年1月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52969.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52969.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused Map of the membrane arm of respiratory complex I used for construction of a composite Map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.14 Å/pix.
x 400 pix.
= 457.6 Å		1.14 Å/pix.
x 400 pix.
= 457.6 Å		1.14 Å/pix.
x 400 pix.
= 457.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.144 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-0.42577317 - 1.0823483
平均 (標準偏差)-0.0005603492 (±0.022577448)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 457.60004 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map A of the focused Map of the membrane arm

ファイルemd_52969_half_map_1.map
注釈Half Map A of the focused Map of the membrane arm
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B of the focused Map of the membrane arm

ファイルemd_52969_half_map_2.map
注釈Half Map B of the focused Map of the membrane arm
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Respiratory complex I

全体名称: Respiratory complex I
要素
  • 複合体: Respiratory complex I

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超分子 #1: Respiratory complex I

超分子名称: Respiratory complex I / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#13
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 542 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 6
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNaClsodium chloride
50.0 mMC6H13NO4SMES
5.0 mMMgCl2magnesium chloride
10.0 %C3H8O3glycerol
0.005 %C47H88O22lauryl maltose neopentyl glycol

詳細: 50 mM MES/NaOH, pH 6.0, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 10 % (v/v) glycerol, 0.005 % (w/v) LMNG
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 12
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blotting time for 6 s with filter paper.
詳細Fos-choline-10 (0.2% (v/v) final concentration) was added before blotting. blotted for 6 s with filter paper and flash frozen in liquid ethane cooled by liquid nitrogen using a Vitrobot Mark IV (Thermo Fisher Scientific) at 90% humidity and 277 K.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7z7s

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7.0) / 使用した粒子像数: 95103
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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