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万見
- PDB-9he5: Crystal structure of the oxidized respiratory complex I subunit N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9he5
タイトルCrystal structure of the oxidized respiratory complex I subunit NuoEF from Aquifex aeolicus, mutation V90P(NuoE)
要素(NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / Complex I / NADH oxidoreductase / respiratory chain / iron-sulfur-cluster / flavin
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain ...Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase subunit E
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.844 Å
データ登録者Wohlwend, D. / Gerhardt, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)FR 1140/11-2 (SPP 1927) ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2026
タイトル: Structural changes shifting the redox potential of the outlying cluster N1a in respiratory complex I.
著者: Daniel Wohlwend / Thilo Seifermann / Emmanuel Gnandt / Marta Vranas / Stefan Gerhardt / Thorsten Friedrich /
要旨: Energy-converting NADH:ubiquinone oxidoreductase, respiratory complex I, is central to energy metabolism by coupling NADH oxidation and quinone reduction with proton translocation across the membrane. ...Energy-converting NADH:ubiquinone oxidoreductase, respiratory complex I, is central to energy metabolism by coupling NADH oxidation and quinone reduction with proton translocation across the membrane. Electrons are transferred from the primary acceptor flavin mononucleotide via a chain of iron-sulfur clusters to quinone. The enigmatic cluster N1a is conserved, but not part of this electron transfer chain. We reported on variants of the complex in which N1a is not detectable by EPR spectroscopy. This was tentatively attributed to the lower redox potential of the variant N1a. However, it remained an open question, whether the variants contain this cluster at all. Here, we determined the structures of these variants by X-ray crystallography and cryogenic-electron microscopy. Cluster N1a is present in all variants and the shift of its redox potential is explained by nearby structural changes. A role of the cluster for the mechanism of the complex is discussed.
履歴
登録2024年11月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22026年1月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,39614
ポリマ－134,1904
非ポリマー2,20610
水10,665592
1
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2218
ポリマ－67,0952
非ポリマー1,1266
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5890 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area21770 Å2
手法PISA
2
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,1756
ポリマ－67,0952
非ポリマー1,0804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area21810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.246, 64.326, 121.576
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.347, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NADH dehydrogenase I subunit E / NDH-1 subunit E


分子量: 18571.602 Da / 分子数: 2 / 変異: V90P / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Mutation V90P was introduced by site-directed mutagenesis
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
遺伝子: nuoE, aq_574 / プラスミド: pET-Blue1::nuoEFhis / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta2
参照: UniProt: O66842, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit F


分子量: 48523.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The sequence AGHHHHHH is a C-terminal affinity tag not found in the wild-type protein
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
遺伝子: nuoF / プラスミド: pET-Blue1::nuoEFhis / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: O66841

-
非ポリマー , 6種, 602分子

#3: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Fe4S4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 592 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris pH 6.8-7.1, 0.8-1.05 M Na3Citrat, 0.1 M NaCl
PH範囲: 6.8-7.1

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月25日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→116.661 Å / Num. obs: 122759 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.84→2.06 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.461 / Num. measured all: 129219 / Num. unique obs: 34743 / CC1/2: 0.857 / Rpim(I) all: 0.275 / Rrim(I) all: 0.539 / Net I/σ(I) obs: 3.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
Aimless0.1.29データスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.844→116.661 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 2.69 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.103 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1899 6164 5.022 %Random selection
Rwork0.1678 116572 --
all0.169 ---
obs-122736 99.634 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 27.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.714 Å20 Å2-1.322 Å2
2--0.391 Å2-0 Å2
3---0.938 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.844→116.661 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9082 0 98 592 9772
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0129444
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0168907
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3091.85212818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4561.76420636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9251146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg5.918550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.037101613
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg14.36710421
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21351
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other0.0240.28
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211045
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022059
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.21811
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1830.28026
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.24573
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0730.24466
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2541
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0220.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1430.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.0560.22
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1310.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1040.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4842.6744578
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4842.6744578
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2854.8015717
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2854.8025718
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1623.0094866
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1633.0054843
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5695.4087070
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.575.3967047
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it4.8425.94610563
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other4.77125.5410449
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.844-1.8920.3044510.28785540.28890520.9370.94399.48080.266
1.892-1.9440.2834380.2583560.25188070.950.95899.85240.227
1.944-20.2354330.22281560.22385910.9630.96699.97670.2
2-2.0620.2284100.20579220.20683370.9620.97199.940.184
2.062-2.1290.2353940.19476820.19680940.9630.97599.77760.174
2.129-2.2040.2094200.18473750.18578050.9720.97899.87190.162
2.204-2.2870.2163590.17772020.17975870.9710.9899.65730.156
2.287-2.3810.23970.16768370.16972430.9770.98399.87570.146
2.381-2.4860.1673390.15766640.15870070.9810.98599.94290.141
2.486-2.6080.1753330.15763190.15866590.9810.98599.89490.14
2.608-2.7490.1982970.15960850.16163940.9770.98499.81230.145
2.749-2.9150.1793120.15457040.15560330.980.98599.71820.143
2.915-3.1160.1922890.16953570.1756620.9770.98299.71740.16
3.116-3.3660.192550.16850220.16952860.9770.98499.82970.167
3.366-3.6870.172460.16745780.16748680.9860.98599.09610.17
3.687-4.1220.1461980.14141660.14144190.9880.98998.75540.15
4.122-4.7580.1561950.12536620.12639010.9880.99198.87210.141
4.758-5.8250.1751760.1531300.15133400.9860.9998.9820.166
5.825-8.2280.1551470.1524140.1525900.9860.98998.88030.169
8.228-116.6610.223750.16613870.16914870.9770.97898.31880.203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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