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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5293 | |||||||||
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タイトル | Poliovirus 80S particle and C3 Fab complex at 22 Angstrom resolution | |||||||||
マップデータ | This is a map of poliovirus 80S particle and C3 Fab complex. | |||||||||
試料 |
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キーワード | 80S poliovirus particle / antibody-antigen interactions / antibody-protein interactions / C3 antibody / fragment antibody-binding (Fab) / picornavirus / virus-antibody interactions | |||||||||
生物種 | Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Lin J / Cheng N / Hogle JM / Steven AC / Belnap DM | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Immunol / 年: 2013 タイトル: Conformational shift of a major poliovirus antigen confirmed by immuno-cryogenic electron microscopy. 著者: Jun Lin / Naiqian Cheng / James M Hogle / Alasdair C Steven / David M Belnap / 要旨: Small, interfacial conformational changes occur in some Ag-Ab interactions. Using cryogenic electron microscopy (cryo-EM), we have demonstrated such changes in a major antigenic site of a poliovirus ...Small, interfacial conformational changes occur in some Ag-Ab interactions. Using cryogenic electron microscopy (cryo-EM), we have demonstrated such changes in a major antigenic site of a poliovirus capsid protein. During cell entry, native human poliovirus (160S particle) converts to a cell entry intermediate (135S particle) and later to an RNA-released (80S) particle. By mixing particles with Fabs of the neutralizing C3 mAb, we labeled the external loop connecting the B and C β-strands (BC loop) of the capsid protein VP1 (residues 95-105) in the 160S and 135S states. We then determined three-dimensional structures by cryo-EM and enhanced their interpretability by fitting high-resolution coordinates of C3 Fab and the capsid proteins into the density maps. Binding of C3 to either 160S or 135S particles caused residues of the BC loop, located on the tip of a prominent peak known as the "mesa," to move by an estimated 5 Å. C3 Abs are neutralizing and can bind bivalently. The orientation of the bound Fabs in our reconstructions suggests that C3 neutralizes poliovirus by binding two adjacent BC loops on the same mesa and inhibiting conformational changes in the viral capsid. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_5293.map.gz | 35 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-5293-v30.xml emd-5293.xml | 9.6 KB 9.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_5293_1.jpg | 70.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5293 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5293 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_5293_validation.pdf.gz | 78.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_5293_full_validation.pdf.gz | 77.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_5293_validation.xml.gz | 493 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5293 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5293 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_5293.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 70.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is a map of poliovirus 80S particle and C3 Fab complex. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.84 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Poliovirus 80S particle and C3 Fab complex
全体 | 名称: Poliovirus 80S particle and C3 Fab complex |
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要素 |
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-超分子 #1000: Poliovirus 80S particle and C3 Fab complex
超分子 | 名称: Poliovirus 80S particle and C3 Fab complex / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 80S particle icosahedral with Fab / Number unique components: 2 |
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-超分子 #1: Human poliovirus 1 Mahoney
超分子 | 名称: Human poliovirus 1 Mahoney / タイプ: virus / ID: 1 詳細: native virus 160S is converted by heat-treatment to 80S NCBI-ID: 12081 / 生物種: Human poliovirus 1 Mahoney / Sci species strain: Mahoney / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 340 Å / T番号(三角分割数): 1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris, 2 mM CaCl2 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER 詳細: Vitrification carried out in ambient atmosphere. Ethane cooled by liquid nitrogen. 手法: Blotted manually before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200FEG |
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アライメント法 | Legacy - 非点収差: Bsoft |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 14 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / 詳細: Defocal pairs were used. / ビット/ピクセル: 8 |
Tilt angle min | 0 |
Tilt angle max | 0 |
電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 38000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.77 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.02 µm / 倍率(公称値): 38000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: phase-flipping CTF correction of each particle |
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最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EM3DR2 詳細: Reconstruction computed from focal pairs. Pairs not summed for reconstruction calculation. 使用した粒子像数: 238 |