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- EMDB-5291: Poliovirus 160S particle and C3 Fab complex at 11.1 Angstrom reso... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5291
タイトルPoliovirus 160S particle and C3 Fab complex at 11.1 Angstrom resolution
マップデータThis is a map of poliovirus 160S particle and C3 Fab complex.
試料
  • 試料: Poliovirus 160S particle and C3 Fab complex
  • ウイルス: Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: C3 Fab
キーワードpoliovirus / antibody-antigen interactions / antibody-protein interactions / C3 antibody / fragment antibody-binding (Fab) / picornavirus / virus-antibody interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane ...symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral ...Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.1 Å
データ登録者Lin J / Cheng N / Hogle JM / Steven AC / Belnap DM
引用ジャーナル: J Immunol / 年: 2013
タイトル: Conformational shift of a major poliovirus antigen confirmed by immuno-cryogenic electron microscopy.
著者: Jun Lin / Naiqian Cheng / James M Hogle / Alasdair C Steven / David M Belnap /
要旨: Small, interfacial conformational changes occur in some Ag-Ab interactions. Using cryogenic electron microscopy (cryo-EM), we have demonstrated such changes in a major antigenic site of a poliovirus ...Small, interfacial conformational changes occur in some Ag-Ab interactions. Using cryogenic electron microscopy (cryo-EM), we have demonstrated such changes in a major antigenic site of a poliovirus capsid protein. During cell entry, native human poliovirus (160S particle) converts to a cell entry intermediate (135S particle) and later to an RNA-released (80S) particle. By mixing particles with Fabs of the neutralizing C3 mAb, we labeled the external loop connecting the B and C β-strands (BC loop) of the capsid protein VP1 (residues 95-105) in the 160S and 135S states. We then determined three-dimensional structures by cryo-EM and enhanced their interpretability by fitting high-resolution coordinates of C3 Fab and the capsid proteins into the density maps. Binding of C3 to either 160S or 135S particles caused residues of the BC loop, located on the tip of a prominent peak known as the "mesa," to move by an estimated 5 Å. C3 Abs are neutralizing and can bind bivalently. The orientation of the bound Fabs in our reconstructions suggests that C3 neutralizes poliovirus by binding two adjacent BC loops on the same mesa and inhibiting conformational changes in the viral capsid.
履歴
登録2011年5月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年10月26日-
マップ公開2012年5月31日-
更新2013年8月14日-
現状2013年8月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 45.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 45.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j3o
  • 表面レベル: 45.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j3o
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5291_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5291.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 56.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of poliovirus 160S particle and C3 Fab complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.82 Å/pix.
x 247 pix.
= 452.352 Å		1.82 Å/pix.
x 247 pix.
= 452.352 Å		1.82 Å/pix.
x 247 pix.
= 452.352 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.824 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 45.600000000000001 / ムービー #1: 45.6
最小 - 最大-82.283203130000004 - 276.944366460000026
平均 (標準偏差)19.680618290000002 (±51.859786990000003)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-123-123-123
サイズ247247247
Spacing248248248
セルA=B=C: 452.352 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.8241.8241.824
M x/y/z248248248
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z452.352452.352452.352
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-123-123-123
NC/NR/NS247247247
D min/max/mean-82.283276.94419.681

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Poliovirus 160S particle and C3 Fab complex

全体名称: Poliovirus 160S particle and C3 Fab complex
要素
  • 試料: Poliovirus 160S particle and C3 Fab complex
  • ウイルス: Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: C3 Fab

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超分子 #1000: Poliovirus 160S particle and C3 Fab complex

超分子名称: Poliovirus 160S particle and C3 Fab complex / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 160S particle icosahedral with Fab / Number unique components: 2

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超分子 #1: Human poliovirus 1 Mahoney

超分子名称: Human poliovirus 1 Mahoney / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 12081 / 生物種: Human poliovirus 1 Mahoney / Sci species strain: Mahoney / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 325 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: C3 Fab

分子名称: C3 Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: C3 Fab / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris, 2 mM CaCl2
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER
詳細: Vitrification carried out in ambient atmosphere. Ethane cooled by liquid nitrogen.
手法: Blotted manually before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
アライメント法Legacy - 非点収差: Bsoft
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 12 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / 詳細: Defocal pairs were used. / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 37587 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.77 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.73 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: CTF and decay correction of each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EM3DR2
詳細: Reconstruction computed from focal pairs. Pairs not summed for reconstruction calculation.
使用した粒子像数: 4184

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1fpt


Chain - #0 - Chain ID: L / Chain - #1 - Chain ID: H / Chain - #2 - Chain ID: P
ソフトウェア名称: CHARMM
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body. Atomic coordinates for the C3 Fab (Nature Struct. Biol. 2, 232-243) (1FPT in Protein Data Bank) were first fitted manually (by eye) via UCSF Chimera package (Journal of Computational Chemistry 25, 1605-1612). Next, a core-weighted, rigid-body fitting algorithm, implemented in CHARRM (J Struct Biol 141, 63-76), was used to refine the fit.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j3o:
Conformational Shift of a Major Poliovirus Antigen Confirmed by Immuno-Cryogenic Electron Microscopy: 160S Poliovirus and C3-Fab Complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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