[日本語] English
万見
- EMDB-52646: CryoEM structure of a RAD51 D-loop -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52646
タイトルCryoEM structure of a RAD51 D-loop
マップデータmap
試料
  • 複合体: Complex of RAD51 pre-synaptic filament with donor DNA.
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 1
    • DNA: DNA (26-MER)
    • DNA: DNA (41-MER)
    • DNA: DNA (41-MER)
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードDNA REPAIR / HOMOLOGOUS RECOMBINATION / STRAND EXCHANGE / ATPASE / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin ...presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin / DNA strand invasion / cellular response to hydroxyurea / mitotic recombination / DNA strand exchange activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / telomere maintenance via recombination / single-stranded DNA helicase activity / reciprocal meiotic recombination / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / ATP-dependent DNA damage sensor activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Transcriptional Regulation by E2F6 / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / DNA polymerase binding / condensed nuclear chromosome / cellular response to ionizing radiation / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / cellular response to gamma radiation / double-strand break repair via homologous recombination / PML body / HDR through Homologous Recombination (HRR) / response to toxic substance / Meiotic recombination / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / DNA recombination / chromosome, telomeric region / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / DNA damage response / centrosome / chromatin binding / chromatin / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD51 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Pellegrini L / Joudeh L / Appleby RE
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust221892/Z/20/Z 英国
UK Research and Innovation (UKRI)2271086 英国
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2025
タイトル: Structural mechanism of strand exchange by the RAD51 filament.
著者: Luay Joudeh / Robert E Appleby / Joseph D Maman / Luca Pellegrini /
要旨: Homologous recombination (HR) preserves genomic stability by repairing double-strand DNA breaks and ensuring efficient DNA replication. Central to HR is the strand-exchange reaction taking place ...Homologous recombination (HR) preserves genomic stability by repairing double-strand DNA breaks and ensuring efficient DNA replication. Central to HR is the strand-exchange reaction taking place within the three-stranded synapsis wherein a RAD51 nucleoprotein filament binds to a donor DNA. Here, we present the cryoEM structure of a displacement loop of human RAD51 that captures the synaptic state when the filament has become tightly bound to the donor DNA. The structure elucidates the mechanism of strand exchange by RAD51, including the filament engagement with the donor DNA, the strand invasion and pairing with the complementary sequence of the donor DNA, the capture of the non-complementary strand and the polarity of the strand-exchange reaction. Our findings provide fundamental mechanistic insights into the biochemical reaction of eukaryotic HR.
#1: ジャーナル: Elife / 年: 2025
タイトル: Structural mechanism of strand exchange by the RAD51 filament
著者: Joudeh L / Appleby RE / Maman JD / Pellegrini L
履歴
登録2025年1月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月4日-
マップ公開2025年6月4日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_52646.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52646.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 416 pix.
= 271.232 Å		0.65 Å/pix.
x 416 pix.
= 271.232 Å		0.65 Å/pix.
x 416 pix.
= 271.232 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.652 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.017
最小 - 最大-0.059443682 - 0.17966758
平均 (標準偏差)0.0001816032 (±0.0049728714)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 271.232 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: half-map

ファイルemd_52646_half_map_1.map
注釈half-map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half-map

ファイルemd_52646_half_map_2.map
注釈half-map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Complex of RAD51 pre-synaptic filament with donor DNA.

全体名称: Complex of RAD51 pre-synaptic filament with donor DNA.
要素
  • 複合体: Complex of RAD51 pre-synaptic filament with donor DNA.
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 1
    • DNA: DNA (26-MER)
    • DNA: DNA (41-MER)
    • DNA: DNA (41-MER)
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

-
超分子 #1: Complex of RAD51 pre-synaptic filament with donor DNA.

超分子名称: Complex of RAD51 pre-synaptic filament with donor DNA.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: Donor DNA contains a 'mismatch bubble' with a complementary sequence to the invading sequence of the filament.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: DNA repair protein RAD51 homolog 1

分子名称: DNA repair protein RAD51 homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: RAD51 protomers A, B, C, D, I contain amino acids 21 to 273 and 282 to 339.
コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.009125 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAMQMQLEAN ADTSVEEESF GPQPISRLEQ CGINANDVKK LEEAGFHTVE AVAYAPKKEL INIKGISEAK ADKILAEAAK LVPMGFTTA TEFHQRRSEI IQITTGSKEL DKLLQGGIET GSITEMFGEF RTGKTQICHT LAVTCQLPID RGGGEGKAMY I DTEGTFRP ...文字列:
MAMQMQLEAN ADTSVEEESF GPQPISRLEQ CGINANDVKK LEEAGFHTVE AVAYAPKKEL INIKGISEAK ADKILAEAAK LVPMGFTTA TEFHQRRSEI IQITTGSKEL DKLLQGGIET GSITEMFGEF RTGKTQICHT LAVTCQLPID RGGGEGKAMY I DTEGTFRP ERLLAVAERY GLSGSDVLDN VAYARAFNTD HQTQLLYQAS AMMVESRYAL LIVDSATALY RTDYSGRGEL SA RQMHLAR FLRMLLRLAD EFGVAVVITN QVVAQVDGAA MFAADPKKPI GGNIIAHAST TRLYLRKGRG ETRICKIYDS PCL PEAEAM FAINADGVGD AKD

UniProtKB: DNA repair protein RAD51 homolog 1

-
分子 #2: DNA (26-MER)

分子名称: DNA (26-MER) / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 9.768257 KDa
配列文字列:
(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DG)(DG)(DT)(DA) (DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)

-
分子 #3: DNA (41-MER)

分子名称: DNA (41-MER) / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 15.271798 KDa
配列文字列:
(DC)(DC)(DG)(DA)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DG) (DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DA)(DG) (DG)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DC)(DA)(DC) (DG)(DG)(DC)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DG) (DA) (DT)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DT)(DC) (DC)(DA)

-
分子 #4: DNA (41-MER)

分子名称: DNA (41-MER) / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 15.474897 KDa
配列文字列:
(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DA) (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DG)(DC) (DG)(DA)(DC)(DA)(DA)(DA)(DC)(DC)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG) (DC)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DT)(DC) (DG)(DG)

-
分子 #5: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 18 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

-
分子 #6: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 9 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 8834 / 平均露光時間: 1.34 sec. / 平均電子線量: 48.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 使用した粒子像数: 102679
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)

-
原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-9i62:
CryoEM structure of a RAD51 D-loop

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る