[日本語] English
万見
- EMDB-5263: Quaternary structures of HIV Env immunogen exhibit conformational... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5263
タイトルQuaternary structures of HIV Env immunogen exhibit conformational vicissitudes and interface diminution elicited by ligand binding
マップデータgp140
試料
  • 試料: o-gp140dV2TV1 trimer
  • タンパク質・ペプチド: o-gp140dV2TV1
キーワードHIV-1 / Env trimer / cryoelectron microscopy / induced conformation
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Moscoso CG / Sun Y / Poon S / Xing L / Kan E / Martin L / Green DJ / Lin F / Vahlne A / Barnett SW ...Moscoso CG / Sun Y / Poon S / Xing L / Kan E / Martin L / Green DJ / Lin F / Vahlne A / Barnett SW / Srivastava IK / Cheng RH
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Quaternary structures of HIV Env immunogen exhibit conformational vicissitudes and interface diminution elicited by ligand binding.
著者: Carlos G Moscoso / Yide Sun / Selina Poon / Li Xing / Elaine Kan / Loïc Martin / Dominik Green / Frank Lin / Anders G Vahlne / Susan Barnett / Indresh Srivastava / R Holland Cheng /
要旨: The human immunodeficiency virus envelope protein is the key element mediating entry into host cells. Conformational rearrangement of Env upon binding to the host CD4 receptor and chemokine ...The human immunodeficiency virus envelope protein is the key element mediating entry into host cells. Conformational rearrangement of Env upon binding to the host CD4 receptor and chemokine coreceptor drives membrane fusion. We elucidated the quaternary arrangement of the soluble Env trimeric immunogen o-gp140ΔV2TV1, in both its native (unliganded) and CD4-induced (liganded) states by cryoelectron microscopy and molecular modeling. The liganded conformation was elicited by binding gp140 to the synthetic CD4-mimicking miniprotein CD4m. Upon CD4m binding, an outward domain shift of the three gp120 subunits diminishes gp120-gp41 interactions, whereas a "flat open" concave trimer apex is observed consequent to gp120 tilting away from threefold axis, likely juxtaposing the fusion peptide with the host membrane. Additional features observed in the liganded conformation include rotations of individual gp120 subunits that may release gp41 for N- and C-helix refolding and also may lead to optimal exposure of the elicited coreceptor binding site. Such quaternary arrangements of gp140 lead to the metastable liganded conformation, with putative locations of exposed epitopes contributing to a description of sequential events occurring prior to membrane fusion. Our observations imply a mechanism whereby a soluble Env trimeric construct, as opposed to trimers extracted from virions, may better expose crucial epitopes such as the CD4 binding site and V3, as well as epitopes in the vicinity of gp41, subsequent to conjugation with CD4m. Structural features gleaned from our studies should aid the design of Env-based immunogens for inducement of potent broadly neutralizing antibodies against exposed conformational epitopes.
履歴
登録2011年2月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年3月14日-
マップ公開2012年3月5日-
更新2012年3月5日-
現状2012年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5263_1.tif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5263.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈gp140
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 150 pix.
= 187.5 Å		1.25 Å/pix.
x 150 pix.
= 187.5 Å		1.25 Å/pix.
x 150 pix.
= 187.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1.2
最小 - 最大0.0 - 11.99527836
平均 (標準偏差)0.15970545 (±0.7715857)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-75-75-75
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 187.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.251.251.25
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z187.500187.500187.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-75-75-75
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean0.00011.9950.160

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : o-gp140dV2TV1 trimer

全体名称: o-gp140dV2TV1 trimer
要素
  • 試料: o-gp140dV2TV1 trimer
  • タンパク質・ペプチド: o-gp140dV2TV1

-
超分子 #1000: o-gp140dV2TV1 trimer

超分子名称: o-gp140dV2TV1 trimer / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Trimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 450 KDa / 理論値: 450 KDa / 手法: Triple detector array system

-
分子 #1: o-gp140dV2TV1

分子名称: o-gp140dV2TV1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: gp140 / コピー数: 3 / 集合状態: Trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
別称: HIV-1
分子量実験値: 450 KDa / 理論値: 450 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.9 / 詳細: 20 mM Tris, 50 mM NaCl
グリッド詳細: 200 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 93 K / 装置: REICHERT-JUNG PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Reichert plunger / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010F
温度平均: 100 K
日付2008年7月23日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 101 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 80000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

+
画像解析

詳細The particles were selected using a semiautomated selection protocol
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 4500
最終 角度割当詳細: EMAN:alt 90 degrees, az 90 degrees
最終 2次元分類クラス数: 65

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2bf1


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: SITUS
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body. The coordinates were initially manually fitted using program Chimera and refined using program SITUS
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る