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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5245 | |||||||||
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タイトル | Mm-cpn rls with ATP | |||||||||
マップデータ | This is the density map of Mm-cpn rls with ATP state | |||||||||
試料 |
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キーワード | Mm-cpn / maripaludis / chaperonin | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Methanococcus maripaludis (古細菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Douglas NR / Reissmann S / Zhang J / Chen B / Jakana J / Kumar R / Chiu W / Frydman J | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2011 タイトル: Dual action of ATP hydrolysis couples lid closure to substrate release into the group II chaperonin chamber. 著者: Nicholai R Douglas / Stefanie Reissmann / Junjie Zhang / Bo Chen / Joanita Jakana / Ramya Kumar / Wah Chiu / Judith Frydman / 要旨: Group II chaperonins are ATP-dependent ring-shaped complexes that bind nonnative polypeptides and facilitate protein folding in archaea and eukaryotes. A built-in lid encapsulates substrate proteins ...Group II chaperonins are ATP-dependent ring-shaped complexes that bind nonnative polypeptides and facilitate protein folding in archaea and eukaryotes. A built-in lid encapsulates substrate proteins within the central chaperonin chamber. Here, we describe the fate of the substrate during the nucleotide cycle of group II chaperonins. The chaperonin substrate-binding sites are exposed, and the lid is open in both the ATP-free and ATP-bound prehydrolysis states. ATP hydrolysis has a dual function in the folding cycle, triggering both lid closure and substrate release into the central chamber. Notably, substrate release can occur in the absence of a lid, and lid closure can occur without substrate release. However, productive folding requires both events, so that the polypeptide is released into the confined space of the closed chamber where it folds. Our results show that ATP hydrolysis coordinates the structural and functional determinants that trigger productive folding. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_5245.map.gz | 25 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-5245-v30.xml emd-5245.xml | 8.2 KB 8.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_5245_1.jpg | 166.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5245 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5245 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_5245_validation.pdf.gz | 358.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_5245_full_validation.pdf.gz | 357.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_5245_validation.xml.gz | 5.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5245 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5245 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3iziMC 5244C 5246C 5247C 5248C 5249C 5250C 3izhC 3izjC 3izkC 3izlC 3izmC 3iznC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_5245.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 26.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is the density map of Mm-cpn rls with ATP state | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.33 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Mm-cpn rls with ATP
全体 | 名称: Mm-cpn rls with ATP |
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要素 |
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-超分子 #1000: Mm-cpn rls with ATP
超分子 | 名称: Mm-cpn rls with ATP / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 16-mer / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa |
-分子 #1: chaperonin
分子 | 名称: chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Mm-cpn / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Methanococcus maripaludis (古細菌) |
分子量 | 実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: vitrobot |
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-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 3200FSC |
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撮影 | カテゴリ: FILM フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k) デジタル化 - スキャナー: OTHER |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | 試料ホルダー: Gatan side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN |
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