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- EMDB-52329: The NTD dimer and the interfacing LBD region of the AMPAR complex... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52329
タイトルThe NTD dimer and the interfacing LBD region of the AMPAR complex GluA3(R439G,R163I)- TARP gamma2 in the apo state.
マップデータ
試料
  • 複合体: homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subunit TARP gamma2
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Flip of Glutamate receptor 3,Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
キーワードAMPAR / ion channels / neurotransmission / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic depolarization and calcium channel opening / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / Trafficking of AMPA receptors / channel regulator activity / regulation of AMPA receptor activity / LGI-ADAM interactions / membrane hyperpolarization ...Presynaptic depolarization and calcium channel opening / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / Trafficking of AMPA receptors / channel regulator activity / regulation of AMPA receptor activity / LGI-ADAM interactions / membrane hyperpolarization / nervous system process / Synaptic adhesion-like molecules / protein targeting to membrane / voltage-gated calcium channel complex / protein heterotetramerization / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / neuromuscular junction development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / asymmetric synapse / membrane depolarization / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic cleft / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / voltage-gated calcium channel activity / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / ionotropic glutamate receptor binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / dendritic shaft / regulation of membrane potential / calcium channel regulator activity / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / response to calcium ion / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / perikaryon / protein homotetramerization / dendritic spine / postsynaptic membrane / postsynaptic density / neuronal cell body / dendrite / glutamatergic synapse / cell surface / protein-containing complex / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 3 / Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus (ネズミ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Pokharna A / Krieger J / Greger I / Ho H / Yamashita K / Cais O
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust223194/Z/21/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Architecture, dynamics and biogenesis of GluA3 AMPA glutamate receptors.
著者: Aditya Pokharna / Imogen Stockwell / Josip Ivica / Bishal Singh / Johannes Schwab / Carlos Vega-Gutiérrez / Beatriz Herguedas / Ondrej Cais / James M Krieger / Ingo H Greger /
要旨: AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory neurotransmission in the brain. Assembled from combinations of four core subunits, GluA1-4 and around 20 auxiliary subunits, ...AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory neurotransmission in the brain. Assembled from combinations of four core subunits, GluA1-4 and around 20 auxiliary subunits, their molecular diversity tunes information transfer and storage in a brain-circuit-specific manner. GluA3, a subtype strongly associated with disease, functions as both a fast-transmitting Ca-permeable AMPAR at sensory synapses, and as a Ca-impermeable receptor at cortical synapses. Here we present cryo-electron microscopy structures of the Ca-permeable GluA3 homomer, which substantially diverges from other AMPARs. The GluA3 extracellular domain tiers (N-terminal domain (NTD) and ligand-binding domain (LBD)) are closely coupled throughout gating states, creating interfaces that impact signalling and contain human disease-associated mutations. Central to this architecture is a stacking interaction between two arginine residues (Arg163) in the NTD dimer interface, trapping a unique NTD dimer conformation that enables close contacts with the LBD. Rupture of the Arg163 stack not only alters the structure and dynamics of the GluA3 extracellular region, but also increases receptor trafficking and the expression of GluA3 heteromers at the synapse. We further show that a mammalian-specific GluA3 trafficking checkpoint determines the conformational stability of the LBD tier. Thus, specific design features define communication and biogenesis of GluA3, offering a framework to examine this disease-associated glutamate receptor.
履歴
登録2024年12月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月30日-
マップ公開2025年7月30日-
更新2025年7月30日-
現状2025年7月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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添付画像

emd_52329.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52329.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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x 512 pix.
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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.955 Å
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表面レベル登録者による: 10.0
最小 - 最大-47.225825999999998 - 70.566283999999996
平均 (標準偏差)-0.000000000002263 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 488.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52329_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52329_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subuni...

全体名称: homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subunit TARP gamma2
要素
  • 複合体: homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subunit TARP gamma2
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Flip of Glutamate receptor 3,Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

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超分子 #1: homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subuni...

超分子名称: homomeric AMPAR complex GluA3 in tandem with the auxiliary subunit TARP gamma2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus (ネズミ)

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分子 #1: Isoform Flip of Glutamate receptor 3,Voltage-dependent calcium ch...

分子名称: Isoform Flip of Glutamate receptor 3,Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 132.621688 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GDYKDDDDKF PNTISIGGLF MRNTVQEHSA FRFAVQLYNT NQNTTEKPFH LNYHVDHLDS SNSFSVTNAF CSQFSRGVYA IFGFYDQMS MNTLTSFCGA LHTSFVTPSF PTDADVQFVI QMRPALKGAI LSLLSYYKWE KFVYLYDTER GFSVLQAIME A AVQNNWQV ...文字列:
GDYKDDDDKF PNTISIGGLF MRNTVQEHSA FRFAVQLYNT NQNTTEKPFH LNYHVDHLDS SNSFSVTNAF CSQFSRGVYA IFGFYDQMS MNTLTSFCGA LHTSFVTPSF PTDADVQFVI QMRPALKGAI LSLLSYYKWE KFVYLYDTER GFSVLQAIME A AVQNNWQV TAISVGNIKD VQEFRRIIEE MDRRQEKRYL IDCEVERINT ILEQVVILGK HSRGYHYMLA NLGFTDILLE RV MHGGANI TGFQIVNNEN PMVQQFIQRW VRLDEREFPE AKNAPLKYTS ALTHDAILVI AEAFRYLRRQ RVDVSRRGSA GDC LANPAV PWSQGIDIER ALKMVQVQGM TGNIQFDTYG RRTNYTIDVY EMKVSGSRKA GYWNEYERFV PFSDQQISND SSSS ENRTI VVTTILESPY VMYKKNHEQL EGNERYEGYC VDLAYEIAKH VGIKYKLSIV GDGKYGARDP ETKIWNGMVG ELVYG RADI AVAPLTITLV REEVIDFSKP FMSLGISIMI KKPQKSKPGV FSFLDPLAYE IWMCIVFAYI GVSVVLFLVS RFSPYE WHL EDNNEEPRDP QSPPDPPNEF GIFNSLWFSL GAFMQQGCDI SPRSLSGRIV GGVWWFFTLI IISSYTANLA AFLTVER MV SPIESAEDLA KQTEIAYGTL DSGSTKEFFR RSKIAVYEKM WSYMKSAEPS VFTKTTADGV ARVRKSKGKF AFLLESTM N EYIEQRKPCD TMKVGGNLDS KGYGVATPKG SALGTPVNLA VLKLSEQGIL DKLKNKWWYD KGECGAKDSG SKDKTSALS LSNVAGVFYI LVGGLGLAMM VALIEFCYKS RAESKRMKLT KNTQNFKPAP AGGSGSGGLF DRGVQMLLTT VGAFAAFSLM TIAVGTDYW LYSRGVCKTK SVSENETSKK NEEVMTHSGL WRTCCLEGNF KGLCKQIDHF PEDADYEADT AEYFLRAVRA S SIFPILSV ILLFMGGLCI AASEFYKTRH NIILSAGIFF VSAGLSNIIG IIVYISANAG DPSKSDSKKN SYSYGWSFYF GA LSFIIAE MVGVLAVHMF IDRHKQLRAT ARATDYLQAS AITRIPSYRY RYQRRSRSSS RSTEPSHSRD ASPVGVKGFN TLP STEISM YTLSRDPLKA ATTPTATYNS DRDNSFLQVH NCIQKDSKDS LHANTANRRT TPV

UniProtKB: Glutamate receptor 3, Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 151985
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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