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万見
- EMDB-52197: MnmE-MnmG a2b2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52197
タイトルMnmE-MnmG a2b2 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: MnmE-MnmG complex
    • タンパク質・ペプチド: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
  • タンパク質・ペプチド: tRNA modification GTPase MnmE
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
キーワードtRNA modification / FAD binding protein / folate binding protein / G protein activated by dimerization / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cytoplasmic translational fidelity / cytosolic tRNA wobble base thiouridylase complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / response to pH / potassium ion binding / response to UV / : ...regulation of cytoplasmic translational fidelity / cytosolic tRNA wobble base thiouridylase complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / response to pH / potassium ion binding / response to UV / : / GDP binding / flavin adenine dinucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNA modification GTPase MnmE / GTP-binding protein TrmE, N-terminal / MnmE, helical domain / tRNA modification GTPase MnmE domain 2 / TrmE-type guanine nucleotide-binding domain / GTP-binding protein TrmE N-terminus / MnmE helical domain / TrmE-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal ...tRNA modification GTPase MnmE / GTP-binding protein TrmE, N-terminal / MnmE, helical domain / tRNA modification GTPase MnmE domain 2 / TrmE-type guanine nucleotide-binding domain / GTP-binding protein TrmE N-terminus / MnmE helical domain / TrmE-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. / GidA associated domain 3 / MnmG-related, conserved site / Glucose inhibited division protein A family signature 2. / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG-related / MnmG, N-terminal domain / Glucose inhibited division protein A / GTP-binding protein TrmE/Aminomethyltransferase GcvT, domain 1 / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA modification GTPase MnmE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Maes L / Galicia C / Fislage M / Versees W
資金援助 ベルギー, 1件
OrganizationGrant number国
Vrije Universiteit BrusselSRP95 ベルギー
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures of the MnmE-MnmG complex reveal large conformational changes and provide new insights into the mechanism of tRNA modification.
著者: Laila Maes / Israel Mares-Mejía / Ella Martin / David Bickel / Siemen Claeys / Wim Vranken / Marcus Fislage / Christian Galicia / Wim Versées /
要旨: MnmE and MnmG form a conserved protein complex responsible for the addition of a 5-carboxymethylaminomethyl (cmnm5) group onto the wobble uridine of several transfer RNAs (tRNAs). Within this ...MnmE and MnmG form a conserved protein complex responsible for the addition of a 5-carboxymethylaminomethyl (cmnm5) group onto the wobble uridine of several transfer RNAs (tRNAs). Within this complex, both proteins collaborate intensively to catalyze a tRNA modification reaction that involves glycine as a substrate in addition to three different cofactors, with FAD and NADH binding to MnmG and methylenetetrahydrofolate (5,10-CH2-THF) to MnmE. Without structures of the MnmEG complex, it remained enigmatic how these substrates and co-factors can be brought together in a concerted manner. Prior small angle X-ray scattering data suggested that the MnmE (α2) and MnmG (β2) homo-dimers can adopt either an α2β2 or α4β2 complex, depending on the nucleotide state of MnmE. Here, we report the cryo-EM structures of the MnmEG complex in the α2β2 and α4β2 oligomeric states. These structures reveal that MnmE undergoes large conformational changes upon interaction with MnmG, resulting in an asymmetric MnmE dimer. In particular, the functionally important C-terminal helix of MnmE relocates from the 5,10-CH2-THF-binding pocket of MnmE to the FAD-binding pocket of MnmG, thus suggesting a mechanism for the transfer of an activated methylene group from one active site to the other. Together, these findings provide crucial new insights into the MnmEG-catalyzed reaction.
履歴
登録2024年11月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月27日-
マップ公開2025年8月27日-
更新2025年9月17日-
現状2025年9月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52197.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52197.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.76 Å/pix.
x 512 pix.
= 388.915 Å		0.76 Å/pix.
x 512 pix.
= 388.915 Å		0.76 Å/pix.
x 512 pix.
= 388.915 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.7596 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 7.0
最小 - 最大-53.268203999999997 - 77.264859999999999
平均 (標準偏差)0.000000000000038 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 388.9152 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52197_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52197_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MnmE-MnmG complex

全体名称: MnmE-MnmG complex
要素
  • 複合体: MnmE-MnmG complex
    • タンパク質・ペプチド: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
  • タンパク質・ペプチド: tRNA modification GTPase MnmE
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

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超分子 #1: MnmE-MnmG complex

超分子名称: MnmE-MnmG complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: tRNA modification GTPase MnmE

分子名称: tRNA modification GTPase MnmE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: MnmE bound to GTP analogue / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 49.286699 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MSDNDTIVAQ ATPPGRGGVG ILRISGFKAR EVAETVLGKL PKPRYADYLP FKDADGSVLD QGIALWFPGP NSFTGEDVLE LQGHGGPVI LDLLLKRILT IPGLRIARPG EFSERAFLND KLDLAQAEAI ADLIDASSEQ AARSALNSLQ GAFSARVNHL V EALTHLRI ...文字列:
MSDNDTIVAQ ATPPGRGGVG ILRISGFKAR EVAETVLGKL PKPRYADYLP FKDADGSVLD QGIALWFPGP NSFTGEDVLE LQGHGGPVI LDLLLKRILT IPGLRIARPG EFSERAFLND KLDLAQAEAI ADLIDASSEQ AARSALNSLQ GAFSARVNHL V EALTHLRI YVEAAIDFPD EEIDFLSDGK IEAQLNDVIA DLDAVRAEAR QGSLLREGMK VVIAGRPNAG KSSLLNALAG RE AAIVTDI AGTTRDVLRE HIHIDGMPLH IIDTAGLREA SDEVERIGIE RAWQEIEQAD RVLFMVDGTT TDAVDPAEIW PEF IARLPA KLPITVVRNK ADITGETLGM SEVNGHALIR LSARTGEGVD VLRNHLKQSM GFDTNMEGGF LARRRHLQAL EQAA EHLQQ GKAQLLGAWA GELLAEELRL AQQNLSEITG EFTSDDLLGR IFSSFCIGK

UniProtKB: tRNA modification GTPase MnmE

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分子 #2: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG

分子名称: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: MnmG bound to FAD / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 71.8775 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGENLYFQG MFYPDPFDVI IIGGGHAGTE AAMAAARMGQ QTLLLTHNID TLGQMSCNPA IGGIGKGHLV KEVDALGGL MAKAIDQAGI QFRILNASKG PAVRATRAQA DRVLYRQAVR TALENQPNLM IFQQAVEDLI VENDRVVGAV T QMGLKFRA ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGENLYFQG MFYPDPFDVI IIGGGHAGTE AAMAAARMGQ QTLLLTHNID TLGQMSCNPA IGGIGKGHLV KEVDALGGL MAKAIDQAGI QFRILNASKG PAVRATRAQA DRVLYRQAVR TALENQPNLM IFQQAVEDLI VENDRVVGAV T QMGLKFRA KAVVLTVGTF LDGKIHIGLD NYSGGRAGDP PSIPLSRRLR ELPLRVGRLK TGTPPRIDAR TIDFSVLAQQ HG DNPMPVF SFMGNASQHP QQVPCYITHT NEKTHDVIRS NLDRSPMYAG VIEGVGPRYC PSIEDKVMRF ADRNQHQIFL EPE GLTSNE IYPNGISTSL PFDVQMQIVR SMQGMENAKI VRPGYAIEYD FFDPRDLKPT LESKFIQGLF FAGQINGTTG YEEA AAQGL LAGLNAARLS ADKEGWAPAR SQAYLGVLVD DLCTLGTKEP YRMFTSRAEY RLMLREDNAD LRLTEIGREL GLVDD ERWA RFNEKLENIE RERQRLKSTW VTPSAEAAAE VNAHLTAPLS REASGEDLLR RPEMTYEKLT TLTPFAPALT DEQAAE QVE IQVKYEGYIA RQQDEIEKQL RNENTLLPAT LDYRQVSGLS NEVIAKLNDH KPASIGQASR ISGVTPAAIS ILLVWLK KQ GMLRRSA

UniProtKB: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG

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分子 #3: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: GNP
分子量理論値: 522.196 Da
Chemical component information

ChemComp-GNP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #4: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 50 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 62.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.55 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 60000

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0) / 使用した粒子像数: 116023
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9hip:
MnmE-MnmG a2b2 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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