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タイトルCryo-EM structures of the MnmE-MnmG complex reveal large conformational changes and provide new insights into the mechanism of tRNA modification.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 53, Issue 16, Year 2025
掲載日2025年8月27日
著者Laila Maes / Israel Mares-Mejía / Ella Martin / David Bickel / Siemen Claeys / Wim Vranken / Marcus Fislage / Christian Galicia / Wim Versées /
PubMed 要旨MnmE and MnmG form a conserved protein complex responsible for the addition of a 5-carboxymethylaminomethyl (cmnm5) group onto the wobble uridine of several transfer RNAs (tRNAs). Within this ...MnmE and MnmG form a conserved protein complex responsible for the addition of a 5-carboxymethylaminomethyl (cmnm5) group onto the wobble uridine of several transfer RNAs (tRNAs). Within this complex, both proteins collaborate intensively to catalyze a tRNA modification reaction that involves glycine as a substrate in addition to three different cofactors, with FAD and NADH binding to MnmG and methylenetetrahydrofolate (5,10-CH2-THF) to MnmE. Without structures of the MnmEG complex, it remained enigmatic how these substrates and co-factors can be brought together in a concerted manner. Prior small angle X-ray scattering data suggested that the MnmE (α2) and MnmG (β2) homo-dimers can adopt either an α2β2 or α4β2 complex, depending on the nucleotide state of MnmE. Here, we report the cryo-EM structures of the MnmEG complex in the α2β2 and α4β2 oligomeric states. These structures reveal that MnmE undergoes large conformational changes upon interaction with MnmG, resulting in an asymmetric MnmE dimer. In particular, the functionally important C-terminal helix of MnmE relocates from the 5,10-CH2-THF-binding pocket of MnmE to the FAD-binding pocket of MnmG, thus suggesting a mechanism for the transfer of an activated methylene group from one active site to the other. Together, these findings provide crucial new insights into the MnmEG-catalyzed reaction.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:40884400 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.31 - 4.02 Å
構造データ

52197

9hip

EMDB-52197, PDB-9hip:
MnmE-MnmG a2b2 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.31 Å

52198

9hiq

EMDB-52198, PDB-9hiq:
MnmE-MnmG a4b2 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.02 Å

化合物

ChemComp-GNP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD*YM

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードRNA BINDING PROTEIN / tRNA modification / FAD binding protein / folate binding protein / G protein activated by dimerization

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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