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- EMDB-52128: BAM-SurA complex in the swing-in state with full length BamC resolved -
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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | BAM-SurA complex in the swing-in state with full length BamC resolved | |||||||||
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![]() | insertase / outer membrane protein / chaperone / protein folding / protein complex / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() : / maintenance of unfolded protein / Bam protein complex / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / protein insertion into membrane / : / peptide binding / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity ...: / maintenance of unfolded protein / Bam protein complex / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / protein insertion into membrane / : / peptide binding / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / cell outer membrane / unfolded protein binding / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / protein-macromolecule adaptor activity / cell adhesion / protein stabilization / response to antibiotic / cell surface / identical protein binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.82 Å | |||||||||
![]() | Lehner PA / Jakob RP / Hiller S | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Architecture and conformational dynamics of the BAM-SurA holo insertase complex. 著者: Philippe A Lehner / Morris Degen / Roman P Jakob / Seyed Majed Modaresi / Morgane Callon / Björn M Burmann / Timm Maier / Sebastian Hiller / ![]() 要旨: The proper folding of outer membrane proteins in Gram-negative bacteria relies on their delivery to the β-barrel assembly machinery (BAM) complex. The mechanism by which survival protein A (SurA), ...The proper folding of outer membrane proteins in Gram-negative bacteria relies on their delivery to the β-barrel assembly machinery (BAM) complex. The mechanism by which survival protein A (SurA), the major periplasmic chaperone, facilitates this process is not well understood. We determine the structure of the holo insertase complex, where SurA binds BAM for substrate delivery. High-resolution cryo-electron microscopy structures of four different states and a three-dimensional variability analysis show that the holo insertase complex has a large motional spectrum. SurA bound to BAM can undergo a large swinging motion between two states. This motion is uncoupled from the conformational flexibility of the BamA barrel, which can open and close without affecting SurA binding. Notably, we observed conformational coupling of the SurA swing state and the carboxyl-terminal helix grip domain of BamC. Substrate delivery by SurA to BAM appears to follow a concerted motion that encodes a gated delivery pathway through the BAM accessory proteins to the membrane entry site. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 108 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 24.8 KB 24.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 12.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 57.4 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.8 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 200.2 MB 200.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.73 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_52128_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_52128_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : BAM-SurA insertase
全体 | 名称: BAM-SurA insertase |
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要素 |
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-超分子 #1: BAM-SurA insertase
超分子 | 名称: BAM-SurA insertase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Outer membrane protein assembly factor BamA
分子 | 名称: Outer membrane protein assembly factor BamA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 88.514742 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: AEGFVVKDIH FEGLQRVAVG AALLSMPVRT GDTVNDEDIS NTIRALFATG NFEDVRVLRD GDTLLVQVKE RPTIASITFS GNKSVKDDM LKQNLEASGV RVGESLDRTT IADIEKGLED FYYSVGKYSA SVKAVVTPLP RNRVDLKLVF QEGVSAEIQQ I NIVGNHAF ...文字列: AEGFVVKDIH FEGLQRVAVG AALLSMPVRT GDTVNDEDIS NTIRALFATG NFEDVRVLRD GDTLLVQVKE RPTIASITFS GNKSVKDDM LKQNLEASGV RVGESLDRTT IADIEKGLED FYYSVGKYSA SVKAVVTPLP RNRVDLKLVF QEGVSAEIQQ I NIVGNHAF TTDELISHFQ LRDEVPWWNV VGDRKYQKQK LAGDLETLRS YYLDRGYARF NIDSTQVSLT PDKKGIYVTV NI TEGDQYK LSGVEVSGNL AGHSAEIEQL TKIEPGELYN GTKVTKMEDD IKKLLGRYGY AYPRVQSMPE INDADKTVKL RVN VDAGNR FYVRKIRFEG NDTSKDAVLR REMRQMEGAW LGSDLVDQGK ERLNRLGFFE TVDTDTQRVP GSPDQVDVVY KVKE RNTGS FNFGIGYGTE SGVSFQAGVQ QDNWLGTGYA VGINGTKNDY QTYAELSVTN PYFTVDGVSL GGRLFYNDFQ ADDAD LSDY TNKSYGTDVT LGFPINEYNS LRAGLGYVHN SLSNMQPQVA MWRYLYSMGE HPSTSDQDNS FKTDDFTFNY GWTYNK LDR GYFPTDGSRV NLTGKVTIPG SDNEYYKVTL DTATYVPIDD DHKWVVLGRT RWGYGDGLGG KEMPFYENFY AGGSSTV RG FQSNTIGPKA VYFPHQASNY DPDYDYECAT QDGAKDLCKS DDAVGGNAMA VASLEFITPT PFISDKYANS VRTSFFWD M GTVWDTNWDS SQYSGYPDYS DPSNIRMSAG IALQWMSPLG PLVFSYAQPF KKYDGDKAEQ FQFNIGKTW UniProtKB: Outer membrane protein assembly factor BamA |
-分子 #2: Outer membrane protein assembly factor BamB
分子 | 名称: Outer membrane protein assembly factor BamB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 40.924516 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: CSLFNSEEDV VKMSPLPTVE NQFTPTTAWS TSVGSGIGNF YSNLHPALAD NVVYAADRAG LVKALNADDG KEIWSVSLAE KDGWFSKEP ALLSGGVTVS GGHVYIGSEK AQVYALNTSD GTVAWQTKVA GEALSRPVVS DGLVLIHTSN GQLQALNEAD G AVKWTVNL ...文字列: CSLFNSEEDV VKMSPLPTVE NQFTPTTAWS TSVGSGIGNF YSNLHPALAD NVVYAADRAG LVKALNADDG KEIWSVSLAE KDGWFSKEP ALLSGGVTVS GGHVYIGSEK AQVYALNTSD GTVAWQTKVA GEALSRPVVS DGLVLIHTSN GQLQALNEAD G AVKWTVNL DMPSLSLRGE SAPTTAFGAA VVGGDNGRVS AVLMEQGQMI WQQRISQATG STEIDRLSDV DTTPVVVNGV VF ALAYNGN LTALDLRSGQ IMWKRELGSV NDFIVDGNRI YLVDQNDRVM ALTIDGGVTL WTQSDLLHRL LTSPVLYNGN LVV GDSEGY LHWINVEDGR FVAQQKVDSS GFQTEPVAAD GKLLIQAKDG TVYSITRWSH PQFEK UniProtKB: Outer membrane protein assembly factor BamB |
-分子 #3: Outer membrane protein assembly factor BamC
分子 | 名称: Outer membrane protein assembly factor BamC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 34.40125 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: CSSDSRYKRQ VSGDEAYLEA APLAELHAPA GMILPVTSGD YAIPVTNGSG AVGKALDIRP PAQPLALVSG ARTQFTGDTA SLLVENGRG NTLWPQVVSV LQAKNYTITQ RDDAGQTLTT DWVQWNRLDE DEQYRGRYQI SVKPQGYQQA VTVKLLNLEQ A GKPVADAA ...文字列: CSSDSRYKRQ VSGDEAYLEA APLAELHAPA GMILPVTSGD YAIPVTNGSG AVGKALDIRP PAQPLALVSG ARTQFTGDTA SLLVENGRG NTLWPQVVSV LQAKNYTITQ RDDAGQTLTT DWVQWNRLDE DEQYRGRYQI SVKPQGYQQA VTVKLLNLEQ A GKPVADAA SMQRYSTEMM NVISAGLDKS ATDAANAAQN RASTTMDVQS AADDTGLPML VVRGPFNVVW QRLPAALEKV GM KVTDSTR SQGNMAVTYK PLSDSDWQEL GASDPGLASG DYKLQVGDLD NRSSLQFIDP KGHTLTQSQN DALVAVFQAA FSK UniProtKB: Outer membrane protein assembly factor BamC |
-分子 #4: Outer membrane protein assembly factor BamD
分子 | 名称: Outer membrane protein assembly factor BamD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 25.816818 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: CSGSKEEVPD NPPNEIYATA QQKLQDGNWR QAITQLEALD NRYPFGPYSQ QVQLDLIYAY YKNADLPLAQ AAIDRFIRLN PTHPNIDYV MYMRGLTNMA LDDSALQGFF GVDRSDRDPQ HARAAFSDFS KLVRGYPNSQ YTTDATKRLV FLKDRLAKYE Y SVAEYYTE ...文字列: CSGSKEEVPD NPPNEIYATA QQKLQDGNWR QAITQLEALD NRYPFGPYSQ QVQLDLIYAY YKNADLPLAQ AAIDRFIRLN PTHPNIDYV MYMRGLTNMA LDDSALQGFF GVDRSDRDPQ HARAAFSDFS KLVRGYPNSQ YTTDATKRLV FLKDRLAKYE Y SVAEYYTE RGAWVAVVNR VEGMLRDYPD TQATRDALPL MENAYRQMQM NAQAEKVAKI IAANSSNT UniProtKB: Outer membrane protein assembly factor BamD |
-分子 #5: Outer membrane protein assembly factor BamE
分子 | 名称: Outer membrane protein assembly factor BamE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 11.462772 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: CSTLERVVYR PDINQGNYLT ANDVSKIRVG MTQQQVAYAL GTPLMSDPFG TNTWFYVFRQ QPGHEGVTQQ TLTLTFNSSG VLTNIDNKP ALSGNKLHHH HHH UniProtKB: Outer membrane protein assembly factor BamE |
-分子 #6: Chaperone SurA
分子 | 名称: Chaperone SurA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 45.545398 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: GSHMAPQVVD KVAAVVNNGV VLESDVDGLM QSVKLNAAQA RQQLPDDATL RHQIMERLIM DQIILQMGQK MGVKISDEQL DQAIANIAK QNNMTLDQMR SRLAYDGLNY NTYRNQIRKE MIISEVRNNE VRRRITILPQ EVESLAQQVG NQNDASTELN L SHILIPLP ...文字列: GSHMAPQVVD KVAAVVNNGV VLESDVDGLM QSVKLNAAQA RQQLPDDATL RHQIMERLIM DQIILQMGQK MGVKISDEQL DQAIANIAK QNNMTLDQMR SRLAYDGLNY NTYRNQIRKE MIISEVRNNE VRRRITILPQ EVESLAQQVG NQNDASTELN L SHILIPLP ENPTSDQVNE AESQARAIVD QARNGADFGK LAIAHSADQQ ALNGGQMGWG RIQELPGIFA QALSTAKKGD IV GPIRSGV GFHILKVNDL RGESKNISVT EVHARHILLK PSPIMTDEQA RVKLEQIAAD IKSGKTTFAA AAKEFSQDPG SAN QGGDLG WATPDIFDPA FRDALTRLNK GQMSAPVHSS FGWHLIELLD TRNVDKTDAA QKDRAYRMLM NRKFSEEAAS WMQE QRASA YVKILSN UniProtKB: Chaperone SurA |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 20mM Tris-HCl, 150mM NaCl, 0.05% DDM |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 68464 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 倍率(公称値): 165000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |