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- EMDB-52115: Cryo-EM structure of the human snRNA export complex comprising CB... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52115
タイトルCryo-EM structure of the human snRNA export complex comprising CBC-PHAX-CRM1-RanGTP and capped-RNA
マップデータPrimary map
試料
  • 複合体: Human snRNA export complex comprising CBC-PHAX-CRM1-RanGTP and capped-RNA
    • タンパク質・ペプチド: Exportin-1
    • タンパク質・ペプチド: GTP-binding nuclear protein Ran
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear cap-binding protein subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear cap-binding protein subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Phosphorylated adapter RNA export protein
    • RNA: RNA (5'-D(*(ADM))-R(P*A)-3')
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: P1-7-METHYLGUANOSINE-P3-ADENOSINE-5',5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: water
キーワードsnRNA export / Exportin / Cap-binding / Co-transcriptional regulation / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA cap binding complex binding / positive regulation of RNA binding / snRNA export from nucleus / cellular response to triglyceride / nuclear cap binding complex / cellular response to salt / histone mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / mRNA metabolic process / RNA stabilization ...mRNA cap binding complex binding / positive regulation of RNA binding / snRNA export from nucleus / cellular response to triglyceride / nuclear cap binding complex / cellular response to salt / histone mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / mRNA metabolic process / RNA stabilization / positive regulation of RNA export from nucleus / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / cap-dependent translational initiation / annulate lamellae / positive regulation of mRNA 3'-end processing / Processing of Intronless Pre-mRNAs / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA cap binding / snRNA binding / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / regulation of centrosome duplication / nuclear export signal receptor activity / regulation of mRNA processing / manchette / primary miRNA processing / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / cellular response to mineralocorticoid stimulus / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / RNA 7-methylguanosine cap binding / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / importin-alpha family protein binding / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of protein export from nucleus / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / mRNA 3'-end processing / Nuclear import of Rev protein / protein localization to nucleolus / mRNA cis splicing, via spliceosome / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / GTP metabolic process / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / RNA catabolic process / RNA Polymerase II Transcription Termination / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / regulation of translational initiation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / nucleocytoplasmic transport / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / DNA metabolic process / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / Maturation of hRSV A proteins / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / dynein intermediate chain binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mitotic sister chromatid segregation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / ribosomal large subunit export from nucleus / 7-methylguanosine mRNA capping / spermatid development / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / protein localization to nucleus / viral process / positive regulation of protein binding / sperm flagellum / toxic substance binding / nuclear pore / mRNA export from nucleus / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / ribosomal subunit export from nucleus / Cajal body / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Formation of RNA Pol II elongation complex / ribosomal small subunit export from nucleus / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / NPAS4 regulates expression of target genes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / mRNA Splicing - Major Pathway
類似検索 - 分子機能
Phosphorylated adapter RNA export protein / Phosphorylated adapter RNA export protein, RNA-binding domain / Phosphorylated adapter RNA export protein, RNA-binding domain superfamily / Phosphorylated adapter RNA export protein, RNA-binding domain / MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Nuclear cap-binding protein subunit 2 ...Phosphorylated adapter RNA export protein / Phosphorylated adapter RNA export protein, RNA-binding domain / Phosphorylated adapter RNA export protein, RNA-binding domain superfamily / Phosphorylated adapter RNA export protein, RNA-binding domain / MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Exportin-1 / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / GTP-binding nuclear protein Ran / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / Phosphorylated adapter RNA export protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Dubiez E / Cusack S / Kadlec J
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
Agence Nationale de la Recherche (ANR) フランス
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the synergistic assembly of the snRNA export complex.
著者: Etienne Dubiez / William Garland / Maja Finderup Brask / Elisabetta Boeri Erba / Torben Heick Jensen / Jan Kadlec / Stephen Cusack /
要旨: The nuclear cap-binding complex (CBC) and its partner Arsenite-Resistance Protein 2 (ARS2) regulate the fate of RNA polymerase II transcripts via mutually exclusive interactions with RNA effectors. ...The nuclear cap-binding complex (CBC) and its partner Arsenite-Resistance Protein 2 (ARS2) regulate the fate of RNA polymerase II transcripts via mutually exclusive interactions with RNA effectors. One such effector is PHAX, which mediates the nuclear export of U-rich small nuclear RNAs (snRNAs). Here we present the cryo-electron microscopy structure of the human snRNA export complex comprising phosphorylated PHAX, CBC, CRM1-RanGTP and capped RNA. The central region of PHAX bridges CBC to the export factor CRM1-RanGTP, while also reinforcing cap dinucleotide binding. Additionally, PHAX interacts with a distant region of CRM1, facilitating contacts of the essential phosphorylated region of PHAX with the prominent basic surface of RanGTP. CBC engagement within the snRNA export complex is incompatible with its binding to other RNA effectors such as ALYREF or NCBP3. We demonstrate that snRNA export complex formation requires synergistic binding of all its components, which in turn displaces ARS2 from CBC and commits the complex for export.
履歴
登録2024年11月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月16日-
マップ公開2025年7月16日-
更新2025年8月27日-
現状2025年8月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52115.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52115.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336. Å		0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336. Å		0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336. Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

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表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.11259664 - 0.21189667
平均 (標準偏差)0.000039268776 (±0.0044500814)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 336.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Sharpened map

ファイルemd_52115_additional_1.map
注釈Sharpened map
投影像・断面図
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追加マップ: Local Refinement around CBC

ファイルemd_52115_additional_2.map
注釈Local Refinement around CBC
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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Local Refinement around CRM1

ファイルemd_52115_additional_3.map
注釈Local Refinement around CRM1
投影像・断面図
軸ZYX

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ヒストグラム

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ハーフマップ: Half-map 1

ファイルemd_52115_half_map_1.map
注釈Half-map 1
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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2

ファイルemd_52115_half_map_2.map
注釈Half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human snRNA export complex comprising CBC-PHAX-CRM1-RanGTP and ca...

全体名称: Human snRNA export complex comprising CBC-PHAX-CRM1-RanGTP and capped-RNA
要素
  • 複合体: Human snRNA export complex comprising CBC-PHAX-CRM1-RanGTP and capped-RNA
    • タンパク質・ペプチド: Exportin-1
    • タンパク質・ペプチド: GTP-binding nuclear protein Ran
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear cap-binding protein subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear cap-binding protein subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Phosphorylated adapter RNA export protein
    • RNA: RNA (5'-D(*(ADM))-R(P*A)-3')
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: P1-7-METHYLGUANOSINE-P3-ADENOSINE-5',5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: water

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超分子 #1: Human snRNA export complex comprising CBC-PHAX-CRM1-RanGTP and ca...

超分子名称: Human snRNA export complex comprising CBC-PHAX-CRM1-RanGTP and capped-RNA
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Exportin-1

分子名称: Exportin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Human Exportin 1 CRM1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 123.518359 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPAIMTMLAD HAARQLLDFS QKLDINLLDN VVNCLYHGEG AQQRMAQEVL THLKEHPDAW TRVDTILEFS QNMNTKYYGL QILENVIKT RWKILPRNQC EGIKKYVVGL IIKTSSDPTC VEKEKVYIGK LNMILVQILK QEWPKHWPTF ISDIVGASRT S ESLCQNNM ...文字列:
MPAIMTMLAD HAARQLLDFS QKLDINLLDN VVNCLYHGEG AQQRMAQEVL THLKEHPDAW TRVDTILEFS QNMNTKYYGL QILENVIKT RWKILPRNQC EGIKKYVVGL IIKTSSDPTC VEKEKVYIGK LNMILVQILK QEWPKHWPTF ISDIVGASRT S ESLCQNNM VILKLLSEEV FDFSSGQITQ VKSKHLKDSM CNEFSQIFQL CQFVMENSQN APLVHATLET LLRFLNWIPL GY IFETKLI STLIYKFLNV PMFRNVSLKC LTEIAGVSVS QYEEQFVTLF TLTMMQLKQM LPLNTNIRLA YSNGKDDEQN FIQ NLSLFL CTFLKEHDQL IEKRLNLRET LMEALHYMLL VSEVEETEIF KICLEYWNHL AAELYRESPF STSASPLLSG SQHF DVPPR RQLYLPMLFK VRLLMVSRMA KPEEVLVVEN DQGEVVREFM KDTDSINLYK NMRETLVYLT HLDYVDTERI MTEKL HNQV NGTEWSWKNL NTLCWAIGSI SGAMHEEDEK RFLVTVIKDL LGLCEQKRGK DNKAIIASNI MYIVGQYPRF LRAHWK FLK TVVNKLFEFM HETHDGVQDM ACDTFIKIAQ KCRRHFVQVQ VGEVMPFIDE ILNNINTIIC DLQPQQVHTF YEAVGYM IG AQTDQTVQEH LIEKYMLLPN QVWDSIIQQA TKNVDILKDP ETVKQLGSIL KTNVRACKAV GHPFVIQLGR IYLDMLNV Y KCLSENISAA IQANGEMVTK QPLIRSMRTV KRETLKLISG WVSRSNDPQM VAENFVPPLL DAVLIDYQRN VPAAREPEV LSTMAIIVNK LGGHITAEIP QIFDAVFECT LNMINKDFEE YPEHRTNFFL LLQAVNSHCF PAFLAIPPTQ FKLVLDSIIW AFKHTMRNV ADTGLQILFT LLQNVAQEEA AAQSFYQTYF CDILQHIFSV VTDTSHTAGL TMHASILAYM FNLVEEGKIS T SLNPGNPV NNQIFLQEYV ANLLKSAFPH LQDAQVKLFV TGLFSLNQDI PAFKEHLRDF LVQIKEFAGE DTSDLFLEER EI ALRQADE EKHKRQMSVP GIFNPHEIPE EMCD

UniProtKB: Exportin-1

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分子 #2: GTP-binding nuclear protein Ran

分子名称: GTP-binding nuclear protein Ran / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: RanGTP Q69L catalytic mutant / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.441135 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAQGEPQVQ FKLVLVGDGG TGKTTFVKRH LTGEFEKKYV ATLGVEVHPL VFHTNRGPIK FNVWDTAGLE KFGGLRDGYY IQAQCAIIM FDVTSRVTYK NVPNWHRDLV RVCENIPIVL CGNKVDIKDR KVKAKSIVFH RKKNLQYYDI SAKSNYNFEK P FLWLARKL ...文字列:
MAAQGEPQVQ FKLVLVGDGG TGKTTFVKRH LTGEFEKKYV ATLGVEVHPL VFHTNRGPIK FNVWDTAGLE KFGGLRDGYY IQAQCAIIM FDVTSRVTYK NVPNWHRDLV RVCENIPIVL CGNKVDIKDR KVKAKSIVFH RKKNLQYYDI SAKSNYNFEK P FLWLARKL IGDPNLEFVA MPALAPPEVV MDPALAAQYE HDLEVAQTTA LPDEDDDL

UniProtKB: GTP-binding nuclear protein Ran

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分子 #3: Nuclear cap-binding protein subunit 1

分子名称: Nuclear cap-binding protein subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: Human NCBP1 CBP80 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 91.960297 KDa
組換発現生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
配列文字列: MSRRRHSDEN DGGQPHKRRK TSDANETEDH LESLICKVGE KSACSLESNL EGLAGVLEAD LPNYKSKILR LLCTVARLLP EKLTIYTTL VGLLNARNYN FGGEFVEAMI RQLKESLKAN NYNEAVYLVR FLSDLVNCHV IAAPSMVAMF ENFVSVTQEE D VPQVRRDW ...文字列:
MSRRRHSDEN DGGQPHKRRK TSDANETEDH LESLICKVGE KSACSLESNL EGLAGVLEAD LPNYKSKILR LLCTVARLLP EKLTIYTTL VGLLNARNYN FGGEFVEAMI RQLKESLKAN NYNEAVYLVR FLSDLVNCHV IAAPSMVAMF ENFVSVTQEE D VPQVRRDW YVYAFLSSLP WVGKELYEKK DAEMDRIFAN TESYLKRRQK THVPMLQVWT ADKPHPQEEY LDCLWAQIQK LK KDRWQER HILRPYLAFD SILCEALQHN LPPFTPPPHT EDSVYPMPRV IFRMFDYTDD PEGPVMPGSH SVERFVIEEN LHC IIKSHW KERKTCAAQL VSYPGKNKIP LNYHIVEVIF AELFQLPAPP HIDVMYTTLL IELCKLQPGS LPQVLAQATE MLYM RLDTM NTTCVDRFIN WFSHHLSNFQ FRWSWEDWSD CLSQDPESPK PKFVREVLEK CMRLSYHQRI LDIVPPTFSA LCPAN PTCI YKYGDESSNS LPGHSVALCL AVAFKSKATN DEIFSILKDV PNPNQDDDDD EGFSFNPLKI EVFVQTLLHL AAKSFS HSF SALAKFHEVF KTLAESDEGK LHVLRVMFEV WRNHPQMIAV LVDKMIRTQI VDCAAVANWI FSSELSRDFT RLFVWEI LH STIRKMNKHV LKIQKELEEA KEKLARQHKR RSDDDDRSSD RKDGVLEEQI ERLQEKVESA QSEQKNLFLV IFQRFIMI L TEHLVRCETD GTSVLTPWYK NCIERLQQIF LQHHQIIQQY MVTLENLLFT AELDPHILAV FQQFCALQA

UniProtKB: Nuclear cap-binding protein subunit 1

+
分子 #4: Nuclear cap-binding protein subunit 2

分子名称: Nuclear cap-binding protein subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 詳細: Human NCBP2 CBP20 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.028131 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGGLLKALR SDSYVELSQY RDQHFRGDNE EQEKLLKKSC TLYVGNLSFY TTEEQIYELF SKSGDIKKII MGLDKMKKTA CGFCFVEYY SRADAENAMR YINGTRLDDR IIRTDWDAGF KEGRQYGRGR SGGQVRDEYR QDYDAGRGGY GKLAQNQ

UniProtKB: Nuclear cap-binding protein subunit 2

+
分子 #5: Phosphorylated adapter RNA export protein

分子名称: Phosphorylated adapter RNA export protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.468574 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MALEVGDMED GQLSDSDSDM TVAPSDRPLQ LPKVLGGDSA MRAFQNTATA CAPVSHYRAV ESVDSSEESF SDSDDDSCLW KRKRQKCFN PPPKPEPFQF GQSSQKPPVA GGKKINNIWG AVLQEQNQDA VATELGILGM EGTIDRSRQS ETYNYLLAKK L RKESQEHT ...文字列:
MALEVGDMED GQLSDSDSDM TVAPSDRPLQ LPKVLGGDSA MRAFQNTATA CAPVSHYRAV ESVDSSEESF SDSDDDSCLW KRKRQKCFN PPPKPEPFQF GQSSQKPPVA GGKKINNIWG AVLQEQNQDA VATELGILGM EGTIDRSRQS ETYNYLLAKK L RKESQEHT KDLDKELDEY MHGGKKMGSK EEENGQGHLK RKRPVKDRLG NRPEMNYKGR YEITAEDSQE KVADEISFRL QE PKKDLIA RVVRIIGNKK AIELLMETAE VEQNGGLFIM NGSRRRTPGG VFLNLLKNTP SISEEQIKDI FYIENQKEYE NKK AARKRR TQVLGKKMKQ AIKSLNFQED DDTSRETFAS DTNEALASLD ESQEGHAEAK LEAEEAIEVD HSHDLDIF

UniProtKB: Phosphorylated adapter RNA export protein

+
分子 #6: RNA (5'-D(*(ADM))-R(P*A)-3')

分子名称: RNA (5'-D(*(ADM))-R(P*A)-3') / タイプ: rna / ID: 6 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.439715 KDa
配列文字列:
AAUCUAUAAU AGCA

+
分子 #7: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #8: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #9: P1-7-METHYLGUANOSINE-P3-ADENOSINE-5',5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: P1-7-METHYLGUANOSINE-P3-ADENOSINE-5',5'-TRIPHOSPHATE
タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: GTA
分子量理論値: 787.441 Da
Chemical component information

ChemComp-GTA:
P1-7-METHYLGUANOSINE-P3-ADENOSINE-5',5'-TRIPHOSPHATE

+
分子 #10: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 32 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8pnt

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 202738
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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