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- EMDB-52061: Sla2 C-terminal region (Residues 560-968) (REND and THATCH domains) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52061
タイトルSla2 C-terminal region (Residues 560-968) (REND and THATCH domains)
マップデータ
試料
  • 複合体: ScSla2 residues 351-968
    • タンパク質・ペプチド: Protein SLA2
キーワードActin binding / Endocytosis / membrane trafficking
機能・相同性
機能・相同性情報


actin cortical patch assembly / clathrin light chain binding / incipient cellular bud site / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / cellular bud tip / actin cortical patch / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / cellular bud neck / mating projection tip ...actin cortical patch assembly / clathrin light chain binding / incipient cellular bud site / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / cellular bud tip / actin cortical patch / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / cellular bud neck / mating projection tip / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / clathrin-coated vesicle / cortical actin cytoskeleton / actin filament organization / endocytosis / actin filament binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sla2 family / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. ...Sla2 family / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / ENTH/VHS
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.62 Å
データ登録者Draper-Barr G / Gustavsson E / Landau M / Garcia-Alai MM
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
EIPOD fellowship under Marie Sklodowska-Curie Actions COFUND664726 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Sla2 is a core interaction hub for clathrin light chain and the Pan1/End3/Sla1 complex.
著者: George Draper-Barr / Lucas A Defelipe / David Ruiz-Carrillo / Emil Gustavsson / Meytal Landau / Maria García-Alai /
要旨: The interaction network of Sla2, a vital endocytic mid-coat adaptor protein, undergoes constant rearrangement. Sla2 serves as a scaffold linking the membrane to the actin cytoskeleton, with its role ...The interaction network of Sla2, a vital endocytic mid-coat adaptor protein, undergoes constant rearrangement. Sla2 serves as a scaffold linking the membrane to the actin cytoskeleton, with its role modulated by the clathrin light chain (CLC), which inhibits Sla2's function under certain conditions. We show that Sla2 has two independent binding sites for CLC: one previously described in homologs of fungi (Sla2) and metazoa (Hip1R), and a second found only in Fungi. We present the structural model of the Sla2 actin-binding domains in the context of regulatory structural domains by cryoelectron microscopy. We provide an interaction map of Sla2 and the regulatory proteins Sla1 and Pan1, predicted by AI modeling and confirmed by molecular biophysics techniques. Pan1 may compete with CLC for the conserved Sla2-binding site. These results enhance the mapping of crucial interactions at endocytic checkpoints and highlight the divergence between Metazoa and Fungi in this vital process.
履歴
登録2024年11月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月21日-
マップ公開2025年5月21日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52061.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52061.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 170 pix.
= 231.2 Å		1.36 Å/pix.
x 170 pix.
= 231.2 Å		1.36 Å/pix.
x 170 pix.
= 231.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.19516215 - 0.5347696
平均 (標準偏差)0.0005274763 (±0.018205114)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ170170170
Spacing170170170
セルA=B=C: 231.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_52061_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52061_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52061_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ScSla2 residues 351-968

全体名称: ScSla2 residues 351-968
要素
  • 複合体: ScSla2 residues 351-968
    • タンパク質・ペプチド: Protein SLA2

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超分子 #1: ScSla2 residues 351-968

超分子名称: ScSla2 residues 351-968 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: ScSla2:351-968 forms a dimer through the coiled-coil and REND domain between residues 351-735.
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 140 KDa

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分子 #1: Protein SLA2

分子名称: Protein SLA2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Complete expression construct was residues 351-968 of ScSla2. Only residues 560-968 were able to be modelled into the electron density due to the inherent flexibility of the residues 351-559 ...詳細: Complete expression construct was residues 351-968 of ScSla2. Only residues 560-968 were able to be modelled into the electron density due to the inherent flexibility of the residues 351-559 that form the coiled-coil.
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 69.678672 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: ATAQMQPDFW ANQQAQFANE QNRLEQERVQ QLQQQQAQQE LFQQQLQKAQ QDMMNMQLQQ QNQHQNDLIA LTNQYEKDQA LLQQYDQRV QQLESEITTM DSTASKQLAN KDEQLTALQD QLDVWERKYE SLAKLYSQLR QEHLNLLPRF KKLQLKVNSA Q ESIQKKEQ ...文字列:
ATAQMQPDFW ANQQAQFANE QNRLEQERVQ QLQQQQAQQE LFQQQLQKAQ QDMMNMQLQQ QNQHQNDLIA LTNQYEKDQA LLQQYDQRV QQLESEITTM DSTASKQLAN KDEQLTALQD QLDVWERKYE SLAKLYSQLR QEHLNLLPRF KKLQLKVNSA Q ESIQKKEQ LEHKLKQKDL QMAELVKDRD RARLELERSI NNAEADSAAA TAAAETMTQD KMNPILDAIL ESGINTIQES VY NLDSPLS WSGPLTPPTF LLSLLESTSE NATEFATSFN NLIVDGLAHG DQTEVIHCVS DFSTSMATLV TNSKAYAVTT LPQ EQSDQI LTLVKRCARE AQYFFEDLMS ENLNQVGDEE KTDIVINANV DMQEKLQELS LAIEPLLNIQ SVKSNKETNP HSEL VATAD KIVKSSEHLR VDVPKPLLSL ALMIIDAVVA LVKAAIQCQN EIATTTSIPL NQFYLKNSRW TEGLISAAKA VAGAT NVLI TTASKLITSE DNENTSPEQF IVASKEVAAS TIQLVAASRV KTSIHSKAQD KLEHCSKDVT DACRSLGNHV MGMIED DHS TSQQQQPLDF TSEHTLKTAE MEQQVEILKL EQSLSNARKR LGEIRRHAYY NQDDD

UniProtKB: Protein SLA2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
0.03 MHEPES2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid
0.15 MNaClSodium Chloride
0.5 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine

詳細: 0.03 M HEPES pH 8 0.15 M NaCl 0.5 mM TCEP 0.1 um filtered buffer and degassed for one hour at room temperature
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細monodisperse dimers of the ScSla2:351-968 construct

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 120000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: AF3 prediction of 2 moieties of ScSla2:560-968
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4) / 使用した粒子像数: 249299
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4)
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8-f1


Chain - Residue range: 560-968 / Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: two chains of this model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: CC
得られたモデル

PDB-9hdd:
Sla2 C-terminal region (Residues 560-968) (REND and THATCH domains)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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