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万見
- EMDB-5202: Influence of the cytoplasmic domains of aquaporin-4 on water cond... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5202
タイトルInfluence of the cytoplasmic domains of aquaporin-4 on water conduction and array formation.
マップデータThis is an image of a surface rendered of Aquaporin-4
試料
  • 試料: rat aquaporin-4 S180D mutant
  • タンパク質・ペプチド: aquaporin-4
キーワードWater channel / Aquaporin / Cell adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


Passive transport by Aquaporins / cerebrospinal fluid secretion / renal water absorption / regulation of vascular endothelial growth factor production / cerebrospinal fluid circulation / astrocyte end-foot / intracellular water homeostasis / water transport / negative regulation of cell adhesion molecule production / cell projection membrane ...Passive transport by Aquaporins / cerebrospinal fluid secretion / renal water absorption / regulation of vascular endothelial growth factor production / cerebrospinal fluid circulation / astrocyte end-foot / intracellular water homeostasis / water transport / negative regulation of cell adhesion molecule production / cell projection membrane / multicellular organismal-level water homeostasis / water channel activity / cellular response to interleukin-6 / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of interleukin-6 production / cellular response to interleukin-1 / response to glucocorticoid / T-tubule / basal plasma membrane / establishment of localization in cell / cellular response to estradiol stimulus / female pregnancy / cellular response to glucose stimulus / sensory perception of sound / carbon dioxide transport / sarcolemma / cellular response to type II interferon / cell-cell adhesion / cell-cell junction / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / endosome membrane / external side of plasma membrane / protein-containing complex / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Mitsuma T / Tani K / Hiroaki Y / Kamegawa A / Suzuki H / Hibino H / Kurachi Y / Fujiyoshi Y
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2010
タイトル: Influence of the cytoplasmic domains of aquaporin-4 on water conduction and array formation.
著者: Tadanori Mitsuma / Kazutoshi Tani / Yoko Hiroaki / Akiko Kamegawa / Hiroshi Suzuki / Hiroshi Hibino / Yoshihisa Kurachi / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: Phosphorylation of Ser180 in cytoplasmic loop D has been shown to reduce the water permeability of aquaporin (AQP) 4, the predominant water channel in the brain. However, when the structure of the ...Phosphorylation of Ser180 in cytoplasmic loop D has been shown to reduce the water permeability of aquaporin (AQP) 4, the predominant water channel in the brain. However, when the structure of the S180D mutant (AQP4M23S180D), which was generated to mimic phosphorylated Ser180, was determined to 2.8 Å resolution using electron diffraction patterns, it showed no significant differences from the structure of the wild-type channel. High-resolution density maps usually do not resolve protein regions that are only partially ordered, but these can sometimes be seen in lower-resolution density maps calculated from electron micrographs. We therefore used images of two-dimensional crystals and determined the structure of AQP4M23S180D at 10 A resolution. The features of the 10-A density map are consistent with those of the previously determined atomic model; in particular, there were no indications of any obstruction near the cytoplasmic pore entrance. In addition, water conductance measurements, both in vitro and in vivo, show the same water permeability for wild-type and mutant AQP4M23, suggesting that the S180D mutation neither reduces water conduction through a conformational change nor reduces water conduction by interacting with a protein that would obstruct the cytoplasmic channel entrance. Finally, the 10-A map shows a cytoplasmic density in between four adjacent tetramers that most likely represents the association of four N termini. This finding supports the critical role of the N terminus of AQP4 in the stabilization of orthogonal arrays, as well as their interference through lipid modification of cysteine residues in the longer N-terminal isoform.
履歴
登録2010年6月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年7月22日-
マップ公開2010年10月4日-
更新2012年12月26日-
現状2012年12月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3iyz
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3iyz
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5202_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5202.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 380.9 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an image of a surface rendered of Aquaporin-4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.97 Å/pix.
x 81 pix.
= 157.6 Å		1.97 Å/pix.
x 35 pix.
= 66.98 Å		1.97 Å/pix.
x 35 pix.
= 66.98 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.97 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.2 / ムービー #1: 0.3
最小 - 最大-1.80102742 - 1.07438624
平均 (標準偏差)-0.0040511 (±0.30231997)
対称性空間群: 90
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin0-17-40
サイズ353581
Spacing343480
セルA: 66.98 Å / B: 66.98 Å / C: 157.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.971.971.97
M x/y/z343480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z66.98066.980157.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-99-99-99
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-170-40
NC/NR/NS353581
D min/max/mean-1.8011.074-0.004

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添付データ

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セグメンテーションマップ: the same as the volume map

注釈the same as the volume map
ファイルemd_5202_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : rat aquaporin-4 S180D mutant

全体名称: rat aquaporin-4 S180D mutant
要素
  • 試料: rat aquaporin-4 S180D mutant
  • タンパク質・ペプチド: aquaporin-4

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超分子 #1000: rat aquaporin-4 S180D mutant

超分子名称: rat aquaporin-4 S180D mutant / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was embedded into lipid. / 集合状態: tetramer / Number unique components: 8
分子量理論値: 32 KDa

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分子 #1: aquaporin-4

分子名称: aquaporin-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: AQP4 / コピー数: 4 / 集合状態: tetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Rat / 細胞中の位置: Plasma membrane
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換プラスミド: pBlueBacHis2b
配列GO: water transport / InterPro: INTERPRO: IPR012269

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

緩衝液pH: 6
詳細: 10mM MES, 75mM NaCl, 50mM MgCl2, 2mM DTT, 1% glycerol, 7% trehalose
グリッド詳細: molybdenum grid covered with a thin carbon film
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内温度: 4.2 K / 装置: REICHERT-JUNG PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Reichert plunger
手法: The grid was blotted with filter paper and plunged into liquid nitrogen.
詳細dialysis
結晶化詳細: dialysis

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL KYOTO-3000SFF
温度平均: 4.2 K
アライメント法Legacy - 非点収差: bjective lens astigmatism was corrected at 400,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 246 / 平均電子線量: 38 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.73 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.43 µm / 倍率（公称値）: 90000
試料ステージ試料ホルダー: Top entry liquid helium cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt angle min: -60 / Tilt angle max: 60 / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MRC
結晶パラメータ単位格子 - A: 69.0 Å / 単位格子 - B: 69.0 Å / 単位格子 - C: 160.0 Å / 単位格子 - γ: 90.0 ° / 単位格子 - α: 90.0 ° / 単位格子 - β: 90.0 ° / 面群: P 4 21 2
CTF補正詳細: Each image

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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