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- EMDB-51786: Cryo-EM Structure of human OAS2 Dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51786
タイトルCryo-EM Structure of human OAS2 Dimer
マップデータ
試料
  • 複合体: OAS2 dimer with zinc
    • タンパク質・ペプチド: 2'-5'-oligoadenylate synthase 2
  • リガンド: ZINC ION
キーワードnucleotidyltransferase / zinc / oligoadenylate synthetase / innate immunity / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lactation / 2'-5' oligoadenylate synthase / 2'-5'-oligoadenylate synthetase activity / interleukin-27-mediated signaling pathway / OAS antiviral response / RNA catabolic process / nucleobase-containing compound metabolic process / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions ...regulation of lactation / 2'-5' oligoadenylate synthase / 2'-5'-oligoadenylate synthetase activity / interleukin-27-mediated signaling pathway / OAS antiviral response / RNA catabolic process / nucleobase-containing compound metabolic process / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions / antiviral innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / response to virus / Interferon gamma signaling / positive regulation of tumor necrosis factor production / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / defense response to virus / defense response to bacterium / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
2-5-oligoadenylate synthetase, N-terminal conserved site / 2'-5'-oligoadenylate synthases signature 1. / 2-5-oligoadenylate synthetase, C-terminal conserved site / 2'-5'-oligoadenylate synthetase 1, domain 2/C-terminal / 2'-5'-oligoadenylate synthetase 1, domain 2, C-terminus / 2'-5'-oligoadenylate synthases signature 2. / 2'-5'-oligoadenylate synthase N-terminal region profile. / 2-5OAS/ClassI-CCAase, nucleotidyltransferase domain / Polymerase, nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyltransferase domain / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-5'-oligoadenylate synthase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Merold VR / Lammens K / de Oliveira Mann CC
資金援助 ドイツ, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)369799452 ドイツ
German Research Foundation (DFG)458004906 ドイツ
European Research Council (ERC)101117085European Union
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Structural basis for OAS2 regulation and its antiviral function.
著者: Veronika Merold / Indra Bekere / Stefanie Kretschmer / Adrian F Schnell / Dorota Kmiec / Rinu Sivarajan / Katja Lammens / Rou Liu / Julia Mergner / Julia Teppert / Maximilian Hirschenberger / ...著者: Veronika Merold / Indra Bekere / Stefanie Kretschmer / Adrian F Schnell / Dorota Kmiec / Rinu Sivarajan / Katja Lammens / Rou Liu / Julia Mergner / Julia Teppert / Maximilian Hirschenberger / Alexander Henrici / Sarah Hammes / Kathrin Buder / Marcus Weitz / Karl Hackmann / Lars M Koenig / Andreas Pichlmair / Nadine Schwierz / Konstantin M J Sparrer / Min Ae Lee-Kirsch / Carina C de Oliveira Mann /
要旨: Oligoadenylate synthetase (OAS) proteins are immune sensors for double-stranded RNA and are critical for restricting viruses. OAS2 comprises two OAS domains, only one of which can synthesize 2'-5'- ...Oligoadenylate synthetase (OAS) proteins are immune sensors for double-stranded RNA and are critical for restricting viruses. OAS2 comprises two OAS domains, only one of which can synthesize 2'-5'-oligoadenylates for RNase L activation. Existing structures of OAS1 provide a model for enzyme activation, but they do not explain how multiple OAS domains discriminate RNA length. Here, we discover that human OAS2 exists in an auto-inhibited state as a zinc-mediated dimer and present a mechanism for RNA length discrimination: the catalytically deficient domain acts as a molecular ruler that prevents autoreactivity to short RNAs. We demonstrate that dimerization and myristoylation localize OAS2 to Golgi membranes and that this is required for OAS2 activation and the restriction of viruses that exploit the endomembrane system for replication, e.g., coronaviruses. Finally, our results highlight the non-redundant role of OAS proteins and emphasize the clinical relevance of OAS2 by identifying a patient with a loss-of-function mutation associated with autoimmune disease.
履歴
登録2024年10月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月28日-
マップ公開2025年5月28日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51786.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51786.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 180 pix.
= 190.62 Å		1.06 Å/pix.
x 180 pix.
= 190.62 Å		1.06 Å/pix.
x 180 pix.
= 190.62 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.513
最小 - 最大-3.0839794 - 5.307503
平均 (標準偏差)0.005493217 (±0.16481932)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 190.62 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_51786_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_51786_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : OAS2 dimer with zinc

全体名称: OAS2 dimer with zinc
要素
  • 複合体: OAS2 dimer with zinc
    • タンパク質・ペプチド: 2'-5'-oligoadenylate synthase 2
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: OAS2 dimer with zinc

超分子名称: OAS2 dimer with zinc / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 163 KDa

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分子 #1: 2'-5'-oligoadenylate synthase 2

分子名称: 2'-5'-oligoadenylate synthase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 2'-5' oligoadenylate synthase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.75093 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGSHHHHHHS AALEVLFQGP MGNGESQLSS VPAQKLGWFI QEYLKPYEEC QTLIDEMVNT ICDVLQEPEQ FPLVQGVAIG GSYGRKTVL RGNSDGTLVL FFSDLKQFQD QKRSQRDILD KTGDKLKFCL FTKWLKNNFE IQKSLDGFTI QVFTKNQRIS F EVLAAFNA ...文字列:
MGSHHHHHHS AALEVLFQGP MGNGESQLSS VPAQKLGWFI QEYLKPYEEC QTLIDEMVNT ICDVLQEPEQ FPLVQGVAIG GSYGRKTVL RGNSDGTLVL FFSDLKQFQD QKRSQRDILD KTGDKLKFCL FTKWLKNNFE IQKSLDGFTI QVFTKNQRIS F EVLAAFNA LSLNDNPSPW IYRELKRSLD KTNASPGEFA VCFTELQQKF FDNRPGKLKD LILLIKHWHQ QCQKKIKDLP SL SPYALEL LTVYAWEQGC RKDNFDIAEG VRTVLELIKC QEKLCIYWMV NYNFEDETIR NILLHQLQSA RPVILDPVDP TNN VSGDKI CWQWLKKEAQ TWLTSPNLDN ELPAPSWNVL PAPLFTTPGH LLDKFIKEFL QPNKCFLEQI DSAVNIIRTF LKEN CFRQS TAKIQIVRGG STAKGTALKT GSDADLVVFH NSLKSYTSQK NERHKIVKEI HEQLKAFWRE KEEELEVSFE PPKWK APRV LSFSLKSKVL NESVSFDVLP AFNALGQLSS GSTPSPEVYA GLIDLYKSSD LPGGEFSTCF TVLQRNFIRS RPTKLK DLI RLVKHWYKEC ERKLKPKGSL PPKYALELLT IYAWEQGSGV PDFDTAEGFR TVLELVTQYQ QLCIFWKVNY NFEDETV RK FLLSQLQKTR PVILDPAEPT GDVGGGDRWC WHLLAKEAKE WLSSPCFKDG TGNPIPPWKV PTMQTPGSCG ARIHPIVN E MFSSRSHRIL NNNSKRNF

UniProtKB: 2'-5'-oligoadenylate synthase 2

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
85.0 mMNaClNaCl
25.0 mMHEPESHEPES, pH7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 288.15 K / 装置: LEICA PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.9 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 532195
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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