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万見
- PDB-9h1z: Cryo-EM Structure of human OAS2 Dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9h1z
タイトルCryo-EM Structure of human OAS2 Dimer
要素2'-5'-oligoadenylate synthase 2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / nucleotidyltransferase / zinc / oligoadenylate synthetase / innate immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lactation / 2'-5' oligoadenylate synthase / 2'-5'-oligoadenylate synthetase activity / interleukin-27-mediated signaling pathway / OAS antiviral response / RNA catabolic process / nucleobase-containing compound metabolic process / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions ...regulation of lactation / 2'-5' oligoadenylate synthase / 2'-5'-oligoadenylate synthetase activity / interleukin-27-mediated signaling pathway / OAS antiviral response / RNA catabolic process / nucleobase-containing compound metabolic process / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions / antiviral innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / response to virus / Interferon gamma signaling / positive regulation of tumor necrosis factor production / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / defense response to virus / defense response to bacterium / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
2-5-oligoadenylate synthetase, N-terminal conserved site / 2'-5'-oligoadenylate synthases signature 1. / 2-5-oligoadenylate synthetase, C-terminal conserved site / 2'-5'-oligoadenylate synthetase 1, domain 2/C-terminal / 2'-5'-oligoadenylate synthetase 1, domain 2, C-terminus / 2'-5'-oligoadenylate synthases signature 2. / 2'-5'-oligoadenylate synthase N-terminal region profile. / 2-5OAS/ClassI-CCAase, nucleotidyltransferase domain / Polymerase, nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyltransferase domain / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-5'-oligoadenylate synthase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Merold, V.R. / Lammens, K. / de Oliveira Mann, C.C.
資金援助 ドイツ, European Union, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)369799452 ドイツ
German Research Foundation (DFG)458004906 ドイツ
European Research Council (ERC)101117085European Union
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Structural basis for OAS2 regulation and its antiviral function.
著者: Veronika Merold / Indra Bekere / Stefanie Kretschmer / Adrian F Schnell / Dorota Kmiec / Rinu Sivarajan / Katja Lammens / Rou Liu / Julia Mergner / Julia Teppert / Maximilian Hirschenberger / ...著者: Veronika Merold / Indra Bekere / Stefanie Kretschmer / Adrian F Schnell / Dorota Kmiec / Rinu Sivarajan / Katja Lammens / Rou Liu / Julia Mergner / Julia Teppert / Maximilian Hirschenberger / Alexander Henrici / Sarah Hammes / Kathrin Buder / Marcus Weitz / Karl Hackmann / Lars M Koenig / Andreas Pichlmair / Nadine Schwierz / Konstantin M J Sparrer / Min Ae Lee-Kirsch / Carina C de Oliveira Mann /
要旨: Oligoadenylate synthetase (OAS) proteins are immune sensors for double-stranded RNA and are critical for restricting viruses. OAS2 comprises two OAS domains, only one of which can synthesize 2'-5'- ...Oligoadenylate synthetase (OAS) proteins are immune sensors for double-stranded RNA and are critical for restricting viruses. OAS2 comprises two OAS domains, only one of which can synthesize 2'-5'-oligoadenylates for RNase L activation. Existing structures of OAS1 provide a model for enzyme activation, but they do not explain how multiple OAS domains discriminate RNA length. Here, we discover that human OAS2 exists in an auto-inhibited state as a zinc-mediated dimer and present a mechanism for RNA length discrimination: the catalytically deficient domain acts as a molecular ruler that prevents autoreactivity to short RNAs. We demonstrate that dimerization and myristoylation localize OAS2 to Golgi membranes and that this is required for OAS2 activation and the restriction of viruses that exploit the endomembrane system for replication, e.g., coronaviruses. Finally, our results highlight the non-redundant role of OAS proteins and emphasize the clinical relevance of OAS2 by identifying a patient with a loss-of-function mutation associated with autoimmune disease.
履歴
登録2024年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22025年6月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2'-5'-oligoadenylate synthase 2
B: 2'-5'-oligoadenylate synthase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,5673
ポリマ－169,5022
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable, gel filtration, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 2'-5'-oligoadenylate synthase 2 / (2-5')oligo(A) synthase 2 / 2-5A synthase 2 / p69 OAS / p71 OAS / p69OAS / p71OAS


分子量: 84750.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OAS2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P29728, 2'-5' oligoadenylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: OAS2 dimer with zinc / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.163 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
185 mMNaClNaCl1
225 mMHEPES, pH7.5HEPES1
試料濃度: 0.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: LEICA PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 288.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: cryoSPARC / カテゴリ: 粒子像選択
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 532195 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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