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- EMDB-51691: C. thermocellum UvrA-UvrB in complex with DNA with a fluorescein ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51691
タイトルC. thermocellum UvrA-UvrB in complex with DNA with a fluorescein modification and AMPPNP (composite map)
マップデータcomposite map created by combining consensus map with two copies of focused UvrB map
試料
  • 複合体: C. thermocellum UvrA-UvrB in complex with DNA with a fluorescein modification and AMPPNP
    • タンパク質・ペプチド: UvrABC system protein A
    • DNA: DNA (50-MER) with a fluorescein modification - (random sequence built in model)
    • タンパク質・ペプチド: UvrABC system protein B
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードDNA binding protein / DNA Repair pathway / Nucleotide excision repair pathway / NER
機能・相同性
機能・相同性情報


excinuclease ABC activity / excinuclease repair complex / SOS response / nucleotide-excision repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UvrB, YAD/RRR-motif-containing domain / Ultra-violet resistance protein B / UvrABC system, subunit B / UVR domain superfamily / UvrA, interaction domain / UvrB/uvrC motif / UvrA interaction domain / UvrABC system subunit A / UvrA DNA-binding domain / UvrA DNA-binding domain ...UvrB, YAD/RRR-motif-containing domain / Ultra-violet resistance protein B / UvrABC system, subunit B / UVR domain superfamily / UvrA, interaction domain / UvrB/uvrC motif / UvrA interaction domain / UvrABC system subunit A / UvrA DNA-binding domain / UvrA DNA-binding domain / UvrB, interaction domain / UvrB interaction domain / UVR domain / UVR domain profile. / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / Helicase conserved C-terminal domain / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
UvrABC system protein B / UvrABC system protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Acetivibrio thermocellus (バクテリア) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.18 Å
データ登録者Nirwal S / Czarnocki-Cieciura M / Nowotny M
資金援助 ポーランド, 1件
OrganizationGrant number国
Polish National Science Centre2017/26/A/NZ1/01098 ポーランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural snapshots of the mechanism of ATP-dependent DNA damage recognition by UvrA.
著者: Shivlee Nirwal / Mariusz Czarnocki-Cieciura / Weronika Zajko / Krzysztof Skowronek / Roman H Szczepanowski / Marcin Nowotny /
要旨: Nucleotide excision repair is a DNA repair pathway which detects and fixes various DNA lesions that distort the structure of DNA. In bacteria, the pathway starts with the UvrA protein which has two ...Nucleotide excision repair is a DNA repair pathway which detects and fixes various DNA lesions that distort the structure of DNA. In bacteria, the pathway starts with the UvrA protein which has two adenosine triphosphatase modules and forms dimers. The DNA is handed over from UvrA to UvrB, which is a weak helicase that verifies the presence of damage. Despite intense studies, the role of the ATPase activity of UvrA in damage recognition is unclear. Here, we present a series of cryo-electron microscopy structures of UvrA in complex with three different DNAs and in the presence and absence of nucleotides. We also present a structure of UvrA:UvrB:DNA complex. These structures reveal a major rearrangement of the UvrA dimer upon ATP binding. We propose that these conformational changes are used to mechanically probe the integrity of DNA for damage localization. Collectively, our results present snapshots of UvrA's ATP-dependent DNA damage detection.
履歴
登録2024年10月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月24日-
マップ公開2025年12月24日-
更新2025年12月24日-
現状2025年12月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51691.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51691.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map created by combining consensus map with two copies of focused UvrB map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 384 pix.
= 322.56 Å		0.84 Å/pix.
x 384 pix.
= 322.56 Å		0.84 Å/pix.
x 384 pix.
= 322.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.35
最小 - 最大0.0 - 3.2519114
平均 (標準偏差)0.0029505368 (±0.03691102)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 322.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : C. thermocellum UvrA-UvrB in complex with DNA with a fluorescein ...

全体名称: C. thermocellum UvrA-UvrB in complex with DNA with a fluorescein modification and AMPPNP
要素
  • 複合体: C. thermocellum UvrA-UvrB in complex with DNA with a fluorescein modification and AMPPNP
    • タンパク質・ペプチド: UvrABC system protein A
    • DNA: DNA (50-MER) with a fluorescein modification - (random sequence built in model)
    • タンパク質・ペプチド: UvrABC system protein B
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: C. thermocellum UvrA-UvrB in complex with DNA with a fluorescein ...

超分子名称: C. thermocellum UvrA-UvrB in complex with DNA with a fluorescein modification and AMPPNP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Acetivibrio thermocellus (バクテリア)
分子量理論値: 398 KDa

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分子 #1: UvrABC system protein A

分子名称: UvrABC system protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acetivibrio thermocellus (バクテリア)
分子量理論値: 107.144773 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKKDYIVVKG AREHNLKNID VKIPRDKFVV ITGLSGSGKS SLAFDTIYAE GQRRYVESLS SYARQFLGQ MEKPDVDYID GLSPAIAIDQ KTTSRNPRST VGTVTEIYDY LRLLFARIGT PHCYLCGREI SQQTVDQMVD R IMEFEEGT ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKKDYIVVKG AREHNLKNID VKIPRDKFVV ITGLSGSGKS SLAFDTIYAE GQRRYVESLS SYARQFLGQ MEKPDVDYID GLSPAIAIDQ KTTSRNPRST VGTVTEIYDY LRLLFARIGT PHCYLCGREI SQQTVDQMVD R IMEFEEGT RIQLLAPVVR GRKGEYHKLI EDIKKEGYVR IRVDGEVVDV NDPVNLDKNK KHNIEIVVDR LIVRPGIQKR LT DSIETVL RLSNGILVVD VIGGKEMLLS QNFACTECNV SMEEITPRMF SFNNPYGACP ECTGLGSLMR IDPDLVIPDK KLS LAQGAV RASGWNIAND ESYARMYIDA LAKHYNFSVD TPVEELPPHI LDIILYGTNG EKIKIEYERE NEKGTFMASF PGII NSMER RYKETTSEVM KQYYENFMSN IPCPVCKGAR LKKESLAVTI GGKNIYEVCC LSIGEAKEFF ANLNLTERQQ LIARQ ILKE INARLGFLVD VGLDYLTLAR AAGTLSGGEA QRIRLATQIG SGLMGVIYIL DEPSIGLHQR DNDRLLRSLK KLRDLG NTL LVVEHDEDTM YASDYIIDLG PGAGSHGGQI VAEGTVEEIK QNPNSVTGEY LSGRKKIEVP KERRKPNGKW LEIIGAR EN NLKNINVRIP LGVFTCITGV SGSGKSSLIN EILYKRLAAE LNRASVKPGE HDLIKGIEYL DKVIDIDQSP IGRTPRSN P ATYTGVFDFI REIFANTTEA KTRGYKAGRF SFNVKGGRCE ACAGDGINKI EMHFLPDIYV PCEVCKGKRY NRETLEVRY KGKNIAEVLD MTVEEALEFF KNIPRIHKKI ETLYDVGLGY IKLGQSSTTL SGGEAQRVKL ATELSRKSTG KTMYILDEPT TGLHMADVH RLVGILHRLV EAGNSVVVIE HNLDVIKTAD YIIDLGPEGG SGGGLVVAEG TPEEVAKVEN SYTGQFLKKV L ST

UniProtKB: UvrABC system protein A

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分子 #3: UvrABC system protein B

分子名称: UvrABC system protein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acetivibrio thermocellus (バクテリア)
分子量理論値: 75.703227 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SMHKFKLVSD YKPCGDQPEA IDKLVEGINR GYRGQTLLGV TGSGKTFTMA NVIERVQKPT LVIAHNKTLA AQLCSEFKEF FPNNCVEYF VSYYDYYQPE AYIPATDTYI EKDSSINDEI DKLRHSATAA LFERRDVIIV ASVSCIYGLG DPEDYTDLML S LRPGMIKD ...文字列:
SMHKFKLVSD YKPCGDQPEA IDKLVEGINR GYRGQTLLGV TGSGKTFTMA NVIERVQKPT LVIAHNKTLA AQLCSEFKEF FPNNCVEYF VSYYDYYQPE AYIPATDTYI EKDSSINDEI DKLRHSATAA LFERRDVIIV ASVSCIYGLG DPEDYTDLML S LRPGMIKD RDEIIRKLVD IQYERNEIDF KRGKFRVRGD ILEIFPASSS DKVIRVEFFG EEIDRITEVD SLTGEITGVC SH VAIFPAS HYATTKAKMQ RAIASIEQEL EERVRELKSQ GKLLEAQRLE QRTRYDLEMM QEIGFCQGIE NYSRHISGRA PGS PPFTLI DYFPKDFLLI IDESHVTIPQ IGAMYNGDRS RKESLVEYGF RLPSAFDNRP LTFEEFEKKI NQVIFVSATP AKYE REHSQ QIVEQIIRPT GLLDPEIVVK PVKGQIDDLI GEISERVQKN QRVMITTLTK KMAEDLTDYL RELDFKVEYL HSDID TIER MEIIRNLRLG VFDVLVGINL LREGLDIPEV SLVAILDADK EGFLRSETSL IQTIGRAARN VEGKVIMYAD TITDSM RRA IDETNRRRKI QSEYNQKHGI TPKSVQKGIR DVIEITKVAE EDAKYFIRGD EDSMDKDEVL DLIEKLTNEM KAAAAEL QF ERAAELRDKI AELKKKIGA

UniProtKB: UvrABC system protein B

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分子 #2: DNA (50-MER) with a fluorescein modification - (random sequence b...

分子名称: DNA (50-MER) with a fluorescein modification - (random sequence built in model)
タイプ: dna / ID: 2 / 詳細: Random sequence built in model. / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 15.411887 KDa
配列文字列:
(DG)(DC)(DA)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DT) (DG)(DT)(DT)(DA)(DC)(DG)(DG)(DC)(DT)(DC) (DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DC)(DC)(DG)(DT)(DA)(DA)(DC) (DA) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG) (DC)(DA)

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Sample fixed by GraFix with 0.1% glutaraldehyde and concentrated prior to vitrification; exact concentration cannot be estimated accurately.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
ソフトウェア名称: EPU (ver. 2.10.0.1941REL)
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9695 / 平均電子線量: 40.73 e/Å2 / 詳細: 6326 images were collected with 30 deg stage tilt.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2702429
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.14) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-intio model in cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.18 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
詳細: Composite map Resolution of the focused map is 3.18 Resolution of the global map is 2.97
使用した粒子像数: 136850
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9gy7:
C. thermocellum UvrA-UvrB in complex with DNA with a fluorescein modification and AMPPNP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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