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万見
- EMDB-51662: Subtomogram average of fascin-actin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51662
タイトルSubtomogram average of fascin-actin complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Purified fascin mixed with purified actin filaments
    • 細胞器官・細胞要素: actin filament
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
    • 細胞器官・細胞要素: purified fascin
      • タンパク質・ペプチド: Fascin
キーワードfascin / actin filament / bundling / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


microspike / parallel actin filament bundle assembly / regulation of microvillus assembly / positive regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of extracellular matrix disassembly / establishment of apical/basal cell polarity / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / microspike assembly / npBAF complex ...microspike / parallel actin filament bundle assembly / regulation of microvillus assembly / positive regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of extracellular matrix disassembly / establishment of apical/basal cell polarity / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / microspike assembly / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of transepithelial transport / cell projection membrane / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / GBAF complex / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / protein localization to adherens junction / Gap junction degradation / regulation of G0 to G1 transition / Folding of actin by CCT/TriC / dense body / Cell-extracellular matrix interactions / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / regulation of nucleotide-excision repair / regulation of double-strand break repair / adherens junction assembly / cell-cell junction assembly / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / apical protein localization / positive regulation of podosome assembly / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / tight junction / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of filopodium assembly / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / podosome / positive regulation of T cell differentiation / regulation of norepinephrine uptake / apical junction complex / transporter regulator activity / positive regulation of double-strand break repair / maintenance of blood-brain barrier / nitric-oxide synthase binding / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of stem cell population maintenance / microvillus / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / brush border / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / actin filament bundle assembly / kinesin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lamellipodium assembly / stress fiber / ruffle / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / axonogenesis / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / adherens junction / actin filament / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of cell differentiation / filopodium / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / kinetochore / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / tau protein binding / platelet aggregation
類似検索 - 分子機能
Fascin / Fascin, metazoans / Fascin domain / Fascin domain / Actin-crosslinking / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...Fascin / Fascin, metazoans / Fascin domain / Fascin domain / Actin-crosslinking / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, cytoplasmic 1 / Fascin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Song X / Corbalan-Garcia S / Huiskonen JT
資金援助 フィンランド, 1件
OrganizationGrant number国
Jane and Aatos Erkko Foundation フィンランド
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2025
タイトル: The mechanism underlying fascin-mediated bundling of actin filaments unveiled by cryo-electron tomography.
著者: Song X / Baltanas-Copado J / Selvaraj M / Kokate SB / Kumpula EP / Corbalan-Garcia S / Huiskonen JT
履歴
登録2024年9月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月11日-
マップ公開2025年6月11日-
更新2025年6月11日-
現状2025年6月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51662.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.543 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.2
最小 - 最大-1.7836509 - 3.8895774
平均 (標準偏差)0.013034516 (±0.37922302)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 395.008 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Purified fascin mixed with purified actin filaments

全体名称: Purified fascin mixed with purified actin filaments
要素
  • 複合体: Purified fascin mixed with purified actin filaments
    • 細胞器官・細胞要素: actin filament
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
    • 細胞器官・細胞要素: purified fascin
      • タンパク質・ペプチド: Fascin

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超分子 #1: Purified fascin mixed with purified actin filaments

超分子名称: Purified fascin mixed with purified actin filaments / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: actin filament

超分子名称: actin filament / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: purified fascin

超分子名称: purified fascin / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed

分子名称: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.78266 KDa
配列文字列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG ...文字列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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分子 #2: Fascin

分子名称: Fascin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.573664 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTANGTAEAV QIQFGLINCG NKYLTAEAFG FKVNASASSL KKKQIWTLEQ PPDEAGSAAV CLRSHLGRYL AADKDGNVTC EREVPGPDC RFLIVAHDDG RWSLQSEAHR RYFGGTEDRL SCFAQTVSPA EKWSVHIAMH PQVNIYSVTR EEYAHLSARP A DEIAVDRD ...文字列:
MTANGTAEAV QIQFGLINCG NKYLTAEAFG FKVNASASSL KKKQIWTLEQ PPDEAGSAAV CLRSHLGRYL AADKDGNVTC EREVPGPDC RFLIVAHDDG RWSLQSEAHR RYFGGTEDRL SCFAQTVSPA EKWSVHIAMH PQVNIYSVTR EEYAHLSARP A DEIAVDRD VPWGVDSLIT LAFQDQRYSV QTADHRFLRH DGRLVARPEP ATGYTLEFRS GKVAFRDCEG RYLAPSGPSG TL KAGKATK VGKDELFALE QSCAQVVLQA ANERNVSTRQ GMDLSANQDE ETDQETFQLE IDRDTKKCAF RTHTGEYWTL TAT GGVQST ASSKNASCYF DIEWRDRRIT LRASNGKFVT SKKNGQLAAS VETAGDSELF LMKLINRPII VFRGEHGFIG CRKV TGTLD ANRSSYDVFQ LEFNDGAYNI KDSTGKYWTV GSDSAVTSSG DTPVDFFFEF CDYNKVAIKV GGRYLKGDHA GVLKA SAET VDPASLWEY

UniProtKB: Fascin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 3.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用したサブトモグラム数: 6535
抽出トモグラム数: 202 / 使用した粒子像数: 135371 / ソフトウェア - 名称: Warp
CTF補正ソフトウェア - 名称: Warp / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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