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万見
- PDB-9gxi: Subtomogram average of fascin-actin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gxi
タイトルSubtomogram average of fascin-actin complex
要素
  • Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
  • Fascin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / fascin / actin filament / bundling
機能・相同性
機能・相同性情報


microspike / parallel actin filament bundle assembly / regulation of microvillus assembly / positive regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of extracellular matrix disassembly / establishment of apical/basal cell polarity / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / microspike assembly / npBAF complex ...microspike / parallel actin filament bundle assembly / regulation of microvillus assembly / positive regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of extracellular matrix disassembly / establishment of apical/basal cell polarity / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / microspike assembly / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of transepithelial transport / cell projection membrane / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / GBAF complex / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / protein localization to adherens junction / Gap junction degradation / regulation of G0 to G1 transition / Folding of actin by CCT/TriC / dense body / Cell-extracellular matrix interactions / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / apical protein localization / adherens junction assembly / cell-cell junction assembly / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / positive regulation of podosome assembly / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / tight junction / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / podosome / positive regulation of filopodium assembly / positive regulation of T cell differentiation / regulation of norepinephrine uptake / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / transporter regulator activity / positive regulation of double-strand break repair / nitric-oxide synthase binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / positive regulation of stem cell population maintenance / microvillus / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / brush border / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / actin filament bundle assembly / kinesin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lamellipodium assembly / stress fiber / ruffle / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / axonogenesis / calyx of Held / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / filopodium / actin filament / adherens junction / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell differentiation / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / DNA Damage Recognition in GG-NER / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / kinetochore / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / tau protein binding / platelet aggregation / Schaffer collateral - CA1 synapse
類似検索 - 分子機能
Fascin / Fascin, metazoans / Fascin domain / Fascin domain / Actin-crosslinking / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...Fascin / Fascin, metazoans / Fascin domain / Fascin domain / Actin-crosslinking / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, cytoplasmic 1 / Fascin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Song, X. / Corbalan-Garcia, S. / Huiskonen, J.T.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Jane and Aatos Erkko Foundation フィンランド
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2025
タイトル: The mechanism underlying fascin-mediated bundling of actin filaments unveiled by cryo-electron tomography.
著者: Xiyong Song / Jesús Baltanás-Copado / Muniyandi Selvaraj / Shrikant B Kokate / Esa-Pekka Kumpula / Senena Corbalán-García / Juha T Huiskonen /
要旨: Fascins are crucial actin-binding proteins linked to carcinomas, such as cancer metastasis. Fascins crosslink unipolar actin filaments into linear and rigid parallel bundles, which play essential ...Fascins are crucial actin-binding proteins linked to carcinomas, such as cancer metastasis. Fascins crosslink unipolar actin filaments into linear and rigid parallel bundles, which play essential roles in the formation of filopodia, stereocilia and other membrane protrusions. However, the mechanism of how fascin bundles actin filaments has remained elusive. Here, we studied the organization of reconstituted fascin-actin bundles by cryo-electron tomography and determined the structure of the fascin-actin complex at 9 Å resolution by subtomogram averaging. Consistent with earlier findings, fascin molecules decorate adjacent actin filaments, positioned at regular intervals corresponding to the half-pitch of actin filaments. The fascin-actin complex structure allows us to verify the binding orientation of fascin between the two actin filaments. Fitting of the previously solved fascin crystal structure facilitates the analysis of the interaction surfaces. Our structural models serve as a blueprint to understand the detailed interactions between fascin and actins and provide new insights for the development of drugs targeting fascin proteins.
履歴
登録2024年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
C: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
D: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
E: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
F: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
G: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
A: Fascin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)305,2707
ポリマ－305,2707
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60709
#2: タンパク質 Fascin / 55 kDa actin-bundling protein / Singed-like protein / p55


分子量: 54573.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FSCN1, FAN1, HSN, SNL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16658
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Purified fascin mixed with purified actin filamentsCOMPLEXall0RECOMBINANT
2actin filamentORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#11NATURAL
3purified fascinORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
33
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 3 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 123 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Warpvolume selection
4WarpCTF補正
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 6535 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 202 / Num. of volumes extracted: 135371

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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