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万見
- EMDB-51567: Collagen VI alpha 1, 2, 3 heterotrimer recombinant C terminal reg... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51567
タイトルCollagen VI alpha 1, 2, 3 heterotrimer recombinant C terminal region. Local refinement.
マップデータMap produced from Cryosparc local refinement filtered at the gold-standard FSC
試料
  • 複合体: Subcomplex of Collagen 6 alpha 2 C2 domain with Collagen 6 alpha 3 C1 and C2 domains, and the coiled coil formed from ALpha 1,2,3
    • タンパク質・ペプチド: Collagen alpha-3(VI) chain
    • タンパク質・ペプチド: Collagen alpha-2(VI) chain
    • タンパク質・ペプチド: Collagen alpha-1(VI) chain
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: water
キーワードextracellular / matrix / collagen / co6A1 / co6A2 / co6A3 / von willebrand / von-willebrand / coiled-coil / ECM / double-bead / structural / microfibril / Bethlem myopathy / Ullrich congenital muscular dystrophy / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


response to polyamine macromolecule / response to bleomycin / regulation of collagen fibril organization / muscle cell apoptotic process / collagen type VI trimer / multicellular organismal locomotion / muscle system process / apoptotic nuclear changes / caveola assembly / limb joint morphogenesis ...response to polyamine macromolecule / response to bleomycin / regulation of collagen fibril organization / muscle cell apoptotic process / collagen type VI trimer / multicellular organismal locomotion / muscle system process / apoptotic nuclear changes / caveola assembly / limb joint morphogenesis / reduction of food intake in response to dietary excess / mitochondrial transmembrane transport / skeletal muscle tissue growth / fat cell proliferation / extracellular matrix assembly / Collagen chain trimerization / response to decreased oxygen levels / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / platelet-derived growth factor binding / response to peptide / tissue remodeling / skeletal muscle fiber differentiation / lung epithelial cell differentiation / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / basement membrane organization / sensory perception of mechanical stimulus / collagen metabolic process / Signaling by PDGF / mitochondrial depolarization / energy reserve metabolic process / skeletal muscle tissue regeneration / myelination in peripheral nervous system / 2-oxoglutarate metabolic process / respiratory system process / NCAM1 interactions / cartilage development / collagen fibril organization / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / response to pain / lung alveolus development / muscle organ development / regulation of cell size / bone mineralization / response to muscle activity / intracellular vesicle / endodermal cell differentiation / myofibril / lung morphogenesis / transmission of nerve impulse / uterus development / Collagen degradation / basement membrane / homeostasis of number of cells / hair follicle development / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / canonical Wnt signaling pathway / adipose tissue development / response to mechanical stimulus / single fertilization / response to glucose / response to UV / skeletal muscle fiber development / collagen binding / tricarboxylic acid cycle / extracellular matrix / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / reactive oxygen species metabolic process / sarcoplasmic reticulum / response to reactive oxygen species / glycolytic process / mitochondrion organization / protein tetramerization / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / circadian rhythm / bone development / response to toxic substance / autophagy / response to wounding / cell morphogenesis / osteoblast differentiation / insulin receptor signaling pathway / extracellular vesicle / : / heart development / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / gene expression / cell adhesion / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
: / Collagen alpha-3(VI) chain, vWA domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / von Willebrand factor type A domain / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain ...: / Collagen alpha-3(VI) chain, vWA domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / von Willebrand factor type A domain / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(VI) chain / Collagen alpha-2(VI) chain / Collagen alpha-3(VI) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Godwin A / Snee M / Dajani R / Becker M / Roseman A / Baldock C
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Collagen VI microfibril structure reveals mechanism for molecular assembly and clustering of inherited pathogenic mutations
著者: Godwin A / Snee M / Becker M / Dajani R / Collins R / Roseman A / Baldock C
履歴
登録2024年9月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月20日-
マップ公開2025年8月20日-
更新2025年8月20日-
現状2025年8月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51567.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51567.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map produced from Cryosparc local refinement filtered at the gold-standard FSC
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 200 pix.
= 260.4 Å		1.3 Å/pix.
x 200 pix.
= 260.4 Å		1.3 Å/pix.
x 200 pix.
= 260.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.302 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.242
最小 - 最大-1.0967467 - 1.9394765
平均 (標準偏差)-0.001373866 (±0.030879164)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 260.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_51567_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Locally filtered map from cryosparc local filtering FSC=0.143

ファイルemd_51567_additional_1.map
注釈Locally filtered map from cryosparc local filtering FSC=0.143
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map (B) produced from Cryosparc local refinement

ファイルemd_51567_half_map_1.map
注釈Half map (B) produced from Cryosparc local refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map (A) produced from Cryosparc local refinement

ファイルemd_51567_half_map_2.map
注釈Half map (A) produced from Cryosparc local refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Subcomplex of Collagen 6 alpha 2 C2 domain with Collagen 6 alpha ...

全体名称: Subcomplex of Collagen 6 alpha 2 C2 domain with Collagen 6 alpha 3 C1 and C2 domains, and the coiled coil formed from ALpha 1,2,3
要素
  • 複合体: Subcomplex of Collagen 6 alpha 2 C2 domain with Collagen 6 alpha 3 C1 and C2 domains, and the coiled coil formed from ALpha 1,2,3
    • タンパク質・ペプチド: Collagen alpha-3(VI) chain
    • タンパク質・ペプチド: Collagen alpha-2(VI) chain
    • タンパク質・ペプチド: Collagen alpha-1(VI) chain
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: water

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超分子 #1: Subcomplex of Collagen 6 alpha 2 C2 domain with Collagen 6 alpha ...

超分子名称: Subcomplex of Collagen 6 alpha 2 C2 domain with Collagen 6 alpha 3 C1 and C2 domains, and the coiled coil formed from ALpha 1,2,3
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: C terminal regions of collagen 6 alpha 1,2,3 were expressed including some collagenous region, the coiled-coil region and the C1 and C2 von willebrand domains. Alpha 2 C2, alpha 3 C1,C2 and ...詳細: C terminal regions of collagen 6 alpha 1,2,3 were expressed including some collagenous region, the coiled-coil region and the C1 and C2 von willebrand domains. Alpha 2 C2, alpha 3 C1,C2 and the coiled coil are resolved as a globular subcomplex with the other domains observed as flexible without the constraining effect of the full microfibril.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Collagen alpha-3(VI) chain

分子名称: Collagen alpha-3(VI) chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.947332 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DYKDDDDKGG GGSGGGGSGP PGIVGQKGRP GYPGPAGPRG NRGDSIDQCA LIQSIKDKCP CCYGPLECPV FPTELAFALD TSEGVNQDT FGRMRDVVLS IVNVLTIAES NCPTGARVAV VTYNNEVTTE IRFADSKRKS VLLDKIKNLQ VALTSKQQSL E TAMSFVAR ...文字列:
DYKDDDDKGG GGSGGGGSGP PGIVGQKGRP GYPGPAGPRG NRGDSIDQCA LIQSIKDKCP CCYGPLECPV FPTELAFALD TSEGVNQDT FGRMRDVVLS IVNVLTIAES NCPTGARVAV VTYNNEVTTE IRFADSKRKS VLLDKIKNLQ VALTSKQQSL E TAMSFVAR NTFKRVRNGF LMRKVAVFFS NTPTRASPQL REAVLKLSDA GITPLFLTRQ EDRQLINALQ INNTAVGHAL VL PAGRDLT DFLENVLTCH VCLDICNIDP SCGFGSWRPS FRDAAAAGSD VDIDMAFILD SAETTTLFQF NEMKKYIAYL VRQ LDMSPD PKASQHFARV AVVQHAPSES VDNASMPPVK VEFSLTDYGS KEKLVDFLSR GMTQLQGTRA LGSAIEYTIE NVFE SAPNP RDLKIVVLML TGEVPEQQLE EAQRVILQAK CKGYFFVVLG IGRKVNIKEV YTFASEPNDV FFKLVDKSTE LNEEP LMRF GRLLPSFV

UniProtKB: Collagen alpha-3(VI) chain

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分子 #2: Collagen alpha-2(VI) chain

分子名称: Collagen alpha-2(VI) chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52.290398 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SAWSHPQFEK GGGGSGGGGS GEPGPRGPRG VPGPEGEPGP PGDPGLTECD VMTYVRETCG CCDCEKRCGA LDVVFVIDSS ESIGYTNFT LEKNFVINVV NRLGAIAKDP KSETGTRVGV VQYSHEGTFE AIQLDDEHID SLSSFKEAVK NLEWIAGGTW T PSALKFAY ...文字列:
SAWSHPQFEK GGGGSGGGGS GEPGPRGPRG VPGPEGEPGP PGDPGLTECD VMTYVRETCG CCDCEKRCGA LDVVFVIDSS ESIGYTNFT LEKNFVINVV NRLGAIAKDP KSETGTRVGV VQYSHEGTFE AIQLDDEHID SLSSFKEAVK NLEWIAGGTW T PSALKFAY DRLIKESRRQ KTRVFAVVIT DGRHDPRDDD LNLRALCDRD VTVTAIGIGD MFHEKHESEN LYSIACDKPQ QV RNMTLFS DLVAEKFIDD MEDVLCPDPQ IVCPDLPCQT ELSVAQCTQR PVDIVFLLDG SERLGEQNFH KARRFVEQVA RRL TLARRD DDPLNARVAL LQFGGPGEQQ VAFPLSHNLT AIHEALETTQ YLNSFSHVGA GVVHAINAIV RSPRGGARRH AELS FVFLT DGVTGNDSLH ESAHSMRNEN VVPTVLALGS DVDMDVLTTL SLGDRAAVFH EKDYDSLAQP GFFDRFIRWI C

UniProtKB: Collagen alpha-2(VI) chain

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分子 #3: Collagen alpha-1(VI) chain

分子名称: Collagen alpha-1(VI) chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.872395 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: HHHHHHGGGG SGGGGSGVKG AKGYRGPEGP QGPPGHQGPP GPDECEILDI IMKMCSCCEC KCGPIDLLFV LDSSESIGLQ NFEIAKDFV VKVIDRLSRD ELVKFEPGQS YAGVVQYSHS QMQEHVSLRS PSIRNVQELK EAIKSLQWMA GGTFTGEALQ Y TRDQLLPP ...文字列:
HHHHHHGGGG SGGGGSGVKG AKGYRGPEGP QGPPGHQGPP GPDECEILDI IMKMCSCCEC KCGPIDLLFV LDSSESIGLQ NFEIAKDFV VKVIDRLSRD ELVKFEPGQS YAGVVQYSHS QMQEHVSLRS PSIRNVQELK EAIKSLQWMA GGTFTGEALQ Y TRDQLLPP SPNNRIALVI TDGRSDTQRD TTPLNVLCSP GIQVVSVGIK DVFDFIPGSD QLNVISCQGL APSQGRPGLS LV KENYAEL LEDAFLKNVT AQICIDKKCP DYTCPITFSS PADITILLDG SASVGSHNFD TTKRFAKRLA ERFLTAGRTD PAH DVRVAV VQYSGTGQQR PERASLQFLQ NYTALASAVD AMDFINDATD VNDALGYVTR FYREASSGAA KKRLLLFSDG NSQG ATPAA IEKAVQEAQR AGIEIFVVVV GRQVNEPHIR VLVTGKTAEY DVAYGESHLF RVPSYQALLR GVFHQTVSRK VALG

UniProtKB: Collagen alpha-1(VI) chain

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #6: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 43 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 98 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample was prepared via affinity chromatography with three tags and was monodisperse and biologically pure prior to vitrification

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 35706 / 平均露光時間: 1.09 sec. / 平均電子線量: 28.11 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 10665534
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: Patch CTF estimation / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: cryoSPARC Ab initio model
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 246984
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: cryoSPARC non-uniform refinement
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: cryosparc Local refinement
最終 3次元分類クラス数: 2 / 平均メンバー数/クラス: 189243 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
詳細: cryoSPARC heterogenous refinement (combined classification and angle re-assignment)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: RSC
得られたモデル

PDB-9gtu:
Collagen VI alpha 1, 2, 3 heterotrimer recombinant C terminal region. Local refinement.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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