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万見
- EMDB-5153: Model of human low density lipoprotein and bound receptor based o... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5153
タイトルModel of human low density lipoprotein and bound receptor based on CryoEM
マップデータLDL
試料
  • 試料: LDLr
  • タンパク質・ペプチド: LDL
キーワードLDL / Apolipoprotein B-100 / Cholesteryl ester / Electron CryoMicroscopy / LDL receptor
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 28.0 Å
データ登録者Ren G / Rudenko G / Ludtke SJ / Deisenhofer J / Chiu W / Pownall HJ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: Model of human low-density lipoprotein and bound receptor based on cryoEM.
著者: Gang Ren / Gabby Rudenko / Steven J Ludtke / Johann Deisenhofer / Wah Chiu / Henry J Pownall /
要旨: Human plasma low-density lipoproteins (LDL), a risk factor for cardiovascular disease, transfer cholesterol from plasma to liver cells via the LDL receptor (LDLr). Here, we report the structures of ...Human plasma low-density lipoproteins (LDL), a risk factor for cardiovascular disease, transfer cholesterol from plasma to liver cells via the LDL receptor (LDLr). Here, we report the structures of LDL and its complex with the LDL receptor extracellular domain (LDL.LDLr) at extracellular pH determined by cryoEM. Difference imaging between LDL.LDLr and LDL localizes the site of LDLr bound to its ligand. The structural features revealed from the cryoEM map lead to a juxtaposed stacking model of cholesteryl esters (CEs). High density in the outer shell identifies protein-rich regions that can be accounted for by a single apolipoprotein (apo B-100, 500 kDa) leading to a model for the distribution of its alpha-helix and beta-sheet rich domains across the surface. The structural relationship between the apo B-100 and CEs appears to dictate the structural stability and function of normal LDL.
履歴
登録2009年12月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年1月28日-
マップ公開2010年1月28日-
更新2010年7月7日-
現状2010年7月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.27
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.27
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5153_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5153.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈LDL
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.34 Å/pix.
x 96 pix.
= 513. Å		5.34 Å/pix.
x 96 pix.
= 513. Å		5.34 Å/pix.
x 96 pix.
= 513. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.34375 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.27 / ムービー #1: 0.27
最小 - 最大-0.0 - 2.38941
平均 (標準偏差)0.0531366 (±0.254763)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-48-48-48
サイズ969696
Spacing969696
セルA=B=C: 513 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.343755.343755.34375
M x/y/z969696
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z513.000513.000513.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-48-48-48
NC/NR/NS969696
D min/max/mean-0.0002.3890.053

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : LDLr

全体名称: LDLr
要素
  • 試料: LDLr
  • タンパク質・ペプチド: LDL

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超分子 #1000: LDLr

超分子名称: LDLr / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa

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分子 #1: LDL

分子名称: LDL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: LDL / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 組織: blood / 細胞中の位置: plasma
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50mM Tris-HCl buffer, 150 mM NaCl, pH 7.5
グリッド詳細: Cu 400 mesh holey
凍結凍結剤: HELIUM / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: vitrobot / 手法: Blot for 2 sec

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3000SFF
温度平均: 4 K
アライメント法Legacy - Electron beam tilt params: 2
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / 平均電子線量: 25 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.4 mm
試料ステージ試料ホルダー: JEOL / 試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

CTF補正詳細: CTFIT
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 8500
最終 2次元分類クラス数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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