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- EMDB-51426: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51426
タイトルStructure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles.
マップデータStructure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles.
試料
  • 複合体: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles
    • タンパク質・ペプチド: DELTA-actitoxin-Afr1a
  • リガンド: sphingomyelin
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: water
キーワードmembrane protein / LUVs / nanodisc / toxin / actinoporin
機能・相同性
機能・相同性情報


nematocyst / pore complex assembly / cytolysis in another organism / other organism cell membrane / pore complex / monoatomic cation transport / channel activity / toxin activity / lipid binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Sea anemone actinoporin-like / : / Sea anemone cytotoxic protein / Cytolysin/lectin
類似検索 - ドメイン・相同性
DELTA-actitoxin-Afr1a
類似検索 - 構成要素
生物種Stichodactyla helianthus (イソギンチャク) / Actinia fragacea (イソギンチャク)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Martin Benito J / Santiago C / Carlero D / Arranz R
資金援助 スペイン, 2件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2020-117752RB-I00 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesTED2021-132748B-I00 スペイン
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Elucidating the structure and assembly mechanism of actinoporin pores in complex membrane environments.
著者: Rocío Arranz / César Santiago / Simonas Masiulis / Esperanza Rivera-de-Torre / Juan Palacios-Ortega / Diego Carlero / Diego Heras-Márquez / José G Gavilanes / Ernesto Arias-Palomo / ...著者: Rocío Arranz / César Santiago / Simonas Masiulis / Esperanza Rivera-de-Torre / Juan Palacios-Ortega / Diego Carlero / Diego Heras-Márquez / José G Gavilanes / Ernesto Arias-Palomo / Álvaro Martínez-Del-Pozo / Sara García-Linares / Jaime Martín-Benito /
要旨: Pore-forming proteins exemplify the transformative potential of biological molecules. Produced as soluble monomers, they assemble into multimeric membrane-inserted complexes in response to specific ...Pore-forming proteins exemplify the transformative potential of biological molecules. Produced as soluble monomers, they assemble into multimeric membrane-inserted complexes in response to specific membrane environments. Actinoporins, a class of pore-forming proteins from sea anemones, target membranes to kill cells. Here, we report cryogenic electron microscopy structures of two actinoporins, fragaceatoxin C and sticholysin II, reconstituted in lipid membranes. The structures reveal an ordered arrangement of dozens of lipid molecules that form an integral part of the pore architecture. We also captured distinct oligomeric intermediates, arc-shaped assemblies with monomers in transitional conformations, representing key snapshots along the pore formation pathway. These data provide direct structural evidence for a stepwise mechanism in which monomers sequentially bind the membrane and undergo conformational changes that drive pore assembly and membrane disruption. Our findings reveal how these proteins reshape membranes and offer mechanistic insights into their cytolytic activity. This work broadens our understanding of pore-forming proteins, which are gaining increasing relevance in diverse biotechnological applications.
履歴
登録2024年8月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月8日-
マップ公開2025年10月8日-
更新2025年10月8日-
現状2025年10月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51426.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51426.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 280 pix.
= 262.78 Å		0.94 Å/pix.
x 280 pix.
= 262.78 Å		0.94 Å/pix.
x 280 pix.
= 262.78 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9385 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.24147567 - 0.9067855
平均 (標準偏差)0.0036490734 (±0.024015678)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 262.78 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C...

ファイルemd_51426_additional_1.map
注釈Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles. Sharp map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C...

ファイルemd_51426_half_map_1.map
注釈Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles. Half map A.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C...

ファイルemd_51426_half_map_2.map
注釈Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles. Half map B.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-...

全体名称: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles
要素
  • 複合体: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles
    • タンパク質・ペプチド: DELTA-actitoxin-Afr1a
  • リガンド: sphingomyelin
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: water

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超分子 #1: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-...

超分子名称: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Stichodactyla helianthus (イソギンチャク)
分子量理論値: 192 KDa

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分子 #1: DELTA-actitoxin-Afr1a

分子名称: DELTA-actitoxin-Afr1a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Actinia fragacea (イソギンチャク)
分子量理論値: 19.659225 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ADVAGAVIDG AGLGFDVLKT VLEALGNVKR KIAVGIDNES GKTWTAMNTY FRSGTSDIVL PHKVAHGKAL LYNGQKNRGP VATGVVGVI AYSMSDGNTL AVLFSVPYDY NWYSNWWNVR VYKGQKRADQ RMYEELYYHR SPFRGDNGWH SRGLGYGLKS R GFMNSSGH AILEIHVTKA

UniProtKB: DELTA-actitoxin-Afr1a

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分子 #2: sphingomyelin

分子名称: sphingomyelin / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 72 / 式: FO4
分子量理論値: 814.233 Da
Chemical component information

ChemComp-FO4:
sphingomyelin

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分子 #3: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 32 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 16 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 22000000
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
詳細: Resolution calculated with cryoSPARC using the tight mask.
使用した粒子像数: 122000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: NU refinement cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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