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- EMDB-51386: Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin, mode 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51386
タイトルEntamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin, mode 2
マップデータ
試料
  • 複合体: Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin heavy and light chains
    • タンパク質・ペプチド: Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin heavy subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin light subunit 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードEntamoeba histolytica / lectin / Gal/GalNAc / trogocytosis / CELL ADHESION
機能・相同性Galactose-inhibitable lectin 35kDa subunit / Galactose-inhibitable lectin 35 kDa subunit / carbohydrate binding / cell adhesion / plasma membrane / Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin heavy subunit 1 / Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin light subunit 1
機能・相同性情報
生物種Entamoeba histolytica HM-1:IMSS (赤痢アメーバ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Gerard SF / Higgins MK
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2026
タイトル: Structural basis for carbohydrate recognition by the Gal/GalNAc lectin of Entamoeba histolytica involved in host cell adhesion.
著者: Samuel F Gérard / Christina Redfield / Matthew K Higgins /
要旨: Intestinal amoebiasis is caused by Entamoeba histolytica, one of the deadliest human-infective parasites. Central to its pathogenicity is its binding to mucosal carbohydrates, which precedes tissue ...Intestinal amoebiasis is caused by Entamoeba histolytica, one of the deadliest human-infective parasites. Central to its pathogenicity is its binding to mucosal carbohydrates, which precedes tissue damage by trogocytosis. Carbohydrate binding is mediated by a single adhesin, the galactose/N-acetylgalactosamine (Gal/GalNAc) lectin, which is the leading vaccine candidate for amoebiasis. We present the structure of the native heterodimeric lectin, revealing an ordered core containing the light chain and the N-terminal region of the heavy chain. Structures obtained in the presence of ligand show that the Gal/GalNAc binding site is in the light chain, which adopts a β-trefoil fold found in other lectins. An elongated arm emerges from the heavy chain, which adopts multiple positions and may be modulated by sugar binding. This study reveals the molecular basis for sugar binding by the Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin, a prerequisite for parasite invasion and development of intestinal disease.
履歴
登録2024年8月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月11日-
マップ公開2026年2月11日-
更新2026年4月1日-
現状2026年4月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51386.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51386.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.992 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.992 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.992 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.45
最小 - 最大-5.9897127 - 8.071277
平均 (標準偏差)0.002220796 (±0.15121281)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.992 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_51386_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_51386_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_51386_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin heavy and light chains

全体名称: Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin heavy and light chains
要素
  • 複合体: Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin heavy and light chains
    • タンパク質・ペプチド: Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin heavy subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin light subunit 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin heavy and light chains

超分子名称: Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin heavy and light chains
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Entamoeba histolytica HM-1:IMSS (赤痢アメーバ)

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分子 #1: Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin heavy subunit 1

分子名称: Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin heavy subunit 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Entamoeba histolytica HM-1:IMSS (赤痢アメーバ)
分子量理論値: 76.061047 KDa
配列文字列: MKLLLLNILL LCCLADKLNE FSADIDYYDL GIMSRGKNAG SWYHSYEHQY DVFYYLAMQP WRHFVWTTCT TTDGNKECYK YTINEDHNV KVEDINKTDI KQDFCQKEYA YPIEKYEVDW DNVPVDEQRI ESVDINGKTC FKYAAKRPLA YVYLNTKMTY A TKTEAYDV ...文字列:
MKLLLLNILL LCCLADKLNE FSADIDYYDL GIMSRGKNAG SWYHSYEHQY DVFYYLAMQP WRHFVWTTCT TTDGNKECYK YTINEDHNV KVEDINKTDI KQDFCQKEYA YPIEKYEVDW DNVPVDEQRI ESVDINGKTC FKYAAKRPLA YVYLNTKMTY A TKTEAYDV CRMDFIGGRS ITFRSFNTEN KAFIDQYNTN TTSKCLLKVY DNNVNTHLAI IFGITDSTVI KSLQENLSLL SQ LKTVKGV TLYYLKDDTY FTVNITLDQL KYDTLVKYTA GTGQVDPLIN IAKNDLATKV ADKSKDKNAN DKIKRGTMIV LMD TALGSE FNAETEFDRK NISVHTVVLN RNKDPKITRS ALRLVSLGPH YHEFTGNDEV NATITALFKG IRANLTERCD RDKC SGFCD AMNRCTCPMC CENDCFYTSC DVETGSCIPW PKAKPKAKKE CPATCVGSYE CKDLEGCVVT KYNDTCQPKV KCMVP YCDN DKNLTEVCKQ KANCEADQKP SSDGYCWSYT CDQTTGFCKK DKRGKEMCTG KTNNCQEYVC DSEQRCSVRD KVCVKT SPY IEMSCYVAKC NLNTGMCENR LSCDTYSSCG GDSTGSVCKC DSTTGNKCQC NKVKNGNYCN SKNHEICDYT GTTPQCK VS NCTEDLVRDG CLIKRCNETS KTTYWEN

UniProtKB: Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin heavy subunit 1

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分子 #2: Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin light subunit 1

分子名称: Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin light subunit 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Entamoeba histolytica HM-1:IMSS (赤痢アメーバ)
分子量理論値: 33.637863 KDa
配列文字列: MIILVLLISY SFGKTQDGKD QLSPNYPYGK MNKDVNFNKP FTSAVDSYQI QQYAENGVFS ANQENYVRAK CKTCCRVIFA SDYNYKTNT QFTDEDDKKG DERYVMDMEF DDKRSVRFRN GGYEQNILLR PLKQGNELQF FEFAPYRMYT SYAIPKRVHD I RGGANEGA ...文字列:
MIILVLLISY SFGKTQDGKD QLSPNYPYGK MNKDVNFNKP FTSAVDSYQI QQYAENGVFS ANQENYVRAK CKTCCRVIFA SDYNYKTNT QFTDEDDKKG DERYVMDMEF DDKRSVRFRN GGYEQNILLR PLKQGNELQF FEFAPYRMYT SYAIPKRVHD I RGGANEGA TLIIWPKNPP LSDAPGTRNQ RFVYVHPYPT EWYPEYNSTT KYTQNGKTVI KTLKWPTYKR HFYLPYRLDV DL CYQARKA TDGRSTWTGN KNLNTTSKSY QIIASRCSAT EARQIFIPVF A

UniProtKB: Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin light subunit 1

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 41.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 556899
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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