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- EMDB-5137: Wildtype Mm-cpn in the closed state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5137
タイトルWildtype Mm-cpn in the closed state
マップデータThis is a map for the wildtype Mm-cpn in the nucleotide-induced closed state.
試料
  • 試料: Mm-cpn with 1mM ATP/AlFx
  • タンパク質・ペプチド: Methanococcus maripaludis chaperonin
キーワードGroup II chaperonin / Protein Folding / Mm-cpn / Single Particle Reconstruction / Methanococcus maripaludis / Chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily ...Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Methanococcus maripaludis (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Zhang J / Baker ML / Schroeder G / Douglas NR / Reissmann S / Jakana J / Dougherty M / Fu CJ / Levitt M / Ludtke SJ ...Zhang J / Baker ML / Schroeder G / Douglas NR / Reissmann S / Jakana J / Dougherty M / Fu CJ / Levitt M / Ludtke SJ / Frydman J / Chiu W
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Mechanism of folding chamber closure in a group II chaperonin.
著者: Junjie Zhang / Matthew L Baker / Gunnar F Schröder / Nicholai R Douglas / Stefanie Reissmann / Joanita Jakana / Matthew Dougherty / Caroline J Fu / Michael Levitt / Steven J Ludtke / Judith Frydman / Wah Chiu /
要旨: Group II chaperonins are essential mediators of cellular protein folding in eukaryotes and archaea. These oligomeric protein machines, approximately 1 megadalton, consist of two back-to-back rings ...Group II chaperonins are essential mediators of cellular protein folding in eukaryotes and archaea. These oligomeric protein machines, approximately 1 megadalton, consist of two back-to-back rings encompassing a central cavity that accommodates polypeptide substrates. Chaperonin-mediated protein folding is critically dependent on the closure of a built-in lid, which is triggered by ATP hydrolysis. The structural rearrangements and molecular events leading to lid closure are still unknown. Here we report four single particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of Mm-cpn, an archaeal group II chaperonin, in the nucleotide-free (open) and nucleotide-induced (closed) states. The 4.3 A resolution of the closed conformation allowed building of the first ever atomic model directly from the single particle cryo-EM density map, in which we were able to visualize the nucleotide and more than 70% of the side chains. The model of the open conformation was obtained by using the deformable elastic network modelling with the 8 A resolution open-state cryo-EM density restraints. Together, the open and closed structures show how local conformational changes triggered by ATP hydrolysis lead to an alteration of intersubunit contacts within and across the rings, ultimately causing a rocking motion that closes the ring. Our analyses show that there is an intricate and unforeseen set of interactions controlling allosteric communication and inter-ring signalling, driving the conformational cycle of group II chaperonins. Beyond this, we anticipate that our methodology of combining single particle cryo-EM and computational modelling will become a powerful tool in the determination of atomic details involved in the dynamic processes of macromolecular machines in solution.
履歴
登録2009年10月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年2月4日-
マップ公開2010年2月4日-
更新2011年7月8日-
現状2011年7月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.38
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.38
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3los
  • 表面レベル: 0.38
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5137_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5137.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 26.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map for the wildtype Mm-cpn in the nucleotide-induced closed state.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 192 pix.
= 255.36 Å		1.33 Å/pix.
x 192 pix.
= 255.36 Å		1.33 Å/pix.
x 192 pix.
= 255.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.33 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.38 / ムービー #1: 0.38
最小 - 最大-0.87869 - 1.44545
平均 (標準偏差)0.0144782 (±0.0983026)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-96-96-96
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 255.36 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.331.331.33
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z255.360255.360255.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-96-96-96
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-0.8791.4450.014

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mm-cpn with 1mM ATP/AlFx

全体名称: Mm-cpn with 1mM ATP/AlFx
要素
  • 試料: Mm-cpn with 1mM ATP/AlFx
  • タンパク質・ペプチド: Methanococcus maripaludis chaperonin

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超分子 #1000: Mm-cpn with 1mM ATP/AlFx

超分子名称: Mm-cpn with 1mM ATP/AlFx / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 16-mer / Number unique components: 1
分子量実験値: 960 KDa / 理論値: 960 KDa

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分子 #1: Methanococcus maripaludis chaperonin

分子名称: Methanococcus maripaludis chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Mm-cpn / コピー数: 16 / 集合状態: 16-mer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Methanococcus maripaludis (古細菌)
分子量実験値: 960 KDa / 理論値: 960 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: 1 blot 3 seconds

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: in column omega filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 10.0 eV
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 112000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダー: side-entry / 試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER

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画像解析

CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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